Строение фермента

По сложности строения белковой молекулы выделяют простые (однокомпонентные) ферменты, состоящие только из белковой части, и сложные (двухкомпонентные) ферменты, имеющие кроме белковой части (апофермента) и небелковую часть.

Небелковый компонент называют по-разному: кофермент, кофактор, простетическая группа. Отличие заключается в характере связывания с апоферментом. Кофермент связывается с ним нековалентными связями, а кофактор (простетическая группа) — ковалентными. Сложный фермент, состоящий из апофермента и кофермента, называется холофермент.

Коферменты выполняют следующие функции: а) являются посредниками между ферментом и субстратом; б) непосредственно участвуют в акте катализа; в) стабилизируют апофермент.

Роль коферментов могут выполнять как органические, так и неорганические соединения. Различают: а) коферменты — производные водорастворимых витаминов и жирорастворимого витамина К (ТПФ, ТГФК, НАД⁺, ФАД); б) коферменты-металлы (Zn, Co, Mg); в) коферменты-нуклеотиды (УДФ-глюкоза); г) коферменты алифатического ряда (глутатион, липоевая кислота); д) коферменты ароматического ряда (убихинон).

В молекуле фермента имеется активный центр, т.е. участок, с которым связывается субстрат и где протекает каталитическая реакция. Он образуется из остатков (радикалов) аминокислот, находящихся в составе различных участков полипептидной цепи, но пространственно сближающихся при формировании третичной структуры белка-фермента. В активном центре выделяют: а) способствующие группы; б) контактный (якорный) участок; в) каталитический участок; г) вспомогательные группы.

Белковая природа ферментов придает им ряд особенностей, отличающих их от обычных катализаторов. Эти особенности ферментов называют общими свойствами ферментов. К ним относятся:

• высокая молекулярная активность (ферменты могут ускорять реакцию в 10⁸–10¹² раз);

• высокая специфичность к субстратам (субстратная специфичность) и к типу катализируемой реакции (реакционная специфичность);

• высокая чувствительность к неспецифическим физико-химическим факторам среды — температуре, давлению, рН, химическим реагентам;

• возможность регуляции активности и синтеза;

• способность образовывать полиферментные комплексы;

• компартментализация.

Важное условие, характеризующее действие фермента, — специфичность взаимодействия. Различают несколько типов специфичности: а) абсо­лютная — фермент катализирует превращение строго определенного вещества (уреаза расщепляет только мочевину, аргиназа — аргинин); б) стереохимическая — фермент катализирует превращение только одного стереоизомера (L-оксидазы превращают L-аминокислоты, но не D-аминокислоты); в) групповая абсолютная специфичность — фер­мент катализиpyет превращения группы субстратов, имеющих одинаковую химическую группу (например, алкогольдегидрогеназа действует на спирты); г) групповой относительной специфичностью обладают ферменты, для которых важен только тип связи (эстеразы, пептидазы, гликозидазы). Специфичность обусловлена комплементарностью молекул фермента и субстрата и уникальностью строения активного центра у каждого фермента. Модель, объясняющая специфичность, — модель Кошленда: «вынужденное индуцированное соответствие субстрата и активного центра фермента».