Примеры тестов для контроля исходного уровня знаний по теме «Ферменты»

Вид1. Выберите один наиболее верный ответ.

1.1. Абсолютной специфичностью обладает:

а) протеиназа

б) липаза

в) уреаза

г) α-амилаза

1.2. К коферментам относится:

а) пируват

б) НАД⁺

в) витамин В₁

г) тирозин

1.3. Ферменты увеличивают скорость реакции, поскольку

а) снижают энергию активации

б) повышают энергию активации

в) изменяют константу равновесия реакции

г) уменьшают изменение свободной энергии реакции

Вид 2. Установите соответствие.

2.1. Определите номер каждого класса ферментов согласно действующей классификации.

Номер класса Название класса ферментов

1) 1 а) трансферазы

2) 2 б) лиазы

3) 3 в) оксидоредуктазы

4) 4 г) лигазы

5) 5 д) гидролазы

6) 6 е) изомеразы

2.2. Какие коферменты могут содержать представители перечисленных классов ферментов?

1-НАД

2- пиридоксальфосфат а) гидролазы

3- ФАД б) трансферазы

4- ФМН в) изомеразы

5- тетрагидрофолиевая кислота г) оксидоредуктазы

6- биотин д) лиазы

7- коэнзим А е) лигазы

Вид3. Правильный ответ укладывается в одно из перечисленных сочетаний ответов.

3.1. От неорганического катализатора отличает фермент...

1) способность ускорять реакцию

2) высокая специфичность

3) выход из реакции в неизменном состоянии

4) термолабильность

5) действие в малых концентрациях

3.2.Для количественного определения глюкозы в сыворотке крови применяют ферменты:

1) глюкозо–6- фосфотазу

2) глюкозооксидазу

3) глюкокиназу

4) пероксидазу

3.3. Влияние рН на ход реакции, катализируемой ферментом, заключается в том, что…

1)[Н⁺] может влиять на направление реакции

2)[Н⁺] может влиять на степень ионизации аминогрупп

3)экстремальные значения рН могут вызывать денатурацию фермента

4)[Н⁺] может влиять на степень ионизации карбоксильных групп

5)[Н⁺] может влиять на степень ионизации субстрата

Вид 4. Определение правильности утверждений в предложении и установление наличия причинной связи между ними.

4.1. Na⁺ , K⁺- АТФ-аза относится к классу ферментов трансфераз, потому что Na⁺, K⁺-АТФ-аза осуществляет перенос ионов Na и К.

4.2. По химической структуре все ферменты без исключения являются белками, потому что рибозимы – класс биокатализаторов, являющихся по структуре РНК.

Примеры ситуационных задач по теме «Белки»

Задача 1.

Брадикинин – биологически активный пептид с коротким временем полужизни (20-30 сек.). Брадикинин расслабляет гладкую мускулатуру мышц, стимулирует сокращение мускулатуры бронхов, увеличивает проницаемость сосудистой стенки. Структура брадикинина Арг – Про –Про – Глу – Фен – Сер – Про – Фен – Арг.

Укажите аминокислоты или пептиды, которые будут образовываться после обработки этого нанопептида следующими агентами – карбоксипептидазой, химотрипсином, трипсином, динитрофторбензолом.

Задача 2.

Подавляющее большинство протеиногенных аминокислот дают синее окрашивание с нингидрином, а пролин и оксипролин – желтое. Объясните это различие, принимая во внимание химизм нингидриновой пробы и особенности структуры протеиногенных аминокислот.

Задача 3.

После процедуры гидролиза β-эндорфина и последующей идентификации смеси аминокислот методом хроматографии установлен аминокислотный состав β-эндорфина: тир(1), гли (3), фен (3), мет, тре (3), сер (2), лиз(5), глн (2), про, лей (2), вал (2), асн (2), ала(2), илей, гис и глу.

Обработка карбоксипептидазой высвобождает глутамин, динитрофторбензолом − тирозин. После обработки трипсином в смеси обнаруживаются следующие пептиды и аминокислоты:

лиз, гли–глн, асп - ала - илей - вал, лиз,

тир - гли – гли - фен - мет – тре - сер – глу - лиз,

асн-ала-гис-лиз, сер-глн-тре-про-лей-вал-тре-лей,фен-лиз.

Обработка химотрипсином высвобождает:

лиз-асн-ала-илей-вал-лиз-асн-ала-гис-лиз-лиз-гли-глн,

тир-гли-гли-фен,

мет-тре-сер-глу-лиз-сер-глн-тре-про-лей-вал-тре-лей-фен.

Какова первичная структура β-эндорфина ?

Примеры ситуационных задач по теме «Ферменты»

Задача 1.

Трипсин – фермент, часто используемый в препаративной биохимии для очистки белковых препаратов в ходе анализа. Объясните, почему молекулы трипсина не атакуют друг друга, ведь трипсин относится к протеолитическим ферментам, гидролизующим пептидные связи, а сам трипсин - белок?

Задача 2.

Экспериментальные данные свидетельствуют, что в некоторых случаях при полном насыщении фермента субстратом тепловая денатурация фермента наступает при более высоких температурах. Чем объясняется протективное действие высоких концентраций субстрата против тепловой денатурации?

Задача 3.

В отдельную группу металлоферментов выделены энзимы, содержащие ионы металлов в качестве простетической группы. Примерами таких ферметов являются цитохромоксидаза, каталаза, пероксидаза, апофермент которых связан с гемовым железом, Zn²⁺-содержащая карбоангидраза и многие другие ферменты. Объясните, почему в роли кофактора чаще всего выступают переходные металлы?

Самостоятельная работа студентов

Работа №1. Разделение смеси аминокислот методом восходящей хроматографии на бумаге.

Принцип метода. Распределительная хроматография основана на различной растворимости аминокислот в двух частично смешивающихся жидкостях. Один из двух растворителей должен быть полярным (подвижная фаза), а другой – неполярным, (неподвижная фаза). Более гидрофобная аминокислота, лучше растворяющаяся в неполярном растворителе, движется с меньшей скоростью, чем гидрофильная аминокислота. В результате этого аминокислоты по окончании хроматографического разделения оказываются на разном расстоянии от линии старта.

Техника выполнения работы. На конец полоски хроматографической бумаги нанести микропипеткой каплю смеси аминокислот (гистидина и лейцина). Каплю высушить. В пробирку налить 1-2 мл растворителя (смесь н-бутанола, ледяной уксусной кислоты и воды в соотношении 4:1:5), затем полоску хроматографи-ческой бумаги с нанесенной на нее смесью аминокислот опустить в пробирку до соприкосновения с растворителем и закрыть пробкой.

Через 1 час вынуть полоску бумаги, отметить уровень движения растворителя, просушить бумагу на воздухе. Смочить 0,5% раствором нингидрида в ацетоне, снова просушить на воздухе и поместить на 5-10 минут в термостат, при температуре 55-60^o С. Отметить появление окрашенных пятен аминокислот – гистидина и лейцина. Рассчитать Rf для каждой аминокислоты.

Rf (коэффициент распределения) - отношение расстояния пройденного аминокислотой к расстоянию фронта растворителя.