8. Структурообразование в дисперсных системах

Одно из важных свойств ДС и растворов высокополимеров – способность их к структурообразованию. Коллоидные системы, частицы которых удалены друг от друга на достаточно большое расстояние и практически невзаимодействующие между собой, называются свободнодисперсными системами (обычные жидкости). ДС, в которых частицы связаны между собой и не способны к свободному перемещению, называются связнодисперсными системами (частицы ДФ образую пространственную сетку или структуру).

Переход коллоидного раствора из свободнодисперсного состояния в связнодисперсное состояние называется гелеобразованием, а образующая система называется гелем.

Если коллоидные частицы потеряют агрегативную устойчивость, то они соединятся в крупные агрегаты, образуя плотный осадок – коагулят.

Студнеобразователями служат природные полимеры (пектины, агар и др.).

Мармеладный студень образуется из горячей жидкой мармеладной массы, которая называется пектиновый золь. Структурные части пектина распределены дисперсной среде и находятся в тепловом движение. Молекула жидкой фазы образует сольватную оболочку вдоль вытянутых частиц пектина. Пектиновые частицы обладают отрицательным зарядов высокой плотности, поэтому они отталкиваются. Для преодоления взаимного отталкивания пектиновых частиц в реакционную смесь добавляют кислоту. Кроме того под влиянием сахара снижается сольватация и усиливается стремление к сближению, которое начинает ассоциировать друг с другом, образуя пространственную сетку. Укрепление сетки происходит за счет водородных мостиков, образуемых между карбоксильными и гидроксильными группами смежных цепей пектиновой молекулы. Пространство между пектиновыми молекулами заполнено дисперсной жидкостью, а именно сахарокислотным раствором, который сравнительно слабо связан с молекулами пектина и может выделяться из студня.

9. Факторы, влияющие на скорость биохимических процессов

1. Химическая природа реагирующих веществ

2. Концентрации самого фермента и субстрата

3. Температура и рН среды

4. Наличие активаторов и ингибиторов

1. Скорость биохимических процессов зависит от природы субстрата и его актакуемости. Под атакуемостью понимают податливость субстрата действию фермента. Атакуемость увеличивается с возрастанием размера зерен крахмала (для амилазы), а также при помоле зерна и особенно при клейстеризации крахмала. Атакуемость белка протеиназами зависит от строения белковой молекулы: чем плотнее и прочнее структура белка, тем ниже его атакуемость ферментами.

2. Чем ниже концентрация ферментов, тем больше скорость. Однако при очень больших концентрациях субстрата они могут играть роль ингибиторов.

3. С повышением температуры активность ферментов возрастает, достигает максимума, а затем снижается. Температурный оптимум для ферментов растительного происхождения составляет около 40 …50˚С. Деятельность большинства ферментов прекращается при температуре близкой к 100˚С, связано с процессами денатурации белков. Однако существуют термофильные ферменты, работающие и при этой температуре. Каждый фермент проявляет свои действие в узких пределах значения рН. В определенной зоне активность фермента наибольшая – оптимальная зона рН. Одни ферменты имеют наибольшую активность в кислой среде, другие в нейтральной, третьи в щелочной.

4. Многие ферменты активируются под действием восстановителей, в частности веществ, содержащих субстрактные группы, особенно: цистеина и глютатиона. Эти вещества восстанавливают дисульфидные связи ферментов в сульфгидрильные группы. Сами цистеин и глютатион окисляются за счет превращения SH групп до S≡S. Существуют ингибиторы ферментов, которые вызывают обратный процесс, т.е. блокируют связи. Ингибирование ферментов происходит под действием белковых осадителей, т.е. веществ, образующих с белками нерастворимый осадок. к ним относятся: соли кислот тяжелых металлов, а также трихлоруксусная кислота. Предыдущие ингибиторы не специфического действия, к специфическим относится СО, который блокирует ферменты в состав которых входит Fe, Cu.