2.3. Коллоквиум II по теме: «Сложные белки, нуклеиновые кислоты и ферменты» Вопросы, для самостоятельной подготовки

1. Дать краткое определение и привести три конкретных примера белков класса:

1. металлопротеинов

2. гемопротеинов

3. фосфопротеинов

4. флавопротеинов

2. Соединить в динуклеотид:

1. ЦМФ и ГМФ

2. дЦМФ и ТМФ

3. дАМФ и ТМФ

4. АМФ и ГМФ

3. Как можно разделить:

1. белки и нуклеиновые кислоты?

2. лизин и АТФ?

3. мРНК и тРНК?

4. нуклеотиды и нуклеозиды?

4. Что такое:

1. константа Михаэлиса?

2. минорные основания?

3. талассемии?

4. аллостерические эффекторы?

5. Чем отличаются:

1. ЛПОНП, ЛПНП и ЛПВП?

2. НbА, HbF, HbS и HbM?

3. синтазы и синтетазы?

4. мРНК, рРНК и тРНК?

6. Объяснить изменение ферментативного действия на примере:

1. изоферментов

2. фосфорилирования/дефосфорилирования

3. регуляции по типу обратной связи

4. конкурентного типа ингибирования

1. Фермент амилаза относится к

1. оксидоредуктазам

2. гидролазам

3. лиазам

4. синтетазам

5. изомеразам

2. Смесь ферментов нельзя разделить

1. высаливанием

2. диализом

3. гель-фильтрацией

4. электрофорезом

5. ионообменной хроматографией

3. Превращение альдоз в кетозы катализирует фермент из класса

1. оксидоредуктаз

2. трансфераз

3. гидролаз

4. изомераз

5. лиаз

4. Холинэстераза гидролизует связи

1. сложноэфирные

2. гликозидные

3. пептидные

4. дисульфидные

5. водородные

5. Молекула гема состоит из производных

1. пиррола

2. пурина

3. пиримидина

4. имидазола

5. пиридина

6. Активировать ферменты могут

ингибитор

1. аллостерический активатор

2. продукт реакции

3. кофактор

4. изменение рН

7. Один катал – это

1. количество фермента, катализирующее образование 1 моль продукта в секунду при стандартных условиях

2. количество молекул субстрата, превращающихся на 1 молекуле фермента за 1 секунду

3. число единиц активности фермента, приходящееся на 1 мг белка в препарате фермента

4. количество фермента, вызывающее превращение 1 мкмоль субстрата в минуту при стандартных условиях

5. активность фермента по отношению к наилучшему субстрату

8. Участку ДНК - ГТАЦАГ будет комплементарна последовательность РНК

1. ЦУГУАЦ

2. ЦАУГУЦ

3. ЦТГТАЦ

4. ЦАТГТЦ

5. ГАЦАТГ

9. Нуклеотидом является

1. аденин

2. аденозингидролаза

3. цитидин

4. прион

5. аденозинмонофосфат

10. В молекуле ДНК неверно

1. А+Ц = Г+Т

2. А = Т

3. Г = Ц

4. А+Т = Г+Ц

5. Г+А = Ц+Т

11. Молекула гемоглобина

1. мономер

2. димер

3. тример

4. тетрамер

5. гексамер

13. Необратимая модификация фермента происходит при

6. аллостерической регуляции

7. конкурентном ингибировании

8. активации проферментов

9. неконкурентном ингибировании

13. Фермент каталаза относится к

1. оксидоредуктазам

2. трансферазам

3. лиазам

4. гидролазам

5. изомеразам

14. С активным центром фермента не связывается

1. субстрат

2. продукт

3. кофермент

4. конкурентный ингибитор

5. аллостерический эффектор

15. Общее количество субъединиц в лактатдегидрогеназе

1. две

2. три

3. четыре

4. шесть

5. восемь

16. Неокрашенный белок

1. пепсин

2. каталаза

3. миоглобин

4. гемоглобин

5. цитохром С

17. Простетические группы гликопротеинов

1. галактоза

2. глюкозамин

3. глутаминовая кислота

4. аспарагиновая кислота

5. нуклеиновая кислота

18. Активировать апофермент может

1. субстрат

2. аллостерический активатор

3. продукт реакции

4. кофермент

5. изменение рН

19. Нуклеиновые кислоты отличаются от белков тем, что

1. это высокомолекулярные соединения

2. имеют сложную пространственную структуру

3. поглощают свет в УФ области спектра

4. состоят из мономеров

5. не содержат аминокислотных остатков

20. Одна международная единица ферментативной активности – это

1. количество фермента, катализирующее образование 1 моль продукта в секунду при стандартных условиях

2. количество молекул субстрата, превращающихся на 1 молекуле фермента за 1 секунду

3. число единиц активности фермента, приходящееся на 1 мг белка в препарате фермента

4. количество фермента, вызывающее превращение 1 мкмоль субстрата в минуту при стандартных условиях

5. активность фермента по отношению к наилучшему субстрату

21. Нуклеозидом является

1. цитозин

2. урацил

3. тимин

4. гуанозин

5. аденозинтрифосфат

22. Серповидно-клеточная анемия связана с заменой в молекуле гемоглобина

1. глу на вал

2. глу на асп

3. вал на лей

4. вал на цис

5. гли на асп

23. Аллостерический эффектор

1. конкурирует с субстратом за связывание в активном центре

2. связывается с участком молекулы фермента, отличным от активного центра

3. изменяет образующийся продукт реакции

4. активирует или ингибирует фермент

24. Конкурентные ингибиторы

1. повышают Kм фермента

2. понижают Kм фермента

3. повыщают V_max

4. понижают V_max

5. не изменяют Kм и V_max

25. Специфичность сложных ферментов определяется

6. коферментом

7. апоферментом

8. аллостерическим эффектором

9. всеми вышеперечисленными факторами

26. К классу оксидоредуктаз не относится фермент

1. каталаза

2. пероксидаза

3. холинэстераза

4. аскорбатоксидаза

5. лактатдегидрогеназа

27. Молекулярная активность (число оборотов) фермента – это

1. количество фермента, катализирующее образование 1 моль продукта в секунду при стандартных условиях

2. количество молекул субстрата, превращающихся на 1 молекуле фермента за 1 секунду

3. число единиц активности фермента, приходящееся на 1 мг белка в препарате фермента

4. количество фермента, вызывающее превращение 1 мкмоль субстрата в минуту при стандартных условиях

5. активность фермента по отношению к наилучшему субстрату

28. Изменение рН среды может сопровождаться

1. разрывом пептидных связей в молекуле фермента

2. изменением суммарного заряда молекулы фермента

3. изменением заряда субстрата диссоциацией молекулы фермента

4. денатурацией фермента

29. Интерфероны - это молекулы

1. простых белков или гликопротеинов

2. одноцепочечной РНК

3. двухцепочечной РНК

4. гликолипидов

5. гемопротеинов

30. При тепловой денатурации (плавлении) ДНК пик поглощения в УФ-спектре при 260 нм

1. не меняется

2. уменьшается

3. увеличивается

4. сдвигается в коротковолновую область

5. сдвигается в длинноволновую область

31. Какие типы связей формируют первичную структуру нуклеиновых кислот?

1. ионные

2. гидрофобные

3. водородные

4. пептидные

5. гликозидные и сложноэфирные

32. Генетический код

1. одинаков у всех организмов

2. одинаков в пределах вида

3. разный у разных организмов

4. строго индивидуален

5. разный у растений и животных

33. Фетальные гемоглобины содержат полипептидные цепи

1. только альфа

2. только бета

3. альфа и бета

4. альфа и гамма

5. только гамма

34. Скорость ферментативной реакции повышается при

1. уменьшении температуры

2. увеличении количества фермента

3. денатурации фермента

4. недостатке кофермента

5. добавлении специфического активатора

35. Конкурентное ингибирование снимается

1. повышением температуры

2. добавлением продукта реакции

3. избытком субстрата

4. ионами тяжелых металлов

36. Ферменты увеличивают скорость реакции

1. повышая энергию активации реакции

2. уменьшая изменение свободной энергии (G) в ходе реакции

3. понижая энергию активации реакции

4. изменяя константу равновесия реакции

37. Оксидоредуктаза

1. амилаза

2. трипсин

3. каталаза

4. холинэстераза

5. пепсин

38. Каталитической активностью обладает

1. инсулин

2. миоглобин

3. казеин

4. пепсин

5. кератин

39. Гемопротеином не является

1. миоглобин

2. цитохром С

3. каталаза

4. гемоглобин

5. казеин

40. Обратимым может быть ингибирование

1. аллостерическое

2. конкурентное

3. неконкурентное

4. ретроингибирование

5. ингибирование продуктом реакции

41. Удельная активность фермента – это

1. количество фермента, катализирующее образование 1 моль продукта в секунду при стандартных условиях

2. количество молекул субстрата, превращающихся на 1 молекуле фермента за 1 секунду

3. число единиц активности фермента, приходящееся на 1 мг белка в препарате фермента

4. количество фермента, вызывающее превращение 1 мкмоль субстрата в минуту при стандартных условиях

5. активность фермента по отношению к наилучшему субстрату

42. Минорным нуклеотидом природных нуклеиновых кислот не является

1. метилцитидинфосфат

2. оксиметилцитидинфосфат

3. дигидроуридинфосфат

4. псевдоуридинфосфат

5. уриидинфосфат

43. Чем отличаются разные типы РНК?

1. первичной структурой

2. молекулярной массой

3. последовательностью нуклеотидов

4. функциями в клетке

44. Гетероциклические кольца

1. пиримидиновое

2. пиридиновое

3. пуриновое

4. бензольное

5. имидазольное

45. Аллостерический регулятор гемоглобина

1. 1,3-бисфосфоглицериновая кислота

2. 2,3-бисфосфоглицериновая кислота

3. 1-фосфоглицериновая кислота

4. 2-фосфоглицериновая кислота

5. 3-фосфоглицериновая кислота

46. Если концентрация субстрата равна K_m, то скорость реакции составляет

1. 0,25 V_max

2. 0,33 V_max

3. 0,50 V_max

4. 0,67 V_max

5. 0,75 V_max

47. К гемопротеинам относится

1. пепсин

2. липаза

3. химотрипсин

4. цитохром Р450

5. казеин

48. К гемопротеинам относится

1. пепсин

2. коллаген

3. кератин

4. пероксидаза

5. эластин

49. К фосфопротеинам относится

1. пероксидаза

2. глутатион

3. казеин

4. альбумин

5. протамины

50. Низкомолекулярный пептид

1. пероксидаза

2. глутатион

3. казеин

4. альбумин

5. протамины

51. Низкомолекулярные пептиды

1. пероксидаза

2. брадикинин

3. казеин

4. альбумин

5. ангиотензин

52. Низкомолекулярные пептиды

1. эластин

2. каллидин

3. казеин

4. альбумин

5. аспартам

53. Низкомолекулярные пептиды

1. липаза

2. окситоцин

3. казеин

4. каталаза

5. вазопрессин

54. Регуляция активности ферментов в организме человека осуществляется

1. специфическим гидролизом пептидных связей (прицельным протеолизом)

2. с помощью белков-активаторов или белков-ингибиторов

3. путем отделения регуляторных субъединиц от каталитических

4. аденилированием молекулы фермента

5. фосфорилированием молекулы фермента

55. Ретроингибирование ферментов заключается в

1. связывании отдаленного продукта цепочки превращений с аллостерическим центром первого фермента

2. денатурации фермента

3. связывании с ферментом вторичного посредника

4. связывании с ферментом продукта катализируемой этим ферментом реакции

5. присоединении ингибитора в активном центре фермента

56. Аллостерический ингибитор может

1. быть продуктом реакции, катализируемой данным ферментом

2. вытеснять кофермент из активного центра

3. быть токсическим веществом

4. быть конечным продуктом цепочки последующих превращений

5. конкурентно ингибировать фермент

57. Окрашенной группой хромопротеинов может быть

1. галактозамин

2. пиридоксальфосфат

3. селен

4. гем

5. пальмитиновая кислота

58. N-ацетилнейраминовую кислоту содержат сложные белки

1. хромопротеины

2. гликопротеины

3. липопротеины

4. металлопротеины

5. нуклеопротеины

59. Окрашенной группой хромопротеинов может быть

1. галактоза

2. коэнзим А

3. магний

4. флавинмононуклеотид

5. фосфатидилхолин