Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте

Компоненты желудочного сока:

1. НCl — секретируется обкладочными клетками вместе с электролитами;

2. гастрин — полипептидный гормон, секретируемый слизистыми клетками желудка;

3. пепсиноген — неактивный предшественник пепсина, секретируется главными клетками желудка.

Функции желудочного сока:

1. Гастрин секретируется в ответ на поступление химуса в желудок; два места приложения действия гастрина:

• обкладочные клетки: стимулирует секрецию НСl;

• главные клетки: стимулирует секрецию пепсиногена.

2. НСl снижает рН химуса, поступающего в желудок; денатурирует пищевые белки, создает оптимальный рН для действия пепсина и инициирует ограниченный протеолиз пепсиногена.

Протеолитические ферменты. В желудочно-кишечном тракте расщепление белков происходит под действием протеолитических ферментов. Они имеют различную специфичность и последовательно гидролизуют белки до аминокислот (рис 14.1).

Рис. 14.1. Переваривание белков в ЖКТ

Специфичность протеиназ. Каждая протеиназа способна расщеплять только определенные пептидные связи (табл. 14.1). Кроме того, по месту гидролиза, выделяют два типа пептидаз: эндопептидазы разрушают пептидные связи внутри белковой молекулы, а экзопептидазы действуют только на концевые аминокислоты.

Таблица 14.1

Специфичность протеиназ

Эндопептидазы
Пепсин	гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильными группами ароматических, больших алифатических и дикарбоновых аминокислот — асп и глу
Трипсин	гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильными группами основных аминокислот — лиз и арг
Химотрипсин	гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильными группами ароматических аминокислот — фен, тир, три
Эластаза	гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильными группами маленьких алифатичеких аминокислот — гли, ала, сер
Экзопептидазы
Карбоксипептидаза А	отщепляет нейтральные аминокислоты от С-конца пептидов
Карбоксипептидаза В	отщепляет основные аминокислоты от С-конца пептидов

Транспорт аминокислот в клетки

-Глутамильный цикл. Главную роль в этой транспортной системе играет мембраносвязанный фермент -глутамилтрансфераза. Фермент катализирует перенос -глутамильной группы от глутатиона на транспортируемую аминокислоту. Затем комплекс -глутамиламинокислота поступает в клетку. Далее с помощью еще пяти внутриклеточных ферментов происходит освобождение из дипептида свободной аминокислоты и ресинтез затраченной на транспорт молекулы глутатиона.

Тема 15. Внутриклеточный обмен аминокислот общие пути катаболизма аминокислот

Внутри клетки аминокислоты могут вовлекаться в три типа химических реакций:

1. Переаминирование

2. Дезаминирование

3. Декарбоксилирование.

Реакции переаминирования

Распад большинства аминокислот начинается с переаминирования. При этом не высвобождаются аммиак, а аминогруппа с аминокислоты переходит на кетокислотный акцептор. Ферменты, катализирующие реакции переаминирования, называются аминотрансферазы (трансаминазы). В качестве кофермента используют пиридоксальфосфат – активная форма витамина B₆. Это главный путь удаления азота у аминокислот. Существуют трансаминазы для большинства аминокислот. После поступления пищевых аминокислот из воротной вены печень трансаминирует значительную часть аминокислот. Исключением являются аминокислоты с разветвленным углеводородным радикалом, для них в печени нет соответствующей трансаминазы. Концентрация таких аминокислот в крови, оттекающей от печени, выше, чем в системе воротной вены.

Стратегия реакции переаминирования — перенос аминогруппы от различных групп донорных аминокислот на ограниченное число -кетокислотных акцепторов, что позволяет выделить центральный путь метаболизма аминокислот. Большинство трансаминаз использует -кетоглутаровую кислоту как основной акцептор аминогруппы. Трансаминазы обычно называют по аминокислотам, которые служат донором аминогруппы.

Субстратная специфичность трансаминаз. Каждая трансаминаза специфична для одного или нескольких аминокислотных доноров.

Аспарагиновая трансаминаза (АСТ)

АСП + α-КГ Оксалоацетат + ГЛУ

Акцептором аминогруппы для большинства трансаминаз является -кетоглутаровая кислота. Однако оксалоацетат и ПВК также можно рассматривать в качестве важных акцепторов аминогрупп. Важное диагностическое значение имеет определение активности в крови трансаминаз, поскольку эти ферменты обладают органоспецифичностью: АлАТ преобладает в печени, а АсАТ — в миокарде. И при инфаркте миокарда активность АсАТ в крови ↑ в 8-10 раз, а АлАТ — в 1,5-2 раза, а при гепатитах активность АлАТ в сыворотке крови ↑ в 8-10 раз, а АсАТ — в 2-4 раза.