- •Билет № 1
- •1. Биосинтез гема: субстраты и их источники, этапы синтеза, основные ферменты и коферменты, регуляция и значение процесса. Нарушения синтеза гема: порфирии.
- •2.Переваривание углеводов пищи в желудочно-кишечном тракте при участии ферментов. Транспорт моносахаров в ткани. Нарушения переваривания и всасывания углеводов.
- •3. Задача билет №2
- •1.Основные этапы катаболизма органических соединений. Общий путь катаболизма: окислительное декарбоксилирование пирувата. Строение пируватдегидрогеназного
- •2. Витамин д: синтез, образование активной формы, органы-мишени, механизм действия, биологический эффект. Белки, индуцируемые кальцитриолом.
- •3. Задача! билет №3
- •1. Полное аэробное окисление глюкозы: основные этапы, энергетический вклад и пути синтеза атф, регуляция. Челночные механизмы переноса водорода из цитоплазмы в митохондрии.
- •1.Подготовительный этап:
- •2. Биохимическая функция никотиновой кислоты.
- •3. Задача! билет №4
- •2.Особенности всасывания витамина в12 в жкт. Биохимические функции витамина в12.
- •3. Задача! билет №5
- •2.Биохимическая роль витамина е.
- •3. Задача! билет №6
- •3. Задача! билет №7
- •1.Анаэробный гликолиз: основные этапы, энергетический вклад, способ синтеза атф, субстраты-макроэрги, регенерация nad, регуляция процесса.
- •2.Витамин к: образование кофермента, биохимические функции.
- •3. Задача! билет №8
- •2.Фолиевая кислота: образование кофермента, биохимическая роль.
- •3. Задача! билет №9
- •1.Аэробный гликолиз: основные этапы, энергетический вклад, способы синтеза атф, челночные механизмы транспорта водорода в митохондрии, регуляция.
- •2. Биохимическая роль витамина в2.
- •Билет №10
- •1. Общая характеристика метаболизма кетоновых тел: источник и место синтеза, биологическая роль синтеза, энергетический вклад окисления кетоновых тел. Причины и последствия кетоза.
- •2. Биохимическая роль витамина в6.
- •3. Задача! билет №11
- •1.Пентозофосфатный путь превращения глюкозы: общая характеристика этапов, ключевая реакция, регуляция и значение процесса.
- •2.Витаминоподобные вещества и их биохимическая роль: холин, карнитин, липоевая кислота, коэнзим q.
- •3. Задача! билет №12
- •1. Гниение белков в кишечнике на примере тирозин и триптофан содержащих белков. Обезвреживание продуктов гниения в печени: этапы, ферменты, характеристика образующихся продуктов.
- •2. Оксидоредуктазы: тип реакций, классификация, коферменты. Биологическая роль оксидоредуктаз. Примеры реакций.
- •3. Задача! билет №13
- •1.Гидролиз таг в тканях и β-окисление высших жирных кислот: ход процесса, транспорт жирных кислот в митохондрии, регуляция, значение. Рассчитайте энергетический выход окисления пальмитиновой кислоты.
- •2.Биохимическая роль витамина в1.
- •3. Задача! билет №14
- •1.Синтез таг: субстраты, ферменты, особенности синтеза в печени и жировой ткани. Транспорт таг из печени в ткани, участие лп-липазы и роль инсулина.
- •2. Биохимическая роль аскорбиновой кислоты.
- •3. Задача! билет №15
- •1. Белки плазмы крови: особенности строение альбумина, функции. Белки глобулиновой фракции: примеры, функции. Гипо- и гиперпротеинемии.
- •2. Биохимическая роль витамина в5.
- •3. Задача! билет №16
- •2.Адреналин: химическая природа гормона, синтез, влияние адреналина на обмен веществ, механизмы действия адреналина на клетки-мишени.
- •3. Задача! билет №17
- •2. Биохимическая роль витамина а.
- •3. Задача! билет №18
- •1.Переваривание белков пищи: участие ферментов. Транспорт аминокислот в ткани.
- •2.Иммуноглобулины: химическая природа, место синтеза, строение, классификация, функции в организме.
- •3. Задача! билет №19
- •2.Особенности метаболизма в эритроцитах: значение гликолиза, пентозофосфатного пути окисления глюкозы, образование 2,3-дифосфоглицерата, образование и обезвреживание активных метаболитов кислорода.
- •3. Задача! билет №20
- •1.Транскрипция: ход процесса, субстраты, источники энергии, ферменты. Посттранскрипционный процессинг пре-рнк различных видов. Альтернативный сплайсинг.
- •2.Реакции трансаминирования в обмене аминокислот.
- •3. Задача! билет №21
- •1.Декарбоксилирование аминокислот и образование биогенных аминов. Примеры. Роль биогенных аминов в организме.
- •2.Синтез глюкозы: ход процесса, регуляция, значение.
- •Регуляция:
- •3. Задача! билет №22
- •1.Синтез гликогена: ход процесса, регуляция, значение.
- •2.Биохимические механизмы уничтожения чужеродных агентов в фагоцитирующих клетках.
- •3. Задача! билет №23
- •1.Мобилизация (распад) гликогена: ход процесса, регуляция, значение, нарушения.
- •2.Роль микроэлементов в обмене веществ (на примере основных микроэлементов).
- •3. Задача! билет №24
- •1.Синтез желчных кислот: характеристика ключевой реакции, регуляция. Первичные желчные кислоты. Конъюгаты желчных кислот с аминокислотами. Роль желчных кислот.
- •2.Обмен железа в организме: поступление экзогенного железа, транспорт в ткани, использование.
- •Распределение в орг-ме:
- •3. Задача! билет №25
- •1.Кортизол: химическая природа, место синтеза, регуляция синтеза и секреции, основные этапы синтеза, транспорт по крови, механизм действия на клетки-мишени, биологический эффект.
- •2. Биологические функции кортикостероидов
- •2.Строение, основная функция и метаболизм лпнп. Модифицированные лпнп и их роль в атерогенезе.
- •3. Задача! билет №26
- •1.Строение, основная функция и метаболизм лпвп. Фермент лхат: катализируемая реакция, активаторы. Механизмы антиатерогенного эффекта лпвп.
- •3. Задача! билет №27
- •1. Ферменты: химическая природа, строение, кофакторы и коферменты, этапы ферментативного катализа, специфичность ферментов, активность ферментов и факторы, влияющие на скорость реакции.
- •2. Пути образования и механизм токсического действия аммиака. Универсальный механизм обезвреживания аммиака.
- •3. Задача! билет №28
- •2.Пути образования и механизм токсического действия аммиака. Особенности обезвреживания аммиака в печени, почках, головном мозге.
- •3. Задача! билет №29
- •1.Синтез пуриновых нуклеотидов: субстраты, основные этапы, регуляция, запасные пути синтеза.
- •2.Глюкагон: химическая природа, место синтеза, регуляция секреции, механизм действия на клетки-мишени, биологический эффект.
- •3. Задача! билет №30
- •2.Особенности обмена фенилаланина. Причины фенилкетонурии.
- •3. Задача! билет №31
- •1.Репликация: ход процесса, субстраты, источники энергии, ферменты.
- •2. Катаболизм пуриновых нуклеотидов: характеристика процесса. Гиперурикемия. Подагра и синдром Леша-Нихена: биохимические основы патологии.
- •3. Задача! билет №32
- •2.Особенности метаболизма тирозина. Нарушения метаболизма тирозина: алкаптонурия, альбинизм.
- •3. Задача! билет №33
- •1.Трансляция: ход процесса, субстраты, источники энергии, ферменты.
- •1 Этап трансляции:
- •2.Особенности метаболизма метионина: образование s-аденозилметионина и его использование, регенерация метионина из гомоцистеина.
- •3. Задача! билет №34
- •2.Синтез соляной кислоты в желудке, регуляция процесса при участии гистамина. Инактивация гистамина. Роль соляной кислоты в процессах переваривания пищи.
- •Роль нcl:
- •3. Задача! билет №36
- •1.Основные биохимические механизмы гемостаза: противосвертывающая система крови (ингибиторы свертывания крови и антикоагулянтная система протеина с).
- •2.Инсулин: химическая природа, место синтеза, регуляция секреции, механизм действия на клетки-мишени, биологический эффект.
- •3. Задача! билет №37
- •1.Основные биохимические механизмы гемостаза: фибринолитическая система крови.
- •2.Вазопрессин: химическая природа, место синтеза, регуляция секреции, механизм действия на клетки-мишени, биологический эффект.
- •3. Задача! билет №38
- •1.Особенности метаболизма кардиомиоцитов: энергообразование, основные субстраты окисления, значение аэробных и анаэробных процессов. Биохимические маркеры повреждения миокарда.
- •1. Окислительное фосфорилирование
- •2. Гликолиз
- •3. Креатинфосфат
- •4. Миоаденилаткиназная реакция
- •2.Система ренин-ангиотензин: принцип работы, регуляция секреции ренина, клетки-мишени ангиотензина, биологический эффект.
- •3. Задача! билет №39
- •3. Задача! билет №40
- •1.Биохимические механизмы детоксикации в печени: характеристика этапов гидроксилирования и конъюгации. Участие ферментов и конъюгатов различной природы.
- •2.Кальцитонин: химическая природа, место синтеза, регуляция секреции, механизм действия на клетки-мишени, биологический эффект.
- •3. Задача! билет №41
- •1.Влияние этанола на обмен углеводов и липидов. Метаболизм и обезвреживание этанола.
- •2.Паратгормон: химическая природа, место синтеза, регуляция секреции, механизм действия на клетки-мишени, биологический эффект.
- •1. Синтез и секреция птг
- •3. Задача! билет №42
- •1.Липопротеины плазмы крови: строение частиц, классификация, основные функции. Метаболизм хиломикронов, лпонп, лпнп, лпвп. Типы дислипопротеинемий (примеры): причина нарушений, характерные признаки.
- •2.Классификация ферментов: принцип деления ферментов на классы, катализируемые реакции, примеры реакций для каждого класса ферментов.
- •3. Задача! билет №43
- •2.Обмен галактозы. Причины галактоземии и ее последствия.
- •3. Задача! билет №44
- •1.Особенности строения и метаболизм гликозамингликанов и протеогликанов межклеточного матрикса соединительной ткани. Причина мукополисахаридозов.
- •2.Метаболическая регуляция липолиза: цикл Рэндла (взаимосвязь липолиза и синтеза глюкозы).
- •3. Задача! билет №45
- •1.Биохимические основы развития атеросклероза.
- •2.Обмен фруктозы. Биохимические основы использования фруктозы как заменителя глюкозы для больных сахарным диабетом. Нарушения обмена фруктозы.
- •3. Задача! билет №46
- •2.Биохимические основы жирового перерождения печени.
- •3. Задача! билет №47
- •1.Биохимические основы профилактики и лечения атеросклероза.
- •2.Обмен кальция и фосфора: роль кальция и фосфора, регуляция обменных процессов.
- •3. Задача! билет №48
- •1.Взаимосвязь углеводного и липидного обменов в абсорбтивный период. Биохимические основы алиментарного ожирения. Примеры генетических факторов ожирения.
- •2.Химический состав желчи. Мицеллы желчи. Биохимические основы развития желчно-каменной болезни.
- •3. Задача! билет №49
- •1.Эйкозаноиды как «тканевые» гормоны: классификация, синтез, структура, механизм действия, биологический эффект. Лекарственные препараты – ингибиторы фосфолипазы а2 и циклоксигеназы.
- •2.Использование ферментов в заместительной и комплексной терапии. Иммобилизованные ферменты.
- •3. Задача! билет №50
- •2.Гормоны-производные помк: актг, меланоцитстимулирующий гормон, эндорфины (механизм образования гормонов из предшественника, клетки-мишени, биологический эффект).
- •3. Задача!
2.Реакции трансаминирования в обмене аминокислот.
Трансаминирование - реакция переноса α-аминогруппы с аминокислоты на α-кетокислоту, в результате чего образуются новая кетокислота и новая аминокислота. Реакции катализируют ферменты аминотрансферазы, коферментом которых служит пиридоксальфосфат (ПФ) - производное витамина В6 (пиридоксина
1. Механизм реакции
Активная форма аминотрансфераз образуется в результате присоединения пиридоксальфосфата к аминогруппе лизина прочной альдиминной связью (рис. 9-6). Лизин в положении 258 входит в состав активного центра фермента. Кроме того, между ферментом и пиридоксальфосфатом образуются ионные связи с участием заряженных атомов фосфатного остатка и азота в пиридиновом кольце кофермента.
Пиридоксальфосфат в данном случае служит переносчиком аминогрупп. При этом наиболее важную роль играет его альдегидная группа, которая может обратимо присоединять различные амины с образованием шиффовых оснований. Реакции трансаминирования проходят в 2 стадии, во время которых пиридрксальфосфат претерпевает обратимые превращения между свободной альдегидной формой (ПФ) и аминированной формой (пиридоксаминфосфат).
На первой стадии к пиридоксальфосфату в активном центре фермента с помощью альдиминной связи присоединяется аминогруппа от первого субстрата - аминокислоты. Образуются комплекс фермент-пиридокса-минфосфат и кетокислота - первый продукт реакции. Этот процесс включает промежуточное образование 2 шиффовых оснований.
На второй стадии комплекс фермент-пиридоксаминфосфат соединяется с кетокислотой (вторым субстратом) и снова через промежуточное образование 2 шиффовых оснований передаёт аминогруппу на кетокислоту. В результате фермент возвращается в свою нативную форму, и образуется новая аминокислота - второй продукт реакции. Если альдегидная группа пиридоксальфосфата не занята аминогруппой субстрата, то она образует шиффово основание (альдимин) с ε-аминогруппой радикала лизина в активном центре фермента (см. схему на с. 471).
2. Органоспецифичные аминотрансферазы АЛТ и ACT
Чаще всего в реакциях трансаминирования участвуют аминокислоты, содержание которых в тканях значительно выше остальных - глутамат, аланин, аспартат и соответствующие им кетокислоты - α-кетоглутарат, пируват и оксалоацетат. Основным донором аминогруппы служит глутамат.
Акцептором аминогруппы любой аминокислоты, подвергающейся трансаминированию (аминокислота 1), служит α-кетоглутарат. Принимая аминогруппу, он превращается в глутамат, который способен передавать эту группу любой α-кетокислоте с образованием другой аминокислоты (аминокислота 2).
Аминотрансферазы обладают субстратной специфичностью к разным аминокислотам. В тканях человека обнаружено более 10 разных аминотрансфераз.
АЛТ (АлАТ) катализирует реакцию транса-минирования между аланином и α-кетоглутаратом (см. схему А на с. 472).
Локализован этот фермент в цитозоле клеток многих органов, но наибольшее его количество обнаружено в клетках печени и сердечной мышцы.
ACT (АсАТ) катализирует реакцию трансами-нирования между аепартатом и α-кетоглутаратом аналогично предыдущей (см. схему Б на с. 472).
В результате образуются оксалоацетат и глутамат. ACT имеет как цитоплазматическую, так и митохондриальную формы. Наибольшее его количество обнаружено в клетках сердечной мышцы и печени.
В результате работы аминотрансфераз аминный азот многих аминокислот переходит в состав глутамата.
3. Биологическое значение трансаминирования
Реакции трансаминирования играют большую роль в обмене аминокислот. Поскольку этот процесс обратим, ферменты аминотрансферазы функционируют как в процессах катаболизма, так и биосинтеза аминокислот. Трансаминирование -заключительный этап синтеза заменимых аминокислот из соответствующих α-кетокислот, если они в данный момент необходимы клеткам. В результате происходит перераспределение аминного азота в тканях организма. Трансаминирование - первая стадия дезаминирования большинства аминокислот, т.е. начальный этап их катаболизма. Образующиеся при этом кетокислоты окисляются в ЦТК или используются для синтеза глюкозы и кетоновых тел. При трансаминировании общее количество аминокислот в клетке не меняется.