Ответы к тестам

1. 2

2. 4

3. 3

4. 5

5. 3

6. 2

7. 3

8. 5

9. 4

10. 4

11. 4

12. 5

13. 5

14. 5

15. 4

16. 4

17. 4

18. 1

19. 3

20. 5

21. 1

22. 3

23. 1

24. 4

25. 3

26. 5

27. 3

28. 4

29. 3

30. 1

31. 1

32. 4

33. 5

34. 1

35. 3

36. 4

37. 5

38. 5

39. 4

40. 1

Раздел 3 Ферменты

Ферменты (энзимы) – это простые или сложные белки, катализирующие химические реакции обмена веществ в живых организмах. Таким образом, Ферменты являются биокатализаторами, т. е. ускоряют химические реакции (такой способностью обладают ещё только некоторые РНК, которые называют рибозимами).

Каталитическое действие фермента включает нижеследующие стадии:

1. присоединение молекулы субстрата к ферменту,

2. образование активированного комплекса,

3. отделение конечного продукта реакции от фермента.

Ферменты, являющиеся по своей природе сложным белками, состоят из белковой части (апофермента) и низкомолекулярного компонента (простетической группы, или кофермента). Ферментативное действие оказывает только фермент в целом. Многие коферменты являются производными витаминов и входят в состав активного центра фермента, который определяет каталитическую активность фермента.

Как белковые вещества, ферменты характеризуются термолабильностью и легко теряют активность при температурах, при которых идёт денатурация белка., т.е. выше 50°С. Оптимальной для действия большинства ферментов теплокровных животных является температура 40°С.

Для каждого фермента существует оптимальная область значений рН, в которой он наиболее активен.

Скорость ферментативных реакций зависит от концентрации водородных ионов в среде (рН среды).Физиологическое значение рН среды большинства тканей животных находится в интервале от 6,0 до 8,0.

Ферменты обладают высокой специфичностью действия. В зависимости от механизма действия различают ферменты с абсолютной, относительной (или групповой) и стереохимической специфичностью.

Действие ферментов может усиливаться и тормозиться веществами, которые называются соответственно активаторами и ингибиторами.

Все ферменты согласно международной классификации (КФ) делят по типу катализируемой химической реакции на шесть классов:

1) оксидоредуктазы – катализируют окислительно-восстановительные реакции.

2) трансферазы – осуществляют межмолекулярный перенос различных химических групп.

3) гидролазы – расщепляют внутримолекулярные связи гидролитическим путём.

4) лиазы – катализируют реакции негидролитического распада веществ или присоединения групп по двойным связям и отщепления групп с образованием двойных связей.

5) изомеразы – участвуют в реакциях изомеризации.

6) лигазы (синтетазы) – ускоряют реакции соединения двух молекул, сопряжённые с расщеплением макроэргической связи в молекуле АТФ или аналогичного нуклеозидтрифосфата.

Лабораторный практикум в рамках этой темы охватывает изучение специфических фермент-субстратных отношений (амилаза – крахмал), а также определение активности ферментов в биологических жидкостях (амилазы в моче крупного рогатого скота)

Вопросы для внеаудиторной теоретической работы по разделу:

1) Биологические катализаторы: рибозимы и ферменты. Понятие о ферментах, их роль в обмене веществ. Химическое строение ферментов. Понятие о коферментах, связь коферментов с витаминами.

2) Кинетика ферментативных реакций, механизм действия ферментов. Специфичность действия ферментов. Регуляция активности ферментов. Аллостерические эффекторы, активаторы и ингибиторы ферментов.

3) Индукция и репрессия ферментов. Понятие о проферментах и изоферментах. Общие принципы определения активности ферментов. Единицы активности ферментов.

4) Международная классификация и номенклатура ферментов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы (синтетазы).

5) Применение ферментов в медицине, ветеринарии, пищевой промышленности и сельском хозяйстве.