3. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Реакционная способность аминокислот. Характеристика пептидной связи.

ЗА - могут поступать в организм с белковой пищей либо же образ. в организме из др. АК. ЗА: аргинин, глютаминов к-та, глицин, аспарагинов к-та, гистидин, серин, цистеин, тирозин, аланин, пролин. НА – организм не может самост вырабатывать, они должны поступать с белковой пищей. НА: валин, метионин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, лизин, триптофан, треонин (агринин, гистидин – условно-незаменимые).

Реакционная способность. Способн-ть АК всупать в хим.р-ции опред-ся наличием в их сотаве функц-ых групп. Т.к все АК, вх-щие в состав белков, содерж у альфа-углерод-го атома амино и карбоксил. группу, они могут вступать хар-ые для АК р-ции. 1) Биуретовая р-я- качественная реакция на все без исключения белки, а также продукты их неполного гидролиза, которые содержат не менее двух пептидных связей. Биуретовая реакция обусловлена присутствием в белках пептидных связей, которые в щелочной среде образуют с сульфатом меди (ІІ) окрашенные медные солеобразные комплексы. 2) Нингидриновая р-я на а-аминогруппу. Образ-ся сине-фиолет. соединение. Используют при изучении первичной структуры белков. 3) Ксантопротеиновая р-я. Идет нитрирование бензольного кольца. 4) Р-я Адамкевича: Триптофан в кисл среде + альдегиды к-т обр-ют продукт конденсации. 5) Р-я Фоля. АК, сод-ие сульфогидрильные группы подв-ся щелочн гидролизу.

Образование пептидов и их биологическая роль.

Аминокислоты способны соединяться между собой связями, которые называются пептидными, при этом образуется полимерная молекула. Если количество аминокислот не превышает 10, то новое соединение называется пептид; если от 10 до 40 аминокислот – полипептид, если более 40 аминокислот – белок.

Пептидная связь – это связь между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой аминокислоты.

Физ-хим св-ва пептидов определяются АК составом, то есть пептиды могут быть нейтральн или заряженными, проявлять кислотн или основн св-ва, они имеют изоэлектрич точку (кислотность среды, при которой определённая молекула или поверхность не несёт электрического заряда.) и могут быть разделены храматографич методами. В природе 2 вида пептидов, один из кот синтезируется и выполняет физиологич роль в процессе жизнидеят организма, другой обр-тся за счет хим или фермент гидролиза белков в или вне организма. Ферментативн обр-ние пептидов происходит в ЖКТ человека в процессе переваривания белков пищи.

4. Белки, их распространение в природе, разнообразие, биологическая роль. Физико-химические свойства белков. Денатурация и ренатурация белков.

Белки́ — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. Типичная белковая цепь содержит от 100 до 500 аминокислотных остатков, а наибольшая из известных белковых цепей состоит из более чем 3000 аминокислотных остатков.

Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют ключевую роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле.

Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все незаменимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

Физ-хим св-ва: выс вязкость р-ров, незнач диффузия, способ к набух в больших пределах, оптич активность, подвиж в электрич поле, низк осмотич давление, амфотерность, буферн св-ва, гидрофильность, способ к светорассеиванию, не способн к гемодиализу. По форме молекул белки - глобуляр и фибрилляр. Глобуляр с более компактн структурой, их гидрофоб радикалы спрятаны в гидрофоб ядро, они лучше раствор в жид организма, чем фибрилляр белки. масса белка завис от колич АК остатков в полипепт цепи. Кислотн-основн св-ва. Белки прояв амфотер св-ва. При рН выше изоэлектр точки(кислотность среды, при которой молекула или поверхность имеют заряд 0) белок несет отриц заряд, наоборот – полож. Денатурация - наруш струк-ры молекулы белка, привод к потере ее св-в. Большинство белков денатурир при нагрев их р-ров выше 50–60°С. При непродолжит действии и быстром удален денатурирующ агентов возможна ренатурация белка, обрат переход молекулы биополимера, из денатурир состояния в биологич активное.

Классификация Белков: По своему составу белки делятся на простые и сложные:

1. простые белки состоят из одних аминокислот. Например, растительные белки — проламины, они содержатся в клейковине семян злаков, не растворяются в воде; альбумины и глобулины — белки кровяной плазмы;

2. сложные белки помимо аминокислот имеют в своем составе другие органические соединения (нуклеиновые кислоты, липиды, углеводы), соединения фосфора, металлы. Соответственно они носят названия: нуклеопротеидов, липопротеидов, гликопротеидов, фосфо- и металлопротеидов

По общему типу строения белки можно разбить на три группы:

1. Фибриллярные белки — образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Они образуют микрофиламенты, микротрубочки, фибриллы, поддерживают структуру клеток и тканей. К фибриллярным белкам относятся кератин и коллаген.

2. Глобулярные белки — водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая.

3. Мембранные белки — имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ.