Раздел 2: Сложные белки, нуклеиновые кислоты и ферменты Введение

Как уже было сказано во введении к разделу 1, сложные (конъюгированные) белки построены из белковой и небелковой части. В качестве небелковой части (простетической группы) сложных белков могут выступать различные химические соединения, что находит отражение в классификации данной группы биологических соединений:

Хромопротеины

Нуклеопротеины

Липопротеины

Фосфопротеины

Гликопротеины

Металлопротеины

Хромопротеины содержат окрашенную простетическую группу, например, красные белки - гемопротеины (гемоглобин, миоглобин, цитохромы, каталаза, пероксидаза), желтые белки - флавопротеины (ферменты класса оксидоредуктаз, содержащие производные рибофлавина).

Нуклеопротеины в качестве простетической группы содержат ДНК или РНК, что объясняет их участие в экспрессии генов и биосинтезе белка.

Липопротеины содержат такие липиды как триацилглицеролы, свободные жирные кислоты, эфиры холестерина, фосфолипиды и отличаются друг от друга процентным содержанием белка и плотностью. Липопротеины встречаются как в свободном виде (ЛП плазмы крови), так и в структурированном (в составе клеточных и внутриклеточных биомембран).

Фосфопротеины участвуют в процессе эмбриогенеза. Это такие белки как казеиноген молока, вителлин и фосвитин куриного желтка, ихтулин икры рыб. Известно, что фосфорилирование-дефосфорилирование белков и ферментов – способ изменения их функциональной активности.

Гликопротеины являются объектом интенсивного исследования, что объясняется многообразием их строения и выполняемых функций. Это гликоконъюгаты, к котрым относят большинство белковых гормонов, антитела (иммуноглобулины), белки плазмы крови и молока, интерфероны, факторы комплемента, рецепторные белки.

Металлопротеины представляют белки, содержащие в своей структуре ионы металла (железа, меди, кобальта, марганца, молибдена, цинка, магния, кальция и др.). Типичные представители металлопротеинов, содержащих негемовое железо, – это ферритин, трансферрин, гемосидерин.

Нуклеиновые кислоты относят к высокомолекулярным соединениям, состоящим из пуриновых и пиримидиновых оснований, остатков рибозы или дезоксирибозы и фосфорной кислоты. Данный класс соединений выполняет функцию хранения и передачи наследственной информации, а структурные компоненты нуклеиновых кислот (нуклеотиды) входят в состав коферментов (НАД⁺, ФАД, КоА), являются макроэргическими соединениями (АТФ, УТФ, ЦТФ, ГТФ, ТТФ) и вторичными посредниками (цАМФ, цГМФ) в передаче внутриклеточного сигнала.

Изучение ферментов (энзимов) выделено в отдельную науку – энзимологию. Все ферменты имеют белковую природу, чем объясняются их свойства (термолабильность, зависимость активности от рН среды, высокоспецифичное действие по отношению к реагирущим веществам – субстратам ферментативной реакции). Ферменты являются биокатализаторами, т. е. ускоряют химические реакции (такой способностью обладают ещё только некоторые РНК, которые называют рибозимами). Активность ферментов выражается в каталах (количество фермента, которое превращает 1 моль субстрата за 1 с), а также в международных единицах (Е) (количество фермента, превращающего 1 мкмоль субстрата за 1мин). Все изученные ферменты включены в особый каталог (классификация ферментов – КФ) и имеют свой классификационный номер, в котором первая цифра указывает на принадлежность к одному из 6 классов ферментов:

1) оксидоредуктазы

2) трансферазы

3) гидролазы

4) лиазы

5) изомеразы

6) лигазы (синтетазы)

Лабораторный практикум в рамках этой темы охватывает изучение влияния температуры на активность фермента и скорость химической реакции (на примере амилазы), а также изучение специфических фермент-субстратных отношений (амилаза – крахмал; щелочная фосфатаза - п-нитрофенилфосфат).