8. Вторичная структура белков: элементы вторичной структуры. Строение и функциональная роль доменов.

Вторичн. стр-ра белков – упорядоченное свертывание полипепт цепи в спираль. Эл-ты вторичн стр-ры.

А)а-спираль-наибол-е распрстр-на правая а-спираль. Это а-спираль, стабилизируемая множ-м водород. связей, возник-х м-ду наход-ся поблизости СО- и NH-группами. Атом водорода NH-группы одной АК образ-т такую связь с атомом кислорода СО-группы др-й АК, отстоящей от первой на четыре аминокисл остатка. Т. о. АК 1 оказ-ся связан-й с АК 5, аминоки-та 2 - с АК 6 т.д. Ha кажд.виток прих-ся 3,6 аминокисл-го ост-ка, шаг винта (минимал-е расст-е м-ду двумя эквивал-ми точками) 0,54 нм. Сущ-т левая а-спираль, но в природе встреч редко. Стабильность вторичн. стр-ры обеспеч-ся водородн связями.

Б) Бета-струк-ра (складч-го слоя)- тип конфигур-и полипт-х цепей, обнаруж в белках волос, шелка, мышц и др фибр-х белках. 2 или более линейн полипепт цепи, располож паралельно (в одном направл) или, чаще антипаралел (противополож), прочно связ-ся межцепочечн-ми водородн связями между NH и CO группами сосед-х цепей.

В) бета-петля- нах-ся в тех уч-х, где пептидная цепь изгиб-ся достаточно круто. Это коротк фрагмент, в кот 4 аминокисл-х ост-ка располож, т.о. что цепь дел-т поворот на 180 град-в.

Домены: В природе сущ-т белки, стр-е кот, не соотв ни бета-ни альфа стр-ре, напр. коллаген-фибриллярный белок, состовляющий основную массу соед-й ткани в организме чел-ка и жив-х. Это такая структурн. организ-я, кот нах-ся м-ду вторичн. и третичн.стр-й, это так наз-е надвторичные стр-ры и домены. Домен-это компактная глобулярн.структурн.еденица внутри полиптидн.цепи. Домены созд-я чередование альфа-спиралей и бета-слоев. Домены могут выполнять разные функции и подвергаться складыванию (свертыванию) в независимые компактные глобулярные структурные единицы, соединенные между собой гибкими участками внутри белковой молекулы. Разные домены в белке могут перемещаться друг относительно друга при взаимодействии с лигандом, что облегчает дальнейшее функционирование белка.

9. Третичная структура. Фолдинг белков. Шапероны. Глобулярные и фибриллярные белки.

Трет структ – укладка полипепт цепей в глобулы, возникающ в рез-те возник хим св и установления гидрофоб взаимод между радикалами остатков. Третичной структурой белка называется способ укладки полипептидной цепи в пространстве. По форме третичной структуры белки делятся в основном на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки чаще всего имеют эллипсовидную форму, а фибриллярные (нитевидные) белки — вытянутую (форма палочки, веретена). . Связи, стабилизирующие третичн структуру, могут быть дисульфидными, ионными, гидрофобн и водородн. Процесс сворачивания полипепт цепи в правильную пространственную стру-ру -фолдинг белка. фолдинг протекает при участии спец группы Белков-шаперонов(класс белка, главная функция которого состоит в восстановлении правильной третичной или четвертичной структуры белка, а также образование и диссоциация белковых комплексов).. В соотв с молекулярн массой шапероны раздел на 6 групп: высокомолекулярн от 100 до 110 кДа(килоДальтон); Ш-90; Ш-70; Ш-60; Ш-40; низкомолек шапероны с -15-30 кДа. Для фор-ния конформации Бе нужна его полная аминок-л последовательность. Ш-70 - класс Бе, кот прису-ет во всех отделах кл: цитоплазме, ядре, Эндоплазматическом Ретикулуме, митохондриях. Фолдинг многих высокомолек Бе, имеющих сложную конформацию, осуществляется в спец пространстве, сформированном Ш-60. Ш-60 функ-ют в виде олигомернoго комплекса, состоящего из 14 субъединиц. Шапероны: конструктивные и индуцибелиные.

Фибриллярные белки - Бе, им-щие вытянутую нитевидную структуру. Большинство фибриллярных Бе не раст-ся в воде, имеет большую молек массу. К фибрил Бе относят: α-структурные фибрил Бе (кератины, тропомиозин, белки промежут филаментов), β-структурные фибриллярные белки, коллаген. (Из их – главных компанентов наружного слоя кожи, волос, перьев, когтей, рогов формир наруж защит покровы тела животных и человека. Участв в образовании опорных и формообразующих элементов, тк они служат глав орган материалом соедин ткани вкл хрящи, сухожилья, кости и более глубокие слои кожи. Имеют более прост структ чем глобулярные и поэтому их трехмерная структ была определена методом рентгеноструктурного анализа немного раньше, чем трехмерн структ глобул белков.) Глобулярн белки́ - Бе, в молекулах кот полипептидн цепи плотно свёрнуты в компактные шарообраз структуры —-глобулы (третичн стр-ры Бе). Глобулярн стр-ра Бе обусловлена гидрофобно-гидрофильн взаим-ми. Глобулярн Бе: ферменты, иммуноглобулины, нек гормоны Бе природы, др Бе, выполняющ транспортн, регуляторн и вспомогат ф-ции. (некот глобул белки вып трансп ф-ции: вместе с током крови они перенос О2, питат в-ва и неорган ионы. Пример: в эритроцитах белок гемоглобин играет роль переносчика О2)