5 :: 6 :: Содержание
Глава 11
Движение клетки
Все живое находится в непрерывном движении. "Течет" цитоплазма, движутся взад и вперед органеллы, идет клеточное деление, расходятся хромосомы, выбрасывают наружу свое содержимое везикулы, мигрируют в причудливом хороводе эмбриональные клетки, а одноклеточные организмы свободно плавают с помощью ритмических колебаний тончайших, похожих на волоски, отростков. На молекулярном уровне большинство или все из перечисленных движений живой материи, а также мышечное сокращение имеют много общего. Достаточно обратиться к таким формам движения клеток, как перемещение спермиев и расхождение хромосом в анафазе (а их считают примитивными видами движения), чтобы понять первостепенное значение этих процессов для сохранения всех эукариотов как видов.
Клеточное движение, отличное от сокращения мышцы, а именно движение сперматозоидов в жидкой среде, впервые наблюдал в примитивный микроскоп Антони ван Левенгук еще около 300 лет назад. Но только недавно были разработаны методы исследования, которые помогают понять механизмы, лежащие в основе движения клеток. Мы начнем изложение материала с рассмотрения молекул, участвующих в разных формах клеточного движения, затем перейдем к механизмам цитоплазматической подвижности и амебоидного перемещения и закончим главу рассмотрением движения жгутиков и ресничек.
11.1. Двигательные молекулы
Все активные формы клеточного движения - мышечная, ресничковая, амебоидная, цитоплазматическая, аксоплазматическая и другие, видимо, возникают в результате взаимодействия лишь небольшого числа разных типов белковых молекул. Одни из них образуют длинные нитевидные полимеры. Это - цитоскыетные белки, ответственные в известной мере за поддержание формы клетки и участвующие в возникновении движения. Яркий пример цитоскелетной структуры дан на рис. 11-1. Сократительные или подобные им силы появляются в тот момент, когда взаимодействие двух или более типов сократительных белков приводит к перемещению их молекул друг относительно друга. К цитоскелетным белкам принадлежат тубулин и актин, образующие соответственно тубулярный и фибриллярный полимеры. В равной степени важна для осуществления движения клетки и другая категория белков, которую можно назвать молекулярными "моторами". Данные белки представляют собой, по-видимому, олигомеры, обладающие ферментативной активностью. К ним относят миозин, динеин и кинезинмолекулы, способные развивать силу и движение относительно менее активных тубулярного и фибриллярного
цитоскелстных полимеров. Молекулярные "моторы" получают энергию при гидролизе АТР или других нуклеозидтрифосфатов.
Помимо двух описанных групп сократительных белков в движениях клеток участвуют регуляторные белки и довольно часто ионы и более мелкие молекулы, например Са2+ или циклические нуклеотиды (см. разд. 10.4). Все они регулируют или активируют большинство сократительных процессов. К тому же движение клетки невозможно без источника химической энергии, например АТР или СТР. Теперь мы кратко рассмотрим все названные выше сократительные и регуляторные белки, не забывая о том, что у разных биологических видов и в разных типах клеток одного и того же вида каждый из этих белков может быть представлен несколько отличающимися по структуре молекулами.
5
Рис. 11-1. Эпителиальные клетки тонкого кишечника с
пальцеобразными ворсинками (см. рис. 15 - 18). выступающими в просвет кишки (микрофотография получена методом глубокого травления). Растворимые белки удалены с помощью детергента.
Оставшиеся изотоскелетные структуры представлены преимущественно пучками актиновых филоментов. расположенными в микроворсинках, и сетью промежуточных филаментов в цитоплазматическом пространстве. (К. Weber. М. Osborn. The Molecules of the Cell Matrix. 1985.)
Рис. 11-2. Актиновые филаменты. "декорированные" миозином. А. Присоединение тяжелого меромиозина (ТММ), выделенного из мышцы, к актиновым филаментам из миксомицета Physarum polycephalum: появляются стреловидные фигуры. (С любезного разрешения V. Nachmias и D. Kessler.) Б. Схема прикрепления ТММ к актиновым филаментам с образованием стреловидной структуры. Обратите внимание на полярность (т.е. однонаправленность) ориентации ТММ на актине. (Holberton, 1977.)
6
5 :: 6 :: Содержание
6 :: 7 :: 8 :: Содержание
11.1.1. Цитоскелетные белки
11.1.1.1. Актин
О строении актина в поперечнополосатой мускулатуре рассказано в гл. 10. Присутствие актина в немышечной ткани впервые обнаружили в 60-х годах Садаши Хатано (Sadashi Hatano) и Фумро Оозава (Furmo Oosawa) на примере миксомицета Physarum polycephalum. С тех пор несколько сходных, но не идентичных мышечному, форм актина выявлено в разных типах клеток среди животного и растительного мира. Это один из многочисленных примеров сохранения в ходе эволюции структуры основных молекул клетки. Амебы и подвижные амебоидные клетки, такие как фибробласты и тромбоциты, содержат особенно большое количество актина-до 30% от общей массы клеточного белка. Из актиновых филаментов (нитей), очень похожих на акт и новые нити мышечного саркомера, состоят широко распространенные в мире живого микрофиламенты - один из главных классов субклеточных строительных блоков. Диаметр микрофиламента равен приблизительно 6 нм. Напомним, что глобулярные актиновые мономеры (G-актин), получив энергию при гидролизе АТР, полимеризуется с образованием фибриллярного актина (F-актина)- микрофиламента, содержащего два мономера, скрученные между собой (см. разд. 10.1.2). Процесс полимеризации регулируют разные актинсвязывающие белки.
6
Присутствие актина в клетке можно обнаружить несколькими способами. Один из них основан на том, что антитела против мышечного актина реагируют и с микрофиламентами мышечных клеток (изолированные мономеры немышечного актина имеют аминокислотное строение, а также электрофоретические и седиментационные свойства, сходные с таковыми у мышечного актина). Следует также отметить, что с помощью электронного микроскопа удается наблюдать, как мономеры тяжелого меромиозина (см. разд. 10.1.2) при добавлении к актиновым филаментам "декорируют" их, прикрепляясь в определенном порядке - под характерным углом и по спирали-в специальных центрах связывания миозина (рис. 11-2). Эти центры, видимо, соответствуют центрам связывания на мышечном актине, к которым прикрепляются головки миозина при образовании поперечных мостиков во время сокращения мышцы.
Активные филаменты могут в виде пучков волокон простираться в цитоплазме на значительные расстояния (рис. 11-3). Пучки берут свое начало из специальных образований на внутренней поверхности клеточной мембраны, называемых адгезивными бляшками. Наряду с пучками многие одиночные актиновые филаменты образуют под клеточной мембраной беспорядочные сети.
11.1.1.2. Белки промежуточных филаментов
Филаменты, диаметр которых составляет 7-11 нм, представляют собой еще одну важную форму цито-скелетных элементов. В разных тканях они состоят из различных белков, например, в эпителиальных клетках промежуточные филаменты построены из кератина.
11.1.1.3. Тубулин
В цитоплазме идет сборка микротрубочек из тубулиновых гетеродимеров - двух соединенных вместе неодинаковых мономеров. Источником энергия при этом служит гуанозинтрифосфат (GTP). Диаметр микротрубочек равен 25 нм. Из них формируются волокна ахроматинового веретена при митозе, аксомикротрубочки и пресинаптические микротрубочки; отчасти из них - центриоли ресничный и жгутиковый аппараты передвижения и многие другие внутренние структуры клетки. Препарат растительного происхождения колхицин связывает тубулин, нарушая
Рис. 11-3.
Микрофиламенты и микротрубочки в цитоплазме тромбоцита млекопитающих (электронная микрофотография). Препарат помечен тяжелым меромиозином, выделенным из микрофиламентов кролика (см. рис. 11-2). Поскольку микротрубочки избирательно связывали миозин (на этой способности основывается идентификация актина), сделан вывод об актиновой природе микрофиламентов тромбоцита. Микротрубочки по сравнению с микрофиламентами малочисленнее. толще и менее гибкие на вид. (С любезного разрешения J. Т. Travis.)
7
сборку тубулиновых димеров в микротрубочки и тем самым сдвигает равновесие процесса "димер-полимер" в сторону распада образовавшихся микротрубочек (это не касается микротрубочек, которые входят в состав ресничек и жгутиков). Если актин придает филаментам устойчивость к растяжению (что позволяет им осуществлять тянущее усилие), то тубулин делает цилиндрические структуры устойчивыми как к растяжению, так и к сжатию (и потому способными осуществлять "толчок").
8
6 :: 7 :: 8 :: Содержание