Добавил:
kiopkiopkiop18@yandex.ru Вовсе не секретарь, но почту проверяю Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
2 курс / Нормальная физиология / Мулик_А_Б_Ред_Физиология_адаптации_Материалы_1_й_Всероссийской_научно.doc
Скачиваний:
2
Добавлен:
24.03.2024
Размер:
9.89 Mб
Скачать

Литература

  1. Ливанов Г. А., Соболев М. Б., Ревич Б. А. Свинцовая опасность и здоровье населения. // Российский семейный врач. - 1999. - №2. – С.18-25.

  2. Османов И. М. Роль тяжелых металлов в формировании заболеваний органов мочевой системы. // Российский вестник перинатологии и педиатрии. – 1995. – Т.41 -№1. – С. 36-39.

  3. Игнатова М. С., Харина Е. А., Длин В. В., Трухина О. Н., Юрьева Э. А., Османов М. И., Балкаров И. В. Нефропатии в регионе, загрязненном солями тяжелых металлов, и возможности лечебно-профилактических мероприятий. //Терапевтический архив. -1996.-Т. 68. - №8. - С. 31-35.

  4. Kim R, Rotnitsky A, Sparrow D, Weiss S, Wager C, Hu H. A longitudinal study of low-level lead exposure and impairment of renal function. The Normative Aging Study. // JAMA. 1996 Apr 17;275(15):1177-81.

  5. Домнина Е.С., Скушникова А.И., Воронков М.Г., Урюпов О.Ю., Тиунов Л.А., Руказенков Э.Д., Чумаков В.В., Арутюнян С.И., Соколовская Т.М., Серов В.А., Жилеев В.Т. Антидот окиси углерода. Патент РФ №2038079. – 1995.

  6. Бабаниязов Х. Х., Баринов В. А., Нечипоренко С. П., Трофимов Б. А., Станкевич В. К., Ермаков А. Р., Пронина Н. В. Бабаниязова З. Х., Некрасов М. С., Хамидуллин Н. М., Байкалова Л. В., Гришшак Д. Д. Адаптоген. Патент РФ №2279877. – 2006. - Бюл. №. 20.

БИОХИМИЧЕСКИЕ ПОКАЗАТЕЛИ ГЕМОЛИМФЫ РЕЧНЫХ

РАКОВ КАК ОТРАЖЕНИЕ ИХ ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ

Г.И. Пронина, н.Ю. Корягина, а.О. Ревякин Научно-исследовательский институт ирригационного рыбоводства Россельхозакадемии Научный центр биомедицинских технологий рамн, г. Ногинск

Существует общая для всех животных направленность обмена веществ. Однако отдельные виды отличаются соотношением между высокой и низкой активностью ферментов, катализирующих отдельные этапы превращения веществ. Активность одних и тех же ферментов у разных видов животных различно, что является особенностью данного вида животных [1].

Нарушения обмена веществ животных также имеют ряд особенностей, которые проявляются в периоды наивысшего физиологического напряжения организма и имеют выраженный сезонный характер [2]. У речных раков сложным жизненным периодом является такой физиологический процесс как линька. Определенное влияние на метаболические процессы и, как следствие, активность ферментов оказывают факторы внешней среды (биотические и абиотические). Начато изучение процессов обмена у речных раков, но пока еще не объяснен целый ряд каскада ферментов, запускающих какие-либо биохимические реакции, в частности, активация метаболического каскада иммунного ответа (proPO), которая ведет к преобразованию профермента профенолоксидазы в активный фермент фенолоксидазу [3]. Подобный механизм иммунного ответа отмечен у насекомых (тутового шелкопряда) [4].

В наших экспериментах изучались два вида половозрелых речных раков, относящиеся к разным родам: Astacus astacus и Pontastacus leptodactylus. Животные содержались в одинаковых аквариальных условиях в течение двух месяцев. В лабораторию для исследования они были транспортированы по железной и автомобильной дороге в обсушенном виде в течение 4 часов и находились в состоянии стресса. После этого у исследуемых речных раков отбирали гемолимфу из вентрального синуса. Биохимические показатели (содержание глюкозы, активность ферментов в гемолимфе) определяли с помощью прибора Reflotron.

Температура всегда влияет на скорость реакции. В пределах физиологических условий скорость реакции растет с увеличением температуры [5]. Активность ферментов определяли при температуре 37 градусов Цельсия (по общепринятой методике). Для пересчета на требуемую температуру пользуются коэффициентами: U/L при 25 С  0,53 U/L при 37С, U/L при 30С  0,76 U/L при 37С. Особое место в оценке состояния животных отводится трансаминазам, поскольку поражение тканей и органов, например при интоксикациях, обычно сопровождается повышением содержания в сыворотке крови этой группы ферментов вследствие их выхода при массовом разрушении клеток в кровяное русло. Доказано, что при увеличении поражения количество ферментов этой группы пропорционально возрастает [6]. Наибольший интерес представляют аланинаминотрансфераза (АЛТ) и аспартатаминотрансфераза (АСТ). Ряд работ подтверждает взаимосвязь между активностью сывороточных аминотрансфераз и некоторыми видами продуктивности животных [7]. Имеются данные о том, что качество половых продуктов самцов рыб (карпа) находится в прямой зависимости от уровня активности АЛТ [8].

Проведенные нами исследования пролили свет на некоторые особенности межуточного обмена речных раков и различия между разными их видами (табл.).

Таблица

Биохимические показатели гемолимфы речных раков

Показатели

Astacus astacus

(М±m)

Pontastacus leptodactylus (М±m)

Р – достоверность

Глюкоза (ммоль/л)

3,46±1,77

0,68;  0,555

-

АЛТ (U/L) при 37С

80,6±42,44

55,0±17,75

 0,05

АСТ (U/L) при 37С

57,8±7,30

55,3±33,45

 0,05

ЩФ (U/L) при 37С

 20,0

78,0±35,2

-

Как показано в таблице, содержание глюкозы значительно варьировало у речных раков разных видов. Если у Astacus astacus данный показатель находился в пределах физиологической нормы для большинства теплокровных животных (лошадей, собак), то у Pontastacus leptodactylus содержание глюкозы было меньше нижней границы чувствительности прибора, у одного экземпляра этого вида глюкоза определялась – 0,68 ммоль/л, но данное значение также является низким.

Активность аминотрансфераз находилась в широком диапазоне значений в пределах сходных с млекопитающими и достоверно не отличалась у речных раков изучаемых видов. Щелочная фосфатаза у Astacus astacus была не активна ( 20,0 U/L), у Pontastacus leptodactylus, напротив, активность её была довольно высокой. Во многих случаях регуляция активности ферментов происходит путем агрегации и диссоциации частиц и субъединиц, что связано с действием аллостерических эффектов. Активность фосфатазы зависит от концентрации глюкозы и при гипергликемии фосфорилаза гликогена превращается в дефосфорилированную неактивную форму [1]. В нашем случае снижение активности щелочной фосфатазы, по всей вероятности, связано с увеличением концентрации глюкозы в гемолимфе.

Исследования показали, что содержание глюкозы в гемолимфе изучаемых видов речных раков различно. Кроме того, прослеживается зависимость между содержанием глюкозы и активностью щелочной фосфатазы в гемолимфе, что позволяет использовать данные показатели для определения физиологических норм у разных видов речных раков.

Таким образом, биохмические показатели, являющиеся важным критерием оценки обмена веществ, могут быть использованы для тестирования изучаемых гидробионтов (речных раков) при их выращивании и селекции.