Метаболизм белков

ЭКЗАМЕНАЦИОННЫЕ ВОПРОСЫ: 1. Переваривание и всасывание нуклеопротеидов, метаболизм пуриновых и пиримидиновых оснований. 2. Синтез пи­ри­мидиновых и пуриновых оснований. 3. Биологические функции белков, условность разделения функций. 4. Реакции дезаминирования, переаминирования, восстановительного аминирования и декарбоксилирования аминокислот: энзимы, кофакторы, продукты превращения. 5. Основные направления в использовании аминокислот, роль системы глутаминовая--кетоглутаровая кислоты в сохранении баланса аминокислот. 6. Важнейшие биологически активные амины: образование, функция. 7. Источники ам­миака, пути обезвреживания, орнитиновый цикл Кребса. 8. Понятия об азотистом равновесии как основе для установления норм потребности в белках. 9. Протеолитические ферменты пищеварительного тракта, проферменты, их активация. 10. Потребность в белках, критерии пищевой ценности. 11. Белки плазмы крови по данным электрофореза. 12. Основные индивидуальные белки плазмы крови, общее содержание белка в сыворотке крови, соотношение альбумины/глобулины. 13. Основные типы изменений содержания белков в сыворотке крови. 14. Типы гипопротеинемий (абсолютных и относительных), вызывающие их патологические состояния. 15. Гиперпротениемии: типы, причины. 16. Типы врожденных нарушений обмена аминокислот (гиперамино­аци­де­мии с гипераминоацидурией, врожденные нарушения транспорта аминокислот, вторичные аминоацидурии). 17. Наиболее частые виды молекулярных нарушений обмена аминокислот. 18. Основной конечный продукт обмена аминокислот, пути его обезвреживания. 19. Катаболизм гема, конечный продукт. 20. Обезвреживание и выведение билирубина. 21. Причины и уровни нарушения катаболизма билирубина (патохимия желтух). 22. Катаболизм пуриновых оснований. 23. Молекулярные механизмы нарушений пуринового обмена (классическая подагра, вторичные гиперурикемии). 24.Реак­­­ции трансметилирования, доноры, переносчики метильных групп.

Задания для самоконтроля:

1. Назвать функции белков в организме:

2. Назвать белок, являющийся одновременно структурным, каталитичес-

ким и выполняющим механохимическую функцию.

3. При каких состояниях азотистый баланс является положительным, от-

рицательным, когда обнаруживается азотистое равновесие?

4. Чему равен и при каком условии определен коэффициент изнашивания?

5. Суточная потребность в белках составляет.

6. Пищевая ценность белка определяется следующими критериями.

7. В состав суточного рациона входят яичный белок (25 г), коллаген

и кератин (75 г), растительные белки (34 г). Является ли рацион полно-

ценным по содержанию белка? Аргументированный ответ.

8. Назвать условия нормального переваривания белка в желудке.

9. Нарисовать схему активации протеолитических ферментов тонкого ки-

шечника.

10. Нарисовать схему последовательного расщепления белка протеолити-

ческими ферментами пищеварительного тракта человека.

11. Назвать ключевой фермент механизма транспорта аминокислот в тон-

ком кишечнике.

12. Нарисовать схематически основные реакции транспорта аминокислот

в тонком кишечнике.

13. Какова энергоемкость процесса всасывания аминокислот в тонком кишечнике? Какие факторы способствуют всасыванию нативных белков в кишечнике новорожденных?

14. Диагностическое значение анализа желудочного и дуоденального сока

15. В чем смысл использования ингибиторов протеаз в лечении панкреатитов?.

1. Знать какой процесс является основным источником свободных амино-

кислот в организме, какова роль в этом обновления тканевых белков и

биосинтеза; 2. Запомнить направления, по которым используются аминокис-

лоты в организме; 3. Иметь представление о сбалансированности процес-

сов распада белков их биосинтеза; 4. Восстановить в памяти механизмы биосинтеза белка; 5. Изучить судьбу аминокислот, не использующихся в процессах биосинтеза (дезаминирование, трансаминирование, трансметилирование, декарбоксилирование); 6. Изучить пути обезвреживания аммиака; 7. Изучить основные продукты декарбоксилирования аминокислот; 8. Изучить наиболее распространенные наследственные нарушения обмена аминокислот.