Добавил:
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
shpory_biokhimia.docx
Скачиваний:
62
Добавлен:
21.09.2022
Размер:
1.77 Mб
Скачать

60. Общие пути распада аминокислот. Виды дезаминирования.

Пути распада АК - это дезаминирование и декарбоксилирование. Декарбоксилирование - процесс отщеп карбоксильн группы в виде СО2 с образ аминов. Дезаминирование – это отщеп аминогруппы в виде аммиака NH3 при действии специфич ферментов: дезаминазы, дегидрогеназы. Общие пути обмена АК вкл реакции: дезаминирования, трансаминирования, декарбоксилирования, биосинтеза и рацемизации. Р-ции рацемизации характ только для микроорг, физиологич роль рацемизации в синтезе D-изомеров АК для построения клеточн оболочки. Дезаминирование вкл 4 типа р-ций, катализируемых своими ферментами: Восстановит дезаминорование (+2H+), Гидролитич (+H2О), Внутримолекулярн и Окислит (+1/2 О2). Во всех случаях NH2- группа АК высвобождается в виде аммиака, так же жирн к-ты, окик-ты и кеток-ты. Для животн тканей, раст и микроорг преобладаюет – дезаминирование АК, за исключ гистидина, кот подвергается внутримолекулярн дезаминированию. Декарбоксилирование - отщепл карбоксильн группы в виде СО2, образующиеся продукты р-ции назыв биогенными аминами, они оказывают фармакологич действие на множество ф-ций. Эти р-ции необратимы, они катализируютя специфич ферментами – декарбоксилазами АК кот в кач-ве кофермента содержат пиридоксальфосфат. В живых организм типы декарбоксилирования АК: α-декарбоксилирование – характ для тканей животных. ω-декарбоксилирование- свойственно микроорганизмам.

61. Переаминирование и декарбоксилирование аминокислот, их механизм и биологическая роль.

Трансаминирование (переаминирование)- реакция переноса α-аминогруппы с аминокислоты на α-кетокислоту, в результате чего образуется новая кетокислота и новая аминокислота. Константа равновесия р-ций близка к единице, поэтому процесс обратим. Р-ции катализируют ферменты аминотрансферазы, коферментом который служит пиридоксальфосфат (производное витамина В6). Вступать в р-ции трансаминирования могут все аминок-ты, за исключением лизина, треонина и пролина. Р-ции трансаминирования: 1. к пиридоксальфосфату в активном центре фермента с помощью альдиминной связи присоединяется аминогруппа от 1субстрата – аминок-ты. Образованный комплекс фермент-пиридоксаминфосфат и кетокислота (первичный продукт реакции) и промежуточное образование 2 шиффовых основ-ий. 2. Комплекс (из реакции 1) соединён с кетокислотой (вторым субстратом) через промеж-ое образование 2 шиффовых основ-ий передаёт аминогруппу на кетокислоту. Фермент возвращ-ся в свою нативную форму, и обр-ся новая аминок-та - 2 продукт р-ции. Аминок-та1+кетокислота→кеток-та+аминок-та2. Трансаминирование - 1 стадия дезаминирования аминокислот, т.е.начальный этап их катаболизма. Образовавшиеся при этом кеток-ты окисл-ся в цикл 3-карбоновых к-т или используются для синтеза глюкозы и кетоновых тел. Общее кол-во аминокислот в клетке не меняется. Некоторые аминок-ты и их производные могут подвер-ся декарбоксилированию –отщеплениию карбоксильной группы аминок-т в виде СО2. Продуктами р-ции явл-ся СО2и амины, которые оказывают биологическое действие на организм (биогенные амины): Р-ции необратимы и катализируются ферментами декарбоксилазами. Амины, образованые при декарбоксилировании аминок-т, часто являются биологически активными в-вами. Они выполняют ф-цию нейромедиаторов (серотонин, дофамин), гормонов (норадреналин, адреналин).

Соседние файлы в предмете Биохимия