12. Особенности биокаталитических процессов. Сходство и различие химических и биологических катализаторов. Принципы структурной организации ферментов. Активные и регуляторные центры.

Энзимы – биокатализаторы белковой природы, для кот. каталитич ф-ция явл. основной. Биокаталитич процессы с использ ферментов могут осущ как в гомогенном режиме, когда исходный реагент (субстрат) и фермент наход в жид фазе, так и в гетероген режиме с участием иммобилизованного на тверд носителе фермента. Сходство ферментов с небиологич катализаторами: 1) ферменты катализируют энергетич возможные р-ции; 2) энергия хим сис-мы остаётся постоянной; 3) в ходе катализа направление реакции не изменяется; 4) ферменты не расход в процессе р-ции. Отлич ферментов от небиологич катализаторов: 1) скорость ферментатив р-ций выше, чем р-ций, катализир небелковыми катализаторами; 2) ферменты облад высокой специфич; 3) ферментативн р-ция проходит в клетке, т.е. при 37 °С, постоян атм давлении и физиологич значении рН; 4) скорость ферментативн р-ции может регулироваться.

Структура ферментов. Ферменты делятся на прост и слож. Простые ферменты явл белками и сост только из АК. Сложн ферменты сост из белкового компонента(апофермента) и небелкового (кофактора). Кофактор может быть неорг (металлы) и орг природы и в зависимости от прочности связи с апоферментом делятся на простетические группы (прочно, ковал связаны с апоферментом) и коферменты (слабо, нековал связаны с апоферментом). Сложн фермент (апофермент + кофактор) - холофермент. Актив центр представл собой уник комбинацию аминокислотн остатков в молекуле фермента, обеспеч непосред связ ее с молекулой субстрата и прямое участие в акте катализа. У слож ферментов в состав актив центра входят также простетические группы. В активном центре различ каталитич центр, и связывающий центр. Формир активного центра фермента начин уже на ранних этапах синтеза белка-фермента на рибосоме, когда линейная одномерная структура пептидной цепи превращ в трехмерное тело строго опред конфигурации. В молекуле фермента может присут также аллостерический центр(регуляторный) - участок молекулы фермента, с кот связ определенные, обычно низкомолекуляр, в-ва (эффекторы, или модификаторы) вызывают сниж или повыш энзиматич активности, изменение струк-ры фермента. Особенностью ряда аллостерич ферментов является наличие в молекуле нескольк активных центров и нескольк аллостерич регуляторных центров, пространственно удаленных др от др.

13. Роль коферментов и простетических групп в биокатализе. Коферментные формы витаминов. Участие металлов в ферментативных процессах.

Коферменты: производные витаминов, гемы (в составе цитохромов), нуклеотиды (донор и акцептор фосфорн к-ты), убихинон (коферм Q перенос электронов и протонов), фосфоаденозилфосфосульфат (перенос остатков фосфорн к-ты), S-аденозилметионин (донор метильной группы), глутатион (уч-т в ОВР), аскорбин к-та (р-ции окисления субстратов), коэнзим-А (перенос ацильных групп), тиаминпирофосфат (ТПФ, активирует альдегиды и кетоны и переносит их в виде ОН-алкильных групп к другим молек-м), биотин (работа в цикле кребса, биосинтез ЖК, утилизация пропионов к-ты). Роль простетических групп: 1) ФАД (флавинадениндинуклеотид) в процессе дыхания, 2) гем(является простетической группой в молекуле гемоглобина ) - перенос электронов, кислорода, каталитич ф-ция. Коферментные формы витаминов: водорастворим В1 - ТПФ (тиаминпирофосфат), В2-ФАД(флавинадениндинуклеотид), ФМН( флавинмононуклеотид), В6 - пиродоксальфосфат, РР - НАД+ и НАДФ+, жирорастворим: А1-проницаемость мембран углеводорода, А2-родопсин, Д-иона кальция и фосфата, К-свертываемость крови. Роль металлов в регуляции активности ферментов. Иногда ионы металлов выступают в роли регуляторных молекул. Например, ионы Са2+ служат активаторами фермента протеинкиназы C,катализирующего реакции фосфорилирования белков.Ионы Са2+ также изменяют активность ряда кальций-кальмодулинзависимых ферментов.