Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Пособие по биохимии.DOC
Скачиваний:
136
Добавлен:
19.05.2015
Размер:
1.5 Mб
Скачать

Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля

  1. Вспомните формулы аминокислот, участвующих в синтезе белков и их свойства, заполните таблицу:

    Аминокислота

    Формула

    Свойства

    радикала

    Группа по возможности синтеза в организме

    Аланин

    Гидрофобная

    Заменимая

    20.

  2. Биологическая роль аминокислот в организме определяется их использованием в синтезе (использовать таблицу 1-го задания):

1) гема;

2) белков;

3) биогенных аминов и гормонов – производных аминокислот (адреналин, тироксин);

4) жирных кислот;

5) глюкозы.

  1. Пищевая ценность белка зависит от:

1) присутствия всех 20 аминокислот

аминокислотного состава;

2) порядка чередования аминокислот;

3) наличия всех незаменимых аминокислот;

4) возможности расщепления в желудочно-кишечном тракте.

  1. Из перечисленных ниже физиологических состояний выберите те, при которых наблюдается:

1) старение; а) положительный азотистый баланс;

2) взрослый человек (нормальное б) отрицательный азотистый баланс;

питание; в) азотистое равновесие.

3) длительное тяжелое заболевание;

4) период роста;

5) голодание.

  1. Соляная кислота желудочного сока:

1) денатурирует белки пищи;

2) создает оптимум рН для пепсина;

3) активирует пепсин аллостерическим путем;

4) обеспечивает всасывание белков;

5) вызывает частичный протеолиз пепсиногена.

  1. Протеолитические ферменты синтезируются в:

1) химотрипсин; а) активной форме;

2) аминопептидаза; б) неактивной форме;

3) оба; в) поджелудочной железой;

4) ни один. г) желудком.

  1. Биологическое значение переваривания белков:

1) источник аминокислот, необходимых для синтеза собственных белков организма;

2) источник незаменимых аминокислот;

3) образование продуктов, лишенных антигенной специфичности;

4) образование продуктов, которые легко всасываются в клетки слизистой оболочки кишечника;

5) источник аминокислот, необходимых для синтеза биологически активных соединений.

  1. Реакции трансаминирования используются в:

1) синтезе заменимых аминокислот;

2) начальном этапе катаболизма аминокислот;

3) перераспределении аминного азота в организме;

4) синтезе незаменимых аминокислот;

5) образовании аминокислот в клетках.

  1. Центральная роль глутаминовой кислоты в промежуточном обмене аминокислот определяется тем, что глутамат:

1) участвует в трансаминировании как универсальный донор аминогруппы;

2) легко образуется из -кетоглутарата – универсального акцептора аминогруппы;

3) дезаминируется НАД-зависимой глутаматдегидрогеназой;

4) является заменимой аминокислотой;

5) подвергается непрямому дезаминированию.

  1. Назовите аминокислоты-предшественники биогенных аминов:

    1. триптофан;

    2. серин;

    3. глутамат;

    4. тирозин.

    а) ацетилхолин;

    б) ГАМК;

    в) серотонин;

    г) дофамин;

    д) норадреналин.

  2. Выберите витамины, необходимые для синтеза и инактивации биогенных аминов:

    1. синтез;

    2. инактивация;

    3. оба процесса;

    4. ни один.

    а) пантотеновая кислота;

    б) пиридоксин;

    в) рибофлавин;

    г) никотиновая кислота.

  3. Объясните, почему ГАМК в виде препаратов аминалона или гаммалона используется в клинике при лечении заболеваний, связанных с резким возбуждением коры головного мозга?