- •Передмова
- •1.1. Породи великої рогатої худоби
- •1.2. Породи свиней
- •1.3. Породи овець
- •1.4. Породи коней
- •1.5. Породи і кроси птиці
- •1.5.1. Породи курей
- •1.5.2. Породи качок
- •1.5.3. Породи гусей
- •1.5.4. Породи індиків
- •1.6. Породи кролів
- •1.7. Основні вимоги щодо сировини м’ясної промисловості
- •Контрольні запитання і завдання
- •2.1. Перевезення тварин автотранспортом
- •2.2. Транспортування тварин залізничним транспортом
- •2.3. Перевезення тварин водним шляхом
- •2.4. Транспортування гоном
- •2.5. Центровивіз
- •2.6. Приймання та утримання тварин і птиці на м’ясопереробних підприємствах
- •2.6.1. Приймання і ветеринарний огляд тварин
- •2.6.2. Приймання тварин за живою масою і вгодованістю
- •2.6.4. Надходження худоби на скотобазу
- •2.6.5. Передзабійне утримання худоби на скотобазах
- •Контрольні запитання і завдання
- •3.1. Оглушення тварин
- •3.1.1. Оглушення великої рогатої худоби електричним струмом
- •3.1.2. Механічне оглушення тварин
- •3.1.3. Оглушення свиней електричним струмом
- •3.1.4. Оглушення свиней газовою сумішшю
- •3.2. Забій і знекровлення тварин
- •3.3. Знімання шкури
- •3.3.1. Піддування стисненим повітрям
- •3.3.2. Механічне знімання шкури
- •3.4. Оброблення свинячих туш у шкурі
- •3.5. Оброблення свинячих туш методом крупонування
- •3.6. Видалення внутрішніх органів
- •3.7. Розпилювання, зачищення і оцінювання якості туш
- •3.8. Гнучка автоматизована система переробки худоби
- •3.9. Переробка птиці
- •3.9.1. Оглушення птиці
- •3.9.2. Забій птиці
- •3.9.3. Обшпарювання тушок і видалення оперення
- •3.9.4. Патрання і напівпатрання тушок птиці
- •3.10. Організація технологічного процесу переробки птиці
- •3.11. Оброблення перо-пухової сировини
- •3.12. Переробка кролів
- •Контрольні запитання і завдання
- •4.1. М’язова тканина
- •4.2. Сполучна тканина
- •4.3. Жирова тканина
- •4.4. Кісткова і хрящова тканини
- •4.5. Водозв’язувальна здатність м’яса
- •4.6. Фізичні властивості м’яса
- •4.7. Електрофізичні властивості м’яса
- •4.8. Зміни властивостей м’яса під час автолізу
- •4.9. Поживна цінність м’яса
- •4.10. Склад і поживна цінність субпродуктів
- •4.11. Характеристика, хімічний склад і біологічна цінність харчових субпродуктів
- •4.12. Кров
- •4.12.1. Хімічний склад, властивості і фізичні константи крові
- •4.12.2. Хімічний склад і властивості плазми крові
- •4.12.3. Хімічний склад і властивості формених елементів крові
- •Контрольні запитання і завдання
- •5.1. Оброблення м’ясо-кісткових субпродуктів
- •5.2. Оброблення свинячих голів
- •5.3. Оброблення м’якушевих субпродуктів
- •5.4. Оброблення слизових субпродуктів
- •5.5. Оброблення шерстних субпродуктів
- •Контрольні запитання і завдання
- •6.1. Технологія оброблення кишок
- •6.2. Оброблення кишок на потоково-механізованих лініях
- •6.3. Вади кишкової сировини і фабрикату
- •Контрольні запитання і завдання
- •7.1. Склад і властивості жирів
- •7.2. Характеристика жиросировини
- •7.3. Технологія харчових тваринних жирів
- •7.4. Витоплювання жиру
- •7.5. Витоплювання жиру із м’якої сировини в установках періодичної дії
- •7.6. Витоплювання жиру із м’якої сировини під надмірним тиском
- •7.7. Витоплювання жиру із м’якої сировини в установках безперервної дії
- •7.8. Витоплювання жиру із твердої сировини в установках періодичної дії
- •7.9. Виробництво жиробілкової емульсії
- •7.10. Витоплювання кісткового жиру в установках безперервної дії
- •Контрольні запитання і завдання
- •8.1. Основні види продукції з крові та вимоги до якості сировини
- •8.2. Консервування крові
- •8.3. Стабілізація крові
- •8.4. Дефібринування крові
- •8.5. Сепарування крові
- •8.6. Технологія отримання просвітленої крові
- •8.7. Сушіння крові і плазми (сироватки)
- •8.8. Способи розпилення крові
- •8.9. Вибір режиму сушіння
- •8.10. Сушарки для крові і плазми (сироватки)
- •8.11. Виробництво кров’яного борошна
- •Контрольні запитання і завдання
- •9.1. Загальна характеристика сировини для виробництва органопрепаратів
- •Контрольні запитання і завдання
- •10.1. Причини псування м’яса та м’ясних продуктів
- •10.2. Вплив температури на якість м’яса та м’ясних продуктів при зберіганні
- •10.3. Технологія консервування м’яса та м’ясних продуктів
- •10.4. Заморожування та зберігання замороженого м’яса та м’ясних продуктів
- •Контрольні запитання і завдання
- •11.1. Технологія підготовки шкур до консервування
- •11.2.1. Сухосольовий спосіб консервування
- •11.2.2. Консервування шкур тузлукуванням
- •11.3. Сортування, маркування і пакування шкур
- •11.4. Технологія оброблення щетини-шпарки
- •11.5. Технологія оброблення волосу худоби
- •Контрольні запитання і завдання
- •12.1. Асортимент ковбасних виробів
- •12.2. Вимоги до готової продукції
- •12.3. Вимоги до сировини і допоміжних матеріалів
- •12.3.1. Основна сировина
- •12.3.2. Допоміжна сировина і матеріали
- •12.4. Технологічний процес
- •12.4.1. Приймання сировини
- •12.4.3. Розбирання сировини
- •12.5. Виробництво варених ковбасних виробів
- •12.5.1. Вторинне подрібнення і приготування фаршу
- •12.5.2. Наповнення оболонок фаршем і формування ковбасних виробів
- •12.5.3. Термічне оброблення варених ковбасних виробів
- •12.6. Фаршировані ковбаси
- •12.7. Виробництво напівкопчених ковбас
- •12.7.1. Перший спосіб виробництва напівкопчених ковбас
- •12.7.2. Другий спосіб виробництва напівкопчених ковбас
- •12.8. Виробництво ковбасних виробів із м’яса птиці
- •12.9. Виробництво варено-копчених ковбас
- •12.9.1. Перший спосіб виробництва варено-копчених ковбас
- •12.9.2. Другий спосіб виробництва варено-копчених ковбас
- •12.10. Виробництво сирокопчених ковбас
- •12.10.1. Перший спосіб виробництва сирокопчених ковбас
- •12.10.2. Другий спосіб виробництва сирокопчених ковбас
- •12.10.3. Особливості виробництва напівсухих сирокопчених ковбас
- •12.11. Виробництво сиров’ялених ковбас
- •12.12. Особливості виробництва деяких видів ковбасних виробів
- •12.12.2. Виробництво ліверних ковбасних виробів
- •12.12.4. Виробництво холодців
- •12.12.5. Виробництво сальтисонів
- •12.13. Виробництво продуктів із свинини, яловичини і баранини
- •12.13.1. Асортимент виробів
- •12.13.2. Технологія виробів із свинини, яловичини і баранини
- •12.13.3. Продукти зі свинячого шпику
- •12.14. Контроль якості ковбасних виробів
- •Контрольні запитання і завдання
- •13.1. Асортимент м’ясних консервів
- •13.2. Вимоги до готової продукції
- •13.3. Характеристика сировини м’ясних консервів
- •13.3.1. Основна сировина
- •13.3.2. Харчові добавки і прянощі
- •13.4. Консервна тара і вимоги до неї
- •13.5. Виготовлення тари
- •13.6. Маркування консервів
- •13.7. Основні технологічні процеси виробництва м’ясних консервів
- •13.8. Підготовка сировини для виготовлення консервів
- •13.9. Подрібнення м’ясної сировини
- •13.10. Перемішування сировини
- •13.11. Підготовка допоміжних компонентів
- •13.12. Підготовка і санітарне оброблення консервної тари
- •13.13. Фасування сировини в банки
- •13.14. Герметизація банок
- •13.15. Перевірка герметичності закупорених банок
- •13.16. Стерилізація консервів
- •13.17. Теоретичні основи теплового оброблення консервів
- •13.18. Визначення формули стерилізації
- •13.19. Способи розрахунку змін поживної цінності продуктів при стерилізації
- •13.20. Техніка стерилізації консервів
- •13.21. Особливості виготовлення пастеризованих консервів
- •13.23. Сортування, пакування і зберігання консервів
- •13.23.1. Сортування консервів
- •13.23.2. Пакування консервів
- •13.23.3. Зберігання консервів
- •13.24. Реалізація консервів
- •Контрольні запитання і завдання
- •14.1. Виробництво напівфабрикатів
- •14.1.1. Натуральні напівфабрикати
- •14.1.2. Паніровані напівфабрикати
- •14.1.3. Мариновані напівфабрикати
- •14.1.4. Січені напівфабрикати
- •14.2. Продукти швидкого приготування
- •Контрольні запитання і завдання
- •15.1. Теоретичні основи створення комбінованих м’ясних продуктів
- •15.2. Фізіологічна роль білків
- •15.3. Фізіологічна роль жирів і вуглеводів
- •15.4. Фізіологічна роль харчових волокон
- •15.6. Сучасна система асиміляції їжі
- •15.7. Шляхи поліпшення використання вторинної сировини тваринного походження
- •15.8. Поживна цінність і технологічні властивості сировини рослинного походження
- •15.9. Класифікація сировини і харчових добавок для виробництва комбінованих м’ясних продуктів
- •15.10. Технологічні процеси виробництва комбінованих м’ясних продуктів
- •15.10.2. Виробництво комбінованих ковбасних виробів
- •15.11. Підходи до аналізу вхідних характеристик сировини і технологічних процесів виробництва комбінованих м’ясних продуктів
- •15.12. Рангове оцінювання якості комбінованих м’ясних продуктів
- •Контрольні запитання і завдання
- •16.1. Будова і фізичні властивості яєць
- •16.2. Фізико-хімічні властивості яєчного білка
- •16.3. Фізико-хімічні властивості яєчного жовтка
- •16.4. Хімічний склад шкаралупи яєць
- •16.5. Первинне оброблення і зберігання яєць
- •16.6. Дефекти і мікробне псування яєць
- •16.7. Виробництво яйцепродуктів
- •16.7.1. Виробництво яєчного меланжу
- •16.7.2. Виробництво сухих яєчних продуктів
- •16.8. ПАКУВАННЯ І ЗБЕРІГАННЯ СУХИХ ЯЄЧНИХ ПРОДУКТІВ
- •Контрольні запитання і завдання
- •17.1. Характеристика і призначення клею
- •17.2. Характеристика і призначення желатину
- •17.3. Сировина для виробництва клею і желатину
- •17.4. Технологічний процес виробництва клею і желатину
- •17.5. Технологічна підготовка м’якушевої сировини
- •17.6. Технологічна підготовка твердої сировини
- •17.7. Лужне та кислотне оброблення сировини
- •17.8. Видалення желеутворювальних речовин
- •17.9. Оброблення бульйону
- •Контрольні запитання і завдання
- •18.1. Асортимент тваринних кормів
- •18.2. Кормовий і технічний жири
- •18.3. Сировина для виробництва сухих тваринних кормів та жирів для кормових і технічних потреб
- •18.4. Технологічні схеми переробки нехарчової сировини
- •18.4.1. Приймання та підготовка нехарчової сировини до переробки
- •18.4.2. Сортування, промивання і подрібнення нехарчової сировини
- •18.4.3. Теплове оброблення нехарчової сировини
- •18.4.4. Оброблення шквари
- •18.4.5. Коагуляція крові, формених елементів і шляму
- •18.5.1. Переробка технічної сировини в горизонтальних вакуумних котлах з відбиранням жиру на пресах
- •18.5.2. Переробка технічної сировини у вакуумних котлах з проміжним відбиранням жиру на центрифузі
- •18.5.3. Виробництво сухих тваринних кормів на лінії К7-ФКЕ
- •18.5.6. Переробка технічної сировини у горизонтальних вакуумних котлах з проміжним відбиранням жиру, суміщеним із сушінням і тонким подрібненням
- •18.6. Вимоги до якості сухих тваринних кормів
- •18.7. Оброблення жирів для кормових і технічних потреб
- •18.8. Пакування, зберігання та транспортування технічного і кормового жирів
- •Контрольні запитання і завдання
- •Список рекомендованої літератури
Частина ІІ. Забій і первинна переробêа хóдоби, птиці, êролів…
Продовження табл. 4.17
Склад плазми |
ВРХ |
ДРХ |
Коні |
Свині |
Калій |
0,255 |
0,256 |
0,263 |
0,27 |
Оксид заліза |
– |
– |
– |
– |
Кальцій |
0,1194 |
0,117 |
0,111 |
0,122 |
Магній |
0,0446 |
0,041 |
0,045 |
0,041 |
Хлор |
3,69 |
3,711 |
3,730 |
3,627 |
Загальний фосфор |
0,244 |
0,232 |
0,240 |
0,1972 |
у тому числі неор- |
0,85 |
0,073 |
0,71 |
0,0524 |
ганічний |
Білки плазми подані за видами тварин альбумінами (31,5 – 53 %), α-глобулінами (14 – 16 %), β-глобулінами (13 – 14 %), γ-глобуліна- ми (11 – 12 %). Ізоелектрична точка альбуміну лежить при рН 4,64; α-глобуліну — при рН 5,06; β-глобуліну — при рН 5,12; γ-глобуліну — при рН 6,85 – 7,3.
Найбільше білків міститься в крові ВРХ у тварин до 3 років — 6,8 – 7,2%, у тварин від 3 до 5 років білків близько 6,6 %, у старих тварин — 5,85 %.
Фібриноген, що є в плазмі і якого немає в сироватці крові, — це нетиповий глобулін. Він відрізняється здатністю висолюватися за більш низьких концентрацій сульфату міді (1/3 насичення). Голов- на особливість фібриногену полягає в його прокорформаційній природі, яка пов’язана з функцією, що забезпечує згортання крові.
Вміст фібриногену в крові ВРХ становить 0,6 %, свиней — 0,65,
ДРХ — 0,46, коней — 0,29 %.
Серед основних небілкових органічних складових плазми крові можна виділити наявність полісахаридів, глюкозоамінів, органіч- них кислот лимонної, α-кетоглутарової, малеїнової, янтарної, мо- лочної кислот, сечовини, вільних амінокислот, хімічно вільного і зв’язаного у вигляді ефірів холестерину. Основні неорганічні кис- лоти плазми крові подані переважно у вигляді бікарбонатів, хлори- дів, сульфатів, а також зв’язаних з білками мінеральних речовин.
4.12.3.Хімічний склад і властивості формених елементів крові
Залежно від виду тварин в 1 мм3 міститься 200 – 600 тис. тром- боцитів, 6 – 8 млн еритроцитів; у крові ВРХ 7 – 9 тис. лейкоцитів, свиней — 6 – 12 тис., ДРХ — 9 – 16 тис., коней — 8 –11 тис.
Еритроцити ссавців циркулюють у потоці крові, не маючи ядра. Більшість сільськогосподарських тварин мають еритроцити круг- лої приплюснутої форми в природних умовах ізотонії.
Червоний колір еритроцитів зумовлений наявністю в них білка гемоглобіну. Гемоглобін міститься в середині еритроциту, який має ліпоїдно-білкову природу, тому його основа (строма) є губчастою.
Ущільнена строма утворює на поверхні еритроциту оболонку, проникну для води, моносахаридів, сечовини і аніонів, але не
112
Розділ 4. Морфолоãічний і хімічний сêлад … м’яса і м’ясних продóêтів
проникну для катіонів. При порушенні осмотичного тиску між плазмою і еритроцитами, механічному пошкодженні або розбав- лянні крові водою порушується цілісність оболонки еритроциту, внаслідок цього глобін переходить у плазму і, розчиняючись, на- дає їй інтенсивнішого червоного кольору. Це явище називають
гемолізом.
Масову частку формених елементів у крові тварин наведено в табл. 4.18.
Таблиця 4.18. Масова частка формених елементів у крові тварин,
г/100 г формених елементів
Склад формених |
ВРХ |
ДРХ |
Коні |
Свині |
|
елементів |
|||||
|
|
|
|
||
Вода |
59,19 |
60,78 |
61,81 |
62,56 |
|
Суха речовина |
40,81 |
39,52 |
38,68 |
37,44 |
|
У тому числі: |
31,67 |
30,33 |
31,51 |
32,68 |
|
гемоглобін |
|||||
інші білки |
6,42 |
7,85 |
5,68 |
1,92 |
|
Холестерин |
0,0338 |
0,236 |
0,039 |
0,049 |
|
Лецитин |
0,375 |
0,338 |
0,397 |
0,346 |
|
Натрій |
0232 |
0,214 |
— |
— |
|
Калій |
0,072 |
0,078 |
0,494 |
0,496 |
|
Оксид заліза |
0,167 |
0,158 |
0,15 |
0,160 |
|
Магній |
0,002 |
0,004 |
0,002 |
0,015 |
|
Хлор |
0,181 |
0,148 |
0,195 |
0,148 |
|
Фосфор |
0,0,35 |
0,070 |
0,190 |
0,206 |
Гемоглобін належить до складних білків (хромопротеїдів) і має молекулярну масу 68 000. Характерною особливістю гемоглобіну є наявність простого білка глобіну і простатичної небілкової залізо- вмісної групи — гему.
Одна молекула гемоглобіну містить чотири атоми заліза і від- повідно чотири геми. Характерною особливістю гемоглобіну є його здатність зв’язувати кисень (оксигемоглобін) і не менш легко його віддавати без зміни валентності. Так, 100 г гемоглобіну може зв’язати 134 мл кисню при 0 °С і тиску 101 080 Па.
Гемоглобін, який не зв’язаний з киснем і містить гем з феро-
іоном (Fe2+), називають дезоксигемоглобіном, ферогемоглобіном або відновленим гемоглобіном і скорочено позначають Hb. Атоми заліза кожної з гем-груп молекули гемоглобіну можуть зворотно зв’язувати молекулу кисню О2. Повністю насичений киснем гемо-
глобін Hb називають оксигемоглобіном (HbО2) і містить чотири
молекули кисню на молекулу гемоглобіну. Гемоглобін може також з’єднуватися з чотирма молекулами СО з утворенням СО-гемо- глобіну або карбоксигемоглобіну HbСО. До молекулярного гемо- глобіну можуть приєднуватися чотири молекули NO з утворенням стабільного HbNO.
113
Частина ІІ. Забій і первинна переробêа хóдоби, птиці, êролів…
Взаємодія Hb з пероксидами, фераціанідами і хінонами може призводити до окиснення Fe2+ в Fe3+ з утворенням метміоглобіну (MetHb), який не приєднує О2 і СО і для зворотної реакції потре-
бує впливу сильних відновників, наприклад гідросульфату натрію
(Na2S2O4).
Гемоглобін дисоціює на гем і глобін у кислому або лужному се- редовищі. Так, якщо розчин Hb додати до суміші ацетон — HCl, то гем залишиться в розчині, а глобін випаде в осад:
Гемоглобін + HCl → глобінHCl + феропротопорфірин.
Гемоглобін складається з двох пар нековалентних пептидних ланцюгів, які, поєднуючись, утворюють глобулярну нативну моле- кулу. В цій молекулі з кожним ланцюгом зв’язана одна гем-група, розміщена (укладена) в гідрофобні глобінові кармани молекули глобіну (рис. 4.9). У гідрофобних карманах створюються умови ни- зької діелектричної дисоціації, що дає змогу кисню О2 реагувати з
гемовою групою без окиснення Fe2+ в Fe3+, не розділяючи зарядів у комплексі гем-Fe2+ О2 з утворенням гем-Fe3+ + O2−, внаслідок чого кисень зв’язується зворотно без окиснення гемового заліза.
Рис. 4.9. Простетична залізовмісна група — феропротопорфірин (гем)
У розчинах з високою діелектричною дисоціацією кисень О2 ре- агує з вільним ферогемом, що зумовлює утворення ферігему і су-
пероксидного іону O2− за реакцією
гем-Fe2+ +О2 гем-Fe2+ O2 гем-Fe3+ +O2−.
За своєю третинною структурою гемоглобін Hb дуже подібний до міоглобіну м’язів ссавців, що як оксиміоглобін (MgO2) є депо О2
ум’язах тварин.
Укрові тварин виокремлюють два основних класи лейкоцитів: поліморфноядерні лейкоцити і лімфоцити.
114