10. Четвертичная структура белков. Надмолекулярные белковые комплексы. Характеристика связей, стабилизирующих структуру белков.

Четверт – хар-на для сложных белков, молекулы котор образ двумя и более глобулами (инсулин). Олигомерные белки чаще построены из четного числа субъединиц (2 - 4, реже 6 - 8) с одинаковыми или разными молек-ми массами. Молекула гемоглобина состоит из 2-х одинаковых α- и двух β-полипептидных цепей, т.е. представляет собой тетрамер. Надмолекулярная структура полимеров – различные виды упорядочения макромолекул. Пример надмолекулярной структуры – вирус табачной мозаики. Он сост из одной молекулы РНК и 2130 белковых субъединиц. РНК вируса спиралеобразн формы. Вокруг РНК нанизаны белковые частицы, образующие надмолекулярн спиральную стр-ру. Особенность вируса- после разъединения РНК и белковых субъединиц и последующего их смешивания наблюдаются полная регенерация 4-ой структуры, восстановление всех физ-х параметров и биолог. ф-ций. Многие ферменты обладают 4-ой струк-й: пример, фосфорилаза, сост из 2х идентичных субъединиц, в кажд из кот по 2 пептидн цепи. 1чную стр-ру- пептидн связи, 2чную –водородн, третичную-ковалентн связи, ионные связи между противоп-но заряж боковыми группами аминокисл-х остатков; водородн связи; гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула сворачивается так, чтобы неполярные боковые группы АК оказались изолированы от водного р-ра; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

Стабилизация четвертичной структуры белков. Все белки, у которых обнаружена четвертичная структура, выделены в виде индивидуальных макромолекул, не распадающихся на субъединицы. Контакты между поверхностями субъединиц возможны только за счет полярных групп аминокислотных остатков, поскольку при формировании третичной структуры каждой из полипептидных цепей боковые радикалы неполярных аминокислот (составляющих большую часть всех протеиногенных аминокислот) спрятаны внутри субъединицы. Между их полярными группами образуются многочисленные ионные (солевые), водородные, а в некоторых случаях и дисульфидные связи, которые прочно удерживают субъединицы в виде организованного комплекса. Применение веществ, разрывающих водородные связи, или веществ, восстанавливающих дисульфидные мостики, вызывает дезагрегацию протомеров и разрушение четвертичной структуры белка. В табл. 1 суммированы данные о связях, стабилизирующих разные уровни организации белковой молекулы

11. Классификация белков. Простые и сложные белки. Строение, свойства и биологическая роль сложных белков.

Классификация Белков: По своему составу белки делятся на простые и сложные:

1. простые белки состоят из одних аминокислот. Например, растительные белки — проламины, они содержатся в клейковине семян злаков, не растворяются в воде; альбумины и глобулины — белки кровяной плазмы;

2. сложные белки помимо аминокислот имеют в своем составе другие органические соединения (нуклеиновые кислоты, липиды, углеводы), соединения фосфора, металлы. Соответственно они носят названия: нуклеопротеидов, липопротеидов, гликопротеидов, фосфо- и металлопротеидов

По общему типу строения белки можно разбить на три группы:

1. Фибриллярные белки — образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Они образуют микрофиламенты, микротрубочки, фибриллы, поддерживают структуру клеток и тканей. К фибриллярным белкам относятся кератин и коллаген.

2. Глобулярные белки — водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая.

3. Мембранные белки — имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ.

2 группы белков: прост (протеины) и сложн (протеиды). Простые построены из остатков АК и при гидролизе распад-ся только на свободные АК. Сложные–это 2-х компонентные белки, кот состоят из прост белка и небелкового компонента, наз-го простетич группой. При гидролизе слож. белков, помимо свободных АК, освобождается небелковая часть или продукты ее распада. Простые делятся на ряд подгрупп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины и др. Классиф сложн основана на хим природе входящего в их состав небелкового компонента. В соответствии с этим различают фосфопротеины (содерж фосфорн к-ту), хромопротеины (в состав их входят пигменты), нуклеопротеины (содерж нуклеинов к-ты), гликопротеины (содерж углеводы), липопротеины (содерж липиды) и металлопротеины (содерж Ме). Простые белки обл-ют ярко выраж основными св-вами. хорошо р-мы в H2O изоэлектрич. Проламины и глютелины: белки растит происхожд, составл основную массу клейковины. Проламины растворимы в 60–80% водн р-ре С2H5OH, в то время как остальн прост. белки в этих условиях выпад в осадок. Альбумины и глобулины. широко распростр в орг-ах и тканях жив-ых. Наиболее богаты ими белки-сыворотки крови, молока, яичн белок, мышцы. Глобулины растворимы только в разбавл солевых р-рах.

1.Хромопротеины. белки, простетическая группа кот имеет окраску. К ним отн-ся многие белки, содер-щие Ме. Белки, содерж железо: гемоглобин, миоглобин, цитохромы - красн. окраску. Присутствие витамина B2 придает белкам желт цвет (флавопротеины). 2.Гликопротеины. белки, простетич-я группа кот сод-жит углеводы. Этим белкам принадлежит важная роль в стр-рной орг-ции кл-к и тканей, они вып-яют защитн. ф-ции. 3.Липопротеины.белки, простетич группа кот содержит липиды. Они обеспеч транспорт липидов в крови, явл компонентами биологич мембран. 4. Металлопротеины. белки, частично перекрыв-ся с хромопротеинами. Простетич группа у них пред-на Ме. Они транспорт-ют или участв-ют в хранении Ме. 5.Нуклеопротеины. Простетич группа у таких белков - нуклеинов к-та. Разл-ют дезоксирибонуклеопротеины (простетич-ая группа - ДНК) и рибонуклеопротеины (простетич-я группа - РНК). Им принадлежит важная роль в сохр-нии, передаче и реализации генетич информ-и. 6.Фосфопротеины. Белки, кот сод в составе фосфорн к-ту, популярны в клетке, тк процесс фосфорилирования яв-ся способом влияния на конформацию белка и поэтому исп-ся в системах регуляции пр-сов жизнедеят-ти.