Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля

1. Выберите характеристики аминокислот, входящих в состав белков:

а) α-аминокислоты;

б) в состав белков входят все 20 из известных протеиногенных аминокислот;

в) различаются боковыми радикалами;

г) в составе радикала всегда имеется гидрофильная функциональная группа;

д) среди аминокислот имеется иминокислота.

2. Укажите аминокислоты, которым принадлежат следующие радикалы:

   –СН2–СН2–СОNН2; СН3 –СН2–СН СН3 –(СН2)2–S–СН3; –(СН2)3–СН2NН2.

   а) про; б) глу; в) мет; г) лей; д) лиз; е) глн; ж) три.

3. Классифицируйте кислоты по полярности радикалов:

   илей; асн; глу; гис; сер; про; мет; цис.

   а) полярная с катионной группой; б) полярная с анионной группой; в) полярная незаряженная; г) неполярная.

4. Напишите реакцию взаимодействия двух молекул цистеина, приводящую к образованию ковалентной дисульфидной связи за счет окисления обеих тиоловых групп. Как называется образовавшаяся аминокислота?

5. Какие нестандартные аминокислоты, встречающиеся в белках, могут образовываться путем модификации (гидроксилирования) аминокислот основного набора после их включения в полипептидную цепь?

6. Почему аспарагиновую и глутаминовую кислоты корректней называть аспартат и глутамат?

7. Какие Вы знаете незаряженные производные аспарагиновой и глутаминовой кислот? Напишите их формулы.

8. Смесь аминокислот – глицина, аланина, глутаминовой кислоты, лизина, аргинина, гистидина – анализировали с помощью метода электрофореза на бумаге в буфере с рН = 6,0. Какие из этих аминокислот будут двигаться к аноду, катоду, останутся на старте?

9. Напишите формулы аспарагиновой кислоты, серина, аргинина в нейтральной, кислой и основной средах. При разделении этих аминокислот методом электрофореза на бумаге в буфере с рН=7,0 покажите их движение (к аноду, катоду, останутся на старте).

Литература

1. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С. 9-20.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 29-32, 49-50.

3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 33-43.

4. Задания на самоподготовку по биологической химии.

5. Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медико-профилактического факультетов.

6. Тестовые задания по биохимии.

7. Лекционный материал.

8. Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 6-8.

Тема 1.2. Структура, свойства и функции белков. Вопросы для самоподготовки

1. Дайте определение первичной структуры белка.

2. Какая основная связь стабилизирует первичную структуру? Дайте характеристику этой связи.

3. Назовите закономерности, характерные для первичной структуры полипептидной цепи.

4. Дайте определение консервативных замен. Приведите пример.

5. Дайте определение радикальным заменам. Приведите примеры.

6. Дайте определение конформации полипептидной цепи.

7. Дайте определение вторичной структуры. Какие формы вторичной структуры встречаются в природных белках.

8. Охарактеризуйте конформацию белковой молекулы, которую Полинг и Кори назвали α-спиралью.

9. За счет каких связей стабилизируются конформации α-спирали?

10. Механизм образования, энергетическая характеристика α-спирали.

11. В каких участках полипептидной цепи происходит наиболее часто гидролиз?

12. Аминокислотные радикалы каких α-аминокислот препятствуют образованию α-спирали?

13. Аминокислотные радикалы каких α-аминокислот способствуют образованию α-спирали?

14. Для какой формы вторичной структуры полипептидной цепи характерны межцепочечные водородные связи?

15. Какая специализированная структура обеспечивает высокую упругость коллагена – основного компонента кожи, костей, сухожилий?

16. Объясните на примере фибриллярных белков приспособление вторичных конформаций к выполнению белками специфических биологических функций.

17. Дайте определение понятия «третичная структура» полипептидной цепи.

18. Какие связи обеспечивают стабильность третичной структуры полипептидной цепи? Механизм образования и энергетическая характеристика.

19. Между какими группами может возникнуть гидрофобное взаимодействие? Какова энергия такого взаимодействия?

20. Между аминокислотными остатками каких α-аминокислот возникает дисульфидная связь?

21. Как располагаются полярные радикалы аминокислотных остатков при формировании третичной структуры полипептидной цепи в водной среде?

22. Как располагаются неполярные радикалы аминокислотных остатков при формировании третичной структуры полипептидной цепи в водной среде?

23. Каковы основные факторы, определяющие трехмерную структуру белка?

24. Опишите общий принцип структурной организации полипептидной цепи на примере миоглобина (компактность, ориентировка полярных и неполярных радикалов, положение пролина, положение дисульфидных мостиков).

25. Будет ли одинакова третичная структура у миоглобина, лизоцима, рибонуклеазы?

26. Какие белки называют гомологичными?

27. Чем обусловлено сходство третичной структуры у гомологичных белков?

28. Каков характер взаимосвязи между уровнями организации белковой молекулы и ее биологической активностью?

29. Какой уровень организации белковой молекулы характеризуется расположением в пространстве и способом объединения отдельных цепей?

30. Какие связи стабилизируют четвертичную структуру белка?

31. Что такое протомеры белковой молекулы?

32. Дайте определение субъединицы белковой молекулы.

33. Назовите субъединицы и протомеры в молекуле гемоглобина.

34. Каковы структурные и функциональные отличия эмбрионального и фетального гемоглобина?

35. Какие свойства белка лежат в основе методов гель-фильтрации и ультрацентрифугирования?

36. Какие физико-химические свойства белков обусловливают их растворимость?

37. Чем обусловлена различная растворимость глобулярных и фибриллярных белков?

38. Какие физико-химические свойства белков лежат в основе методов ионообменной хроматографии и электрофореза?

39. Приведите примеры белков основного и кислого характера?

40. Какой заряд имеет кислый белок в слабокислой среде, кислой, нейтральной?

41. От чего зависит заряд белка в водном растворе?

42. Какой заряд имеет основной белок в слабокислой среде, щелочной, нейтральной?

43. В какой среде будет находиться изоэлектрическая точка альбуминов и гистонов?

44. Какие различия в анионной подвижности будут обнаружены при электрофорезе между нормальным гемоглобином и аномальными гемоглобинами С, М?

45. Назовите факторы обратимой денатурации, применяемые в медицине.

46. Назовите факторы необратимой денатурации, применяемые в медицине.

47. Какие из I-IV структур белковой молекулы нарушаются при воздействии факторов обратимой денатурации?

48. Какие из I-IV структур белковой молекулы нарушаются при воздействии факторов необратимой денатурации?

49. Приведите виды связей, закрепляющих II-IV структуры белковой молекулы при воздействии факторов денатурации.

50. Перечислите основные функции белков в организме.

51. Какие признаки лежат в основе классификации белков?

52. Приведите примеры простых белков.

53. Перечислите небелковые группы, входящие в состав сложных белков.

54. Перечислите основные группы белков, деление которых основано на выполняемой функции.

55. Приведите примеры защитных белков.

56. Приведите примеры белков-переносчиков.

57. Приведите примеры белков-регуляторов.

58. Что понимают под денатурацией белка?

59. Назовите виды денатурации белков.