Правила работы с тестами

Вид 1. Для каждого вопроса надо выбрать наиболее правильный ответ или ответы.

Вид 2. Для каждого вопроса, пронумерованного цифрой (или буквой), необходимо подобрать соответствующий ответ, обозначенный буквой (или цифрой). Один и тот же ответ может быть использован несколько раз.

Вид 3. Для каждого вопроса необходимо подобрать сочетание или последовательность правильных ответов.

Вид 4. Для ответа на тест вы должны определить:

1) верно или неверно каждое из приведенных утверждений;

2) имеется ли между утверждениями причинная зависимость.

Выбирая ответ, используйте таблицу:

Индекс ответа	Утверждение 1	Утверждение 2	Причинная зависимость
А	Верно (+)	Верно (+)	Имеется (+)
В	Верно (+)	Верно (+)	Отсутствует (-)
С	Верно (+)	Неверно (-)	Отсутствует (-)
Д	Неверно (-)	Верно (+)	Отсутствует (-)
Е	Неверно (-)	Неверно (-)	Отсутствует (-)

Модуль 1 «Белки. Ферменты»

Почти все свойства, отличающие живую материю от неживой, связаны с белками. Способность к движению, постоянному самообновлению, самовоспроизведению, высокая скорость химических превращений – все эти свойства обусловлены функционированием различных классов высокоспециализированных белков. Медицинские аспекты биохимии белков и белковых катализаторов непосредственно касаются вопросов патогенеза, лечения, диагностики заболеваний. Детальное знание студентами-медиками химического строения и свойств протеинов совершенно необходимо для формирования их профессиональных компетенций.

Модуль включает следующие темы занятий:

1. Строение и функции белков. Методы качественного и количественного анализа белков.

2. Физико-химические свойства белков.

3. Методы выделения и очистки белков.

4. Особенности строения сложных белков.

5. Общие свойства ферментов. Коферменты.

6. Регуляция активности ферментов. Активаторы. Ингибиторы.

7. Методы количественного определения ферментов. Основные принципы энзимодиагностики и энзимотерапии.

8. Зачетное занятие по модулю «Белки. Ферменты».

Рекомендуемые темы реферативных сообщений

1. Протеомика – новое направление в биохимии и молекулярной биологии. Протеом человека.

2. Методы установления первичной структуры белков.

3. Современные методы количественного определения белка в биологических жидкостях.

4.Супервторичная структура белков. Основные типы надвторичных структур - структурные мотивы.

5. Фолдинг белков: роль шаперонов в формировании и поддержании нативной конформации белковых молекул.

6.Нарушения белковой конформации - амилоидозы. Прионовые болезни. Болезнь Альцгеймера.

7. Методы установления молекулярной массы белков.

8. Электрофоретические методы разделения белков в диагностике заболеваний.

9. Генно-инженерные методы получения белков.

10. Роль гликопротеинов в специфическом связывании лигандов. Белки-рецепторы.

11. Молекулярные дефекты гемоглобина - гемоглобинопатии.

12. Роль белков гистонов в структурной организации и функционировании хроматина.

13. История развития учения о ферментах.

14. Рибозимы – биологические катализаторы небелковой природы.

15. Кофакторы ферментов класса трансфераз.

16. Кофакторы ферментов класса оксидоредуктаз.

17.Особенности строения, кинетики и регуляции активности аллостерических ферментов.

18. Сериновые протеазы. Применение ингибиторов протеолиза в медицине.

19. Термостабильные ДНК-полимеразы (Taq-полимераза) и их использование в методе полимеразной цепной реакции (ПЦР).

20. Теории ферментативного катализа

21. Твердофазный иммуноферментный анализ (ELISA) и его использование в клинической и экспериментальной биохимии.

22. Изоферменты в диагностике заболеваний.

23. Иммобилизованые ферменты.

Занятие № 1. Строение и функции белков. Методы качественного и количественного анализа белков.

Цель занятия. Овладеть некоторыми методами качественного и количественного анализа белков, освоить правила работы с биологическим материалом, научиться производить измерения оптической плотности на фотоэлектроколориметре (ФЭК).

Студент должен
знать:	уметь:
-строение и свойства протеиногенных аминокислот; -уровни организации белковой молекулы; -качественные реакции на белки; -методы установления первичной структуры белков; -принцип работы и устройство ФЭК.	-писать формулы пептидов заданного состава; -определять количество белка в сыворотке крови биуретовым методом.

Содержание занятия. В ходе занятия студентам предстоит:

-ознакомиться с требованиями кафедры к студентам;

-ознакомиться с правилами работы в биохимической лаборатории;

-ответить на вопросы тест-контроля;

-ответить на вопросы преподавателя и обсудить основные вопросы темы;

- произвести количественное определение содержания белка в сыворотке крови биуретовым методом.

УИРС. Решение ситуационных задач, исследование некоторых особенностей аминокислотного состава яичного, соевого белков и белка соединительной ткани – коллагена.