Тема 1.2. Классификация и ассортимент кулинарной продукции.

Рекомендуемая литература:

1. Учебник Н.И.Ковалев, М.Н.Куткина, В.А.Кравцова «Технология приготовления пищи», — М.: Экономика, 1999, стр. 12-44.

2. ГОСТ 50647—94 «Общественное питание. Термины и определения»

3. ГОСТ Р 50763—95 «Общественное питание. Кулинарная продукция, реализуемая населению. Общие технические условия»

Тема 1.3. Процессы, формирующие качество выпускаемой продукции. Изменения, происходящие в продуктах

при тепловой обработке.

1. Изменения белков.

1.1. Значение белков в питании

Белки яв­ляются структурными элементами клеток; служат материалом для образования ферментов, гормонов и др.; влияют на усвоя­емость жиров, углеводов, витаминов, минеральных веществ и т. д. Ежесекундно в нашем организме отмирают миллионы клеток и для восстановления их взрослому человеку требуется 80—100 г белка в сутки, причем заменить его другими веще­ствами невозможно.

Биологическая ценность белков определяется содержани­ем незаменимых аминокислот (НАК), их соотношением и перевариваемостью. Белки, содержащие все НАК (их восемь: трип­тофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин) и в тех соотношениях, в каких они входят в бел­ки нашего организма, называются полноценными. К ним относятся белки мяса, рыбы, яиц, молока. В растительных бел­ках, как правило, недостаточно лизина, метионина, трипто­фана и некоторых других НАК. Так, в гречневой крупе недо­стает лейцина, в рисе и пшене — лизина. Незаменимая амино­кислота, которой меньше всего в данном белке, называется лимитирующей. Остальные аминокислоты усваиваются в адекватных с ней количествах. Один продукт может дополнять другой по содержанию аминокислот. Однако такое взаимное обогащение происходит только в том случае, если эти продук­ты поступают в организм с разрывом во времени не более чем 2—3 ч. Поэтому большое значение имеет сбалансированность по аминокислотному составу не только суточных рационов, но и отдельных приемов пищи и даже блюд. Это необходимо учитывать при создании рецептур блюд и кулинарных изде­лий, сбалансированных по содержанию НАК.

Белками, или белковыми веществами (протеинами от гр. protos — первый, важнейший), называют высокомолекулярные природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

1.2..Строение белков. По форме молекулы все белки можно разделить на глобулярные и фибриллярные. Молекула глобулярных белков по форме близка к шару, а фибриллярных имеет форму волокна.

По растворимости все белки делятся на следующие группы:

• растворимые в воде — альбумины;

• растворимые в солевых растворах — глобулины;

• растворимые в спирте — проламины;

• растворимые в щелочах — глютелины.

По степени сложности белки делятся на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), состоящие из белковой и небел­ковой частей.

Различают четыре структуры организации белка:

* первичная — последовательное соединение аминокис­лотных остатков в полипептидной цепи;

* вторичная — закручивание полипептидных цепей в спирали;

* третичная — свертывание полипептидной цепи в гло­булу;

* четвертичная — объединение нескольких частиц с тре­тичной структурой в одну более крупную частицу.

Белки обладают свободными карбоксильными или кислот­ными и аминогруппами, в результате чего они амфотерн ы, т. е. в зависимости от реакции среды проявляют себя как кислоты или как щелочи. В кислой среде белки проявляют ще­лочные свойства, и частицы их приобретают положительные заряды, в щелочной они ведут себя как кислоты, и частицы их становятся отрицательно заряженными.

К глобулярным относятся все растворимые белки, к фибриллярным - белки соединительной ткани: коллаген и эластин, которые не растворяются в нейтральных растворителях.

Все белки, употребляемые в пищу, строятся из приблизительно 22-30 аминокислот, но среди них есть 8 незаменимых аминокислот, которые обязательно должны входить в рацион человека, так как они не могут синтезироваться в организме. Наличие этих незаменимых аминокислот и обуславливает полноценность белка. Белки, в свою очередь, делятся на полноценные и неполноценные. Полноценность белка зависит от степени его усвояемости и степени его утилизации. К ним относятся белки мяса, яиц, молока, рыбы.

Аминокислоты – это гетерофункциональные соединения. Строение аминокислот:

Радикал R – CH -- COOH карбоксильная группа

NH2 аминогруппа

В молекуле аминокислоты содержится несколько функциональных групп: аминогруппа, карбоксильная группа и радикалы (остатки). Число их может быть разным

Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первчной структуры белка. Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей. Пептидные цепи за счет водородных связей между пептидными группами аминокислотных остатков приобретают спиралевидную форму. Существует огромное количество белков более сложной структурной организации, имеющих вторичную, третичную и четвертичную структуру.

По характеру “упаковки” белковой молекулы различают глобулярные (шаровидные) и фибриллярные (нитевидные) белки. Для глобулярных белков более характерна первичная структура, спирали изогнуты, “свернуты”. Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем. Для фибриллярных белков более характерна вторичная структура. Они, как правило, не растворяются в воде. Выполняют структурообразующие функции.

В зависимости от своего строения белки по-разному меняют свои свойства при тепловой обработке.