Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля

1. Фумараза катализирует превращение фумарата в малат. Эфиры фумарата и малата не являются субстратами фумаразы. Каков характер взаимодействия между активным центром фумаразы и субстрата?

2. На каком свойстве субстрата и активного центра фермента основано их взаимодействие? Сопоставьте Ваш вывод о характере взаимодействия субстрата и активного центра фермента со свойством обратимости процесса образования фермент-субстратного комплекса.

3. Важной особенностью ферментативного катализа в живой клетке является его кооперативность. Чем вызвана необходимость кооперативного действия ферментов в клетке и чем обусловлена его возможность?

4. Обсудите вопрос об изменении активности и специфичности фермента и кинетики ферментативной реакции после диссоциации аллостерического фермента на субъединицы.

5. С возрастом в тканях животных и человека увеличивается содержание ЛДГ₁-Н₄ и снижается содержание М₄-ЛДГ₅. Какие последствия для организма имеет изменение изоферментного спектра ЛДГ?

6. Для какого класса ферментов коферментом является тиаминпирофосфат:

1. трансфераз;

2. оксидоредуктаз;

3. гидролаз;

4. лиаз;

5. лигаз.

7. Тетрагидрофолиевая кислота принимает участие в активации и переносе различных групп. Укажите, каких именно:

1. метильных;

2. ацетильных;

3. одноуглеродных.

4. СО₂;

5. фосфорильных.

8. Какие коферменты содержат витамин В₂:

1. никотинамидные;

2. пиридоксалевые;

3. флавиновые;

4. кофермент А;

5. кобамидные.

9. Для какого класса ферментов коферментом является КоА:

1. гидролаз;

2. трансфераз;

3. оксидоредуктаз;

4. лигаз;

5. лиаз.

10. Какие коферменты содержат витамин В₁₂:

1. пиридоксалевые;

2. флавиновые;

3. кобамидные;

4. никотинамидные.

5. железопорфириновые.

11. Какие коферменты содержат витамин В₆:

1. кобамидные;

2. пиридоксалевые;

3. флавиновые;

4. никотинамидные;

5. железопорфириновые.

12. Биотин принимает участие в активации и переносе определенной группы. Укажите, какой именно:

1. ацетильной;

2. метильной;

3. СО₂;

4. фосфорильной;

5. аденозильной.

13. Какие коферменты содержат витамин В₁:

1. флавинадениндинуклеотид;

2. тиаминпирофосфат;

3. никотинамидадениндинуклеотид;

4. пиридоксальфосфат;

5. кобаламин.

Литература

1. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С. 53-70, 81-83, 89-90.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 92-105.

3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 114-134.

4. Задания на самоподготовку по биологической химии.

5. Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медико-профилактического факультетов.

6. Тестовые задания по биохимии.

7. Лекционный материал.

8. Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М., ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 32-36, 46.

9. Лабораторная работа:

Доказательство белковой природы ферментов

Принцип метода. Раствор фермента слюны амилазы, химическая природа которого изучается, обрабатывается раствором протеолитического фермента пепсина. В дальнейшем активность изучаемого фермента испытывается по способности расщеплять субстрат (крахмал). Оптимум рН пепсина – 1,5-2,5, амилазы – 6,8-7,2.

Ход определения. В первую пробирку наливают 1 мл раствора пепсина в HCl, во вторую – 1 мл 0,2н раствора соляной кислоты (контрольная проба). В обе пробирки добавляют по 1 мл раствора слюны, тщательно смешивают и помещают на 40 минут в термостат при температуре 37С. По истечении указанного времени в каждую пробирку добавляют по 1 мл 0,1% раствора крахмала, предварительно нейтрализовав содержимое обеих пробирок добавлением нескольких капель раствора едкого натра (нейтрализация контролируется индикаторной бумагой). Затем обе пробирки помещают в термостат на 20 минут. После извлечения проб из термостата в каждую пробирку добавляют по 1-2 капли раствора йода и наблюдают за появившейся окраской.

На основании результатов опыта необходимо сделать соответствующие выводы о химической (белковой) природе фермента амилазы.