Тема 1. Структура и функции белков и пептидов. Сложные белки
Белки — высокомолекулярные природные полимеры, состоящие из аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью; являются главной составной частью живых организмов и молекулярной основой процессов жизнедеятельности.
Функции белков
Каталитическая (более 4000 белков — ферменты).
Сократительная (актин, миозин и т. д.).
Структурная (белки плазматических мембран, коллаген, эластин и др.).
Транспортная (транспорт веществ в крови и клетке: гемоглобин, цитохром с, липопротеины и др.).
Защитная (антитела, иммуноглобулины).
Регуляторная (факторы роста и дифференцировки клеток и др.).
Гормональная (гормоны гипоталамуса, гормон роста и др.).
Буферная (гемоглобиновый белковый буфер, поддержание рН крови).
Резервная или запасная (казеин, овальбумин и др.).
Токсины (ботулинический, холерный).
Антибиотики (неокарциностатин и др.).
Рецепторная (родопсин, хеморецепторы и др.).
Белки, поддерживающие онкотическое давление в клетках и крови.
Энергетическая (в очень малой степени, т. к. продукты гидролиза белка служат источником энергии только в особых условиях, например, при голодании).
Классификация белков
По функции, выполняемой в организме.
II. По форме молекулы:
Глобулярные или шаровидные (альбумины, глобулины).
Фибриллярные или нитевидные (коллаген).
III. По степени сложности молекулы:
Простые (состоят только из аминокислот).
Сложные (в состав белка входит небелковое вещество — простетическая группа).
Функции пептидов
Регуляторная (пептиды ренин-ангиотензивной системы и др.).
Гормоны (окситоцин, инсулин, глюкагон).
Антибиотики (пенициллин, цефалоспорины).
Токсины (аманитотоксин).
Антиоксиданты (глутатион).
Нейропептиды (энкефалины, эндорфины — обезболивающий эффект).
Главные составные
части белка — аминокислоты.
протеиногенные — кодируются генетическим кодом (20);
непротеиногенные (более 150).
Протеиногенными являются -аминокислоты (кроме пролина).
КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ (АК)
I. По строению радикала
Алифатические (гли, ала, вал, лей, иле).
Гидроксиаминокислоты (сер, тре).
Дикарбоновые (асп, глу).
Амиды дикарбоновых кислот (асн, глн).
Серосодержащие (мет, цис).
Циклические (фен, тир, три, гис).
Диаминомонокарбоновые (лиз, арг).
Иминокислота (про).
II. По кислотно-основным свойствам
Нейтральные.
Кислые.
Основные.
III. По полярности радикала
Неполярные (ала, вал, лей, мет, про, иле, три, фен).
Полярные:
а) незаряженные (сер, тре, цис, гли, тир,асн, глн);
б) заряженные:
отрицательно заряженные (глу, асп);
положительно заряженные (лиз, арг, гис).
Нестандартные АК в составе белков:
-карбоксиглутаминовая кислота (протромбин: свертывание крови);
4-гидроксипролин, 5-гидроксилизин (белок соединительной ткани: коллаген);
десмозин (конденсация 4-х молекул лизина: белок соединительной ткани — эластин);
дийодтирозин (гормоны щитовидной железы).