Распределение основных типов коллагена в тканях [8 с изменениями]

Тип коллагена	Ткани и органы
I	Кожа, сухожилия, кости, дентин
II	Хрящи, межпозвоночные диски, стекловидное тело
III	Артерии, матка, строма паренхиматозных органов
IV	Базальные мембраны
V-XIX	Минорный компонент многих соединительно-тканных структур

Все типы коллагена локализуются в различных тканях (табл. 1), и поэтому отличаются друг от друга набором и последовательностью расположения аминокислот в полипептидной цепи, вторичной, третичной и четвертичной структурами, строением, количеством молекул тропоколлагена и фибрилл в волокне, типом поперечных связей, функциями.

Например, в ахилловом сухожилии особенно много поперечных сшивок между фибриллами, сложенными параллельно, и от этого связка приобретает большую прочность. В костной ткани, в дентине зубов коллагеновые волокна имеют строго ориентированное направление – продольное в центральной части костных пластинок, поперечное и под углом к периферии, что придает костной ткани и дентину зубов большую прочность. В хрящевой ткани волокна коллагена II типа образуют фибриллярную сеть, в результате этого ткань приобретает упругость. В строме роговицы глаз коллаген участвует в образовании гексагональных решеток, что обеспечивает прозрачность роговицы. В дерме кожи фибриллы коллагена формируют сеть, которая делает кожу прочной, упругой и эластичной.

Синтез и распад коллагена регулируется разными способами. Стимулируют его синтез витамины, в том числе, витамин С, белковая диета, гормон роста, половые гормоны, при этом, глюкокортикоиды, наоборот, тормозят его образование.

Белок коллаген в коллагеновых волокнах функционирует длительное время (недели и месяцы). Разрушение коллагеновых волокон осуществляется гидролитически, действием фермента коллагеназы, гидролизующей пептидные связи между остатками глицина и лейцина (изолейцина). При этом образуются пептиды, которые под действием пептидгидролаз расщепляются до три - и дипептидов, содержащих гидроксипролин, и далее - до отдельных аминокислот. Синтез и секрецию ферментов гидролиза коллагеновых белков осуществляют фибробласты и макрофаги. В результате, в кровь, а затем в мочу попадает гидроксипролин. Так как коллаген является основным источником гидроксипролина, то по скорости его выделения с мочой судят о процессах катаболизма белка коллагена, а вместе с ним и всех соединительно-тканных структур. У лиц в возрасте 10-20 лет экскретируется с мочой до 200 мг/сутки гидроксипролина. С возрастом (у пожилых людей) его экскреция с мочой снижается (менее 15-20 мг/сутки), что свидетельствует об интенсивном обмене соединительной ткани в организме молодых и уменьшении этого процесса у людей старшего возраста. Снижение катаболизма коллагена, наоборот, ведет к увеличению его содержания, к фиброзу органов и тканей (печени, легких).

Заболевания, связанные с нарушением синтеза и распада белков коллагена, весьма многочисленны и разнообразны. Это костно-суставная патология, артрозы, ревматоидный артрит, системная красная волчанка, поражения кожи, кишечника, легких, миокарда, почек, сосудов, в том числе, многочисленные заболевания полости рта.

В медицине фермент коллагеназа используется для лечения заболеваний, сопровождающихся чрезмерным образованием фиброзной ткани. Ее волокна ограничивают циркуляцию крови, приток метаболитов, кислорода, отток токсических продуктов, нарушают трофику тканей в очаге повреждения. Коллагеназа, расщепляя избыток образовавшихся фибрилл, восстанавливает кровоснабжение в ране, очищение и заживление раны при этом ускоряется.

Особый разговор о коллагеназе бактерий. Она разрушает соединительно-тканные барьеры в организме человека, обеспечивая проникновение бактерий внутрь тканей, что приводит к их некрозу.