1.2. Ферменты

1.Что такое фермент? История развития учения о ферментах. Борьба материалистических и идеалистических представлений о природе ферментов. Сходства и отличия ферментов и неорганических катализаторов.

2.Общие свойства ферментов. Какие опыты позволяют их обнаружить?

3.Химическая природа ферментов. Ферменты-протеиды и ферменты-протеины. Что такое кофермент, апофермент, холофермент.

4.Коферменты и их химическая природа. В чем заключается связь между витаминами и ферментами?

5. Активный центр фермента, особенности его строение и роль. Что такое «якорная» (субстратная) площадка?

6.Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры и рН, графическое изображение зависимости.

7.Константа Михаэлиса, ее вывод и физический смысл.

8.Зависимость ферментной реакции от концентрации субстрата. Урав нение Михаэлиса-Ментен. График зависимости. Анализ уравнения Михаэлиса-Ментена. (различные соотношения[S] и Км). Уравнение Лайнуивера-Берка, его графическое выражение.

9.Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента. График зависимости.

10.Активаторы ферментов, типы их действия.

11. Ингибиторы ферментов. Специфическое и неспецифическое, обратимое и необратимое, конкурентное и неконкурентное ингибирование. Какой опыт иллюстрирует конкурентное ингибирование сукцинатдегидрогеназы?

12.Механизм действия ферментов. Влияние ферментов на энергию активации реакции. Механизм действия холинэстеразы.

13.Специфичность действия ферментов. Виды специфичности

14.Номенклатура и классификация ферментов. Характеристика отдельных классов и подклассов ферментов. Цифровой шифр ферментов.

15.Единицы выражения активности ферментов.

16.Изоферменты. Значение определения изоферментов в медицинской практике. Изоферменты лактатдегидрогеназы.

17. Понятие о мультиферментных комплексах.

18.Что лежит в основе количественного определения ферментов? Принцип методов количественного определения амилазы и фосфатазы.

19. Энзимодиагностика различных заболеваний.

20.Понятие и примеры энзимопатий.

21. Понятие о энзимотерапии в медицинской практике. Примеры ферментных препаратов.

22. Иммобилизованные ферменты (ИФ). Понятие об инженерной энзимологии. Применение ИФ в промышленности.

23.Применение ИФ в фармации, аналитической химии, медицине.

Примеры тестов контроля исходного уровня знаний

Вид 1. Выбор одного наиболее правильного ответа

1.1. Дан трипептид гли – ала – вал

1.1.А. В какой зоне рН будет находиться его изоэлектрическая точка:

а) в нейтральной

б) в слабокислой

в) в щелочной

1.1.Б. Данный трипептид при электрофорезе в щелочной среде (рН 10) будет двигаться …

а) к аноду

б) к катоду

в) останется на старте.

1.2. Спирализацию в полипептидной цепи прерывает…

а) тирозин б) триптофан в) валин г) пролин д) аспарагин

1.3. На поверхности растворимого в воде глобулярного белка наименее вероятно взаимодействие аминокислотных остатков…

а) арг- глу б) лиз- асп в) вал-лей

1.4. Если рI аланина составляет 2,97, а рI лизина – 9,74, то расчетное значение рI дипептида лиз-асп составит…

а) 6,36 б) 4,24 в) 12,71

Вид 2. Установите соответствие.

2.1. Какие процессы приводят к осаждению белка при действии различных денатурирующих агентов?

1. сильные кислоты и щелочи а. водородные и ионные связи.

2. органические растворители б. гидрофобные взаимодействия

3. детергенты в. гидрофобные и ионные взаимодействия

4. восстанавливающие агенты г. дисульфидные мостики

5. тяжелые металлы д. гидрофобные взаимодействия и водородные связи

6. изменения температуры е. ионные связи и сульфгидрильные группы

7. мочевина ж. водородные связи

2.2. Уровень организации белковой молекулы – ее структурный элемент.

1. домен а. первичная структура

2. виток спирали б. четвертичная структура

3. протомер в. вторичная структура

4. последовательность аминокислот г. третичная структура

Вид 3. Правильный ответ укладывается в одно из перечисленных сочетаний

ответов.

3.1. Наиболее оптимальный метод осаждения белка-фермента с целью дальнейшего использования его каталитической активности…

1. осаждение органическими кислотами

2. осаждение гуанидинхлоридом

3. осаждение солями тяжелых металлов

4. высаливание

5. обработка парахлормеркурибензоатом или йодацетатом

3.2. Белки сыворотки крови от сернокислого аммония при разделении их методом высаливания можно очистить методом…

1. хроматография

2. спектроскопия

3. высушивание при 100⁰С

4. диализ

5. рефрактометрия

3.3. Факторами, определяющими большую устойчивость пептидной связи являются…

1. копланарность

2. колинеарность

3. мезомерия как результат р,-сопряжения

4. sp³-гибридизация атома углерода

5. расположение атомов азота, углерода и кислорода в двух взаимно перпендикулярных областях

3.4. Какие утверждения относительно свойств прионовых беолков являются верными?

2.способствуют поддержанию нативной конформации белка

2.нарушают нативную конформацию белка, приводя к образованию функционально неактивных агрегатов

3.легко гидролизуются протеолитическими ферментами

4.устойчивы к действию протеаз

5.участвуют в фолдинге белков

Вид 4. Определение правильности утверждений в предложении и установление наличия причинной связи между ними.

4.1. Сернокислый аммоний вызывает денатурацию белка, потому что сернокислый аммоний обладает водоотнимающим действием с одновременной нейтрализацией электрического заряда.

4.2. Белки наиболее подвижны в электрическом поле в изоэлектрическом состоянии, потому что при этом белки имеют положительный заряд.

4.3. По значению изоэлектрической точки белка (ИЭТ) можно сделать некоторые выводы о его аминокислотном составе, поскольку при рН, соответствующем его ИЭТ, белок обладает наибольшей растворимостью.