Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:

Voprosy_po_biohimii

.doc
Скачиваний:
47
Добавлен:
10.03.2016
Размер:
151.55 Кб
Скачать

Вопросы по биохимии

  1. Определить понятие «жизнь» с позиций биохимии, назвать задачи биохимии, в том числе клинической.

  2. Назвать функции живого организма.

  3. Химическая природа белков (состав, уровни организации и типы связей).

  4. Биологическая роль белков (функции в организме).

  5. Принципы выделения и разделения белков, определение их молекулярной массы и пространственной конфигурации.

  6. Принципы классификации белков. Простые и сложные белки, классы, общая характеристика.

  7. Классификация аминокислот (химическая и основанная на их пищевой ценности).

  8. Пространственная структура белков. Понятие о нативном и денатурированном белке.

  9. Индивидуальные белки сыворотки крови, их функции, содержание, диагностическое значение результатов лабораторного исследования, белки острой фазы.

  10. Назвать обязательные признаки живой системы. Вписать против названий надмолекулярных образований «минимальной» клетки свойственные им функции.

  11. Перечислить задачи биохимии.

  12. Перечислить стратегические стадии обмена веществ в логической последовательности.

  13. Сформулировать понятие «белковая молекула».

  14. Назвать виды химических связей, обеспечивающих разные уровни организации белковой молекулы.

  15. Написать структурные формулы дипептидов, образованных из глицина и аланина (глицилаланина и аланилглицина).

  16. Написать структурную формулу полипептида с N-концевым остатком аланина и с C-концевым – глицина и наоборот.

  17. Перечислить типы связей в белковой молекуле от сильных к слабым.

  18. Классификация аминокислот.

  19. Назвать глюко- и кетопластичные аминокислоты.

  20. Назвать заменимые и незаменимые аминокислоты.

  21. Написать фрагмент полипептида с внутрицепочной дисульфидной связью, включающего остатки гистидина (1), аланина(2), цистеина(2) и глицина (последовательность произвольна) и записать его полное название.

  22. Определить понятие «денатурация белка» и назвать виды денатурирующих воздействий в зависимости от их природы, привести примеры.

  23. Назвать пределы молекулярной массы для одноцепочечных и многоцепочечных олигомерных белков.

  24. Назвать виды белков, отличающиеся по третичной структуре, назвать белки, которым свойственна бета-конфигурация.

  25. Какие связи обеспечивают α-спиралевидную структуру и β-конфигурацию.

  26. Какие функциональные группы обусловливают амфолитную природу белковой молекулы, разделите их на важнейшие и второстепенные.

  27. Чем обусловлены электролитические свойства белков?

  28. Дать определение понятий «изоэлектрическая точка» и «изоэлектрическое состояние» белковой молекулы.

  29. Чем обусловлена растворимость белка?

  30. Почему нельзя систематизировать белки по структурно-функциональным свойствам, как принято в химии?

  31. На чем основана принятая классификация белков?

  32. Назвать отличия простых и сложных белков.

  33. На чем основано разделение простых белков на группы? Назвать группы.

  34. Назвать основные отличия между альбуминами и глобулинами, протаминами и гистонами.

  35. В чем состоят особенности структуры фибриллярных белков?

  36. Назвать принцип классификации сложных белков. Перечислить их классы и названия простетических групп.

  37. Назвать классы нуклеиновых кислот, мономер, из которого они образованы, перечислить компоненты мономера.

  38. Назвать азотистые основания, входящие в состав НК, ДНК и РНК.

  39. Назвать особенности пространственной организации ДНК, виды и функции РНК.

  40. Из каких элементов состоит молекула гемоглобина, глобина?

  41. Назвать основной вид гемоглобина человека.

  42. Из каких компонентов состоит молекула гема?

  43. Перечислить функции белков.

  44. Природа и свойства ферментов. Ферменты простые и сложные, типы коферментов.

  45. Номенклатура и классификация ферментов.

  46. Как установить скорость ферментативной реакции, как выражают активность или количество фермента?

  47. Охарактеризовать зависимость скорости ферментативной реакции от времени (реакции нулевого и 1-го порядка), от концентрации субстрата, температуры и рН. Графики зависимостей.

  48. Эффекторы ферментативных реакций (активаторы и ингибиторы). Биологический смысл конкурентного ингибирования продукта реакции.

  49. Аллостерические эффекторы, их особенности, биологическое значение (привести примеры).

  50. Как с помощью графического анализа результатов эксперимента отличить конкурентное торможение от неконкурентного?

  51. Привести доказательства белковой природы энзимов.

  52. Назвать общие свойства фермента и неорганического катализатора.

  53. Что называют рН- и температурным оптимумом?

  54. Нарисовать принципиальный график зависимости скорости (v) ферментативной реакции от концентрации субстрата ([S]). (вопрос зачеркнут)

  55. Назвать энзим, который катализирует гидролитическое расщепление уксуснокислого эфира масляной кислоты, назвать класс, к которому он относится.

  56. Назвать класс и общее название энзима, катализирующего реакцию, в которой субстрат является донором водорода.

  57. Назвать класс энзима, который катализирует окислительно-восстановительную реакцию. Какая дополнительная информация требуется для определения подкласса?

  58. Назвать класс и общее наименование энзима, катализирующего перенос метильной группы от донора к акцептору.

  59. Назвать функцию карбоксилтрансфераз.

  60. Энзим катализирует перенос остатка фосфорной кислоты с донора на молекулу акцептора. Назвать класс и общее наименование подкласса.

  61. Энзим катализирует гидролитическое отщепление остатка фосфорной кислоты в молекуле Г-6-Ф. Назвать класс, дать рабочее имя.

  62. Энзим катализирует гидролиз пептидной связи в белковых молекулах. Назвать класс фермента и рабочее имя.

  63. Энзим катализирует расщепление пептидной связи в пептидах. Назвать класс и рабочее имя.

  64. Энзим катализирует гидролиз связи C-C. Назвать класс и подкласс.

  65. Энзим катализирует гидролиз связи C-O. Назвать класс и подкласс.

  66. Энзим катализирует гидролиз связи C-N. Назвать класс и подкласс.

  67. Назвать реакции, катализируемые изомеразами.

  68. Назвать класс энзима, катализирующего превращение D-аланина в L-аланин и его общее наименование.

  69. Назвать класс и общее наименование энзима, катализирующего превращение УДФгалактозы в УДФглюкозу.

  70. Энзим катализирует образование C-O, C-S, C-N, C-C и фосфорноэфирных связей. К какому классу он относится?

  71. На чем основана классификация ферментов?

  72. Определение понятия «обмен веществ», его этапы, понятия «метаболизм», «катаболизм», «анаболизм», «амфиболизм», «анаплеротический (пополнение) процесс», «метаболический путь», «метаболический цикл», «метаболит» и «конечный продукт».

  73. Назвать основные положения биоэнергетики. Сходство и различия в использовании энергии ауто- и гетеротрофными организмами, связь между теми и другими.

  74. Сформулировать понятия «макроэргическая связь», «макроэргическое соединение». Виды работ, совершаемых живым организмом, связь с окислительно-восстановительными процессами.

  75. Особенности биологического окисления, его виды.

  76. Тканевое дыхание. Ферменты тканевого дыхания, их особенности, компартментализация.

  77. Типы дегидрирования основных окисляемых в организме субстратов (насыщенных и ненасыщенных соединений, спиртов, кетонов, кислот, аминокислот).

  78. Как запасается энергия, высвобождающаяся при биологическом окислении? Химическая гипотеза Ленинджера, хемиоосмотическая гипотеза Митчелла (принципы).

  79. Сформулируйте понятие «окислительное фосфорилирование», объясните его механизм.

  80. Почему окислительное фосфорилирование называют также сопряженным фосфорилированием, какой структурный элемент клетки является сопрягающим фактором?

  81. Определить понятие «разобщение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования». Разобщающие факторы.

  82. Субстратное фосфорилирование: биологическое значение, примеры.

  83. Общие и частные пути метаболизма углеводов, липидов и белков. Принципиальные стадии метаболизма и анаболизма.

  84. Связь основного метаболического пути Мейергофа-Парнаса-Эмбдена-Кребса с тканевым дыханием (точки ответвления дыхательных цепей от основного пути).

  85. Перечислить основные положения биоэнергетики.

  86. Для какого химического процесса используется ауто- и гетеротрофами энергия, поступающая в организм извне?

  87. Нарисуйте схему связи ауто- и гетеротрофов в энергопотреблении.

  88. Что называют макроэргом?

  89. Перечислить виды работ, выполняемых живой системой.

  90. Нарисовать схему «Подзарядка АТФ и её использование в организме».

  91. Определить понятие «биологическое окисление».

  92. В каком случае понятия «тканевое дыхание» и «биологическое окисление» однозначны?

  93. Составить схему последовательности переброски электронов в электронтранспортном участке дыхательной цепи (цитохромы).

  94. Назвать общие принципы дегидрирования.

  95. Чем обусловлено движение протонов и электронов по цепи ферментов тканевого дыхания?

  96. Назвать главные составные компоненты мембран, охарактеризовать липидный бислой (структура, свойства, белки мембран, их функции).

  97. Типы чрезмембранного переноса веществ, охарактеризовать простую и облегченную диффузию.

  98. Активный транспорт веществ через мембраны: механизм первично-активного транспорта.

  99. Механизмы вторично-активного транспорта веществ через мембраны (симпорт, антипорт).

  100. Перенос через мембрану секретирующихся в клетке соединений.

  101. Изобразить схему общих и частных путей метаболизма углеводов, липидов и белков, назвать стадии метаболизма и анаболизма.

  102. Энергетический эффект окисления глюкозы по основному и по анаэробному путям.

  103. Важнейшие углеводы пищи, их переваривание и всасывание.

  104. Потребность в углеводах, их источники и биологическое значение.

  105. Как соотносятся гликогенолиз и основной путь катаболизма углеводов?

  106. Источники глюкозы в крови и пути её потребления, регуляция содержания глюкозы в крови.

  107. Инсулин: контроль обмена углеводов, липидов и белков (точки приложения активности).

  108. Патохимические характеристики гликемии, виды отклонений от нормы, причины.

  109. Врожденные нарушения обмена моносахаридов (галактоземия, эссенциальная фруктоземия и наследственная непереносимость фруктозы – молекулярные дефекты, биохимические сдвиги и их причины).

  110. Непереносимость дисахаридов, виды, молекулярные дефекты.

  111. Гликогенозы: формы и соответствующие молекулярные дефекты.

  112. Биохимические сдвиги при сахарном диабете; механизмы возникновения гипергликемии при сахарном диабете.

  113. Кетоновые тела: определение понятия, образование в норме и при патологии. Причины кетонемии (кетонурии).

  114. Глюконеогенез: механизм, гормональный контроль, взаимосвязь гликолиза в мышцах и глюконеогенеза в печени (цикл Кори).

  115. Биологическое значение пентозофосфатного пути превращения глюкозы (ПФП). Роль тиамина и биотина в превращениях глюкозы.

  116. Чем обусловлены врожденные пороки метаболизма?

  117. Вследствие чего возникает молекулярный дефект?

  118. Назвать наиболее частую форму мутаций у человека (почечная).

  119. Назвать совокупность общих признаков, т.е. синдром нарушения всасывания сахаров.

  120. Типы пищевых жиров, их источники, потребность в липидах.

  121. Биологическая роль липидов.

  122. Механизмы эмульгирования липидов, значение процесса для их усвоения.

  123. Липолитические ферменты пищеварительного тракта, условия их функционирования.

  124. Роль желчных кислот в переваривании и всасывании липидов.

  125. Всасывание продуктов переваривания липидов, их превращения в слизистой кишечника и транспорт.

  126. Транспортные формы липидов, места образования.

  127. Образование и транспорт триглицеридов в организме.

  128. Источники свободных жирных кислот крови, их судьба.

  129. Холестерол: источники, транспорт, утилизация. Гиперхолестеролемия: причины, связь с холестерозом, биохимия атеросклероза, биохимические основы лечения гиперхолестеринемии и атеросклероза.

  130. Важнейшие фосфолипиды, биосинтез, биологическая роль. Сурфактант.

  131. Регуляция обмена липидов.

  132. Механизм влияния инсулина на содержание липидов.

  133. Свободные жирные кислоты крови – регулятор синтеза липидов (механизм).

  134. Липолиз: стимуляторы и ингибиторы процесса.

  135. Мобилизация липидов при стресс-воздействиях, зависимость от скорости и длительности стрессорного сдвига.

  136. Стеаторея: определение, формы, различающиеся по происхождению. Дифференциация гепатогенной и панкреатической стеаторей.

  137. Дифференциация энтерогенной и других видов стеатореи.

  138. Биохимические признаки стеатореи.

  139. Типы гиперлипопротеинемии по данным биохимического исследования сыворотки крови, мочи. Молекулярные дефекты.

  140. Типы гиполипопротеинемий (синдром Базен-Корнцвейга, болезнь Тэнжи, болезнь Норума).

  141. На какие классы делят липиды по структуре?

  142. Написать общую структурную формулу простагландинов.

  143. Написать общую структурную формулу триацилглицеридов, фосфатидов.

  144. Назвать азотистые основания фосфатидов и соответственно классы фосфатидов из тканей человека.

  145. Назвать основные классы липидов, не содержащих глицерина.

  146. Какие категории липидов различают с физиологических позиций? Назвать важнейшую функцию структурных липидов.

  147. Назвать функции резервных липидов.

  148. Изобразить схему эмульгирования капли жира желчными кислотами.

  149. Назвать энзим, гидролизующий триацилглицериды кишечника.

  150. Перечислить соединения, обеспечивающие всасывание свободных жирных кислот.

  151. Написать реакцию активации жирной кислоты, предшествующую бета-окислению.

  152. Назвать роль карнитина в окислении жирных кислот.

  153. Назвать главные пути освобождения организма от избытка холестерола.

  154. Почему ЛПНП называют атерогенными, а ЛПВП – антиатерогенными?

  155. Почему Н2О2 менее опасна, чем другие активные формы кислорода?

  156. Назвать основные субстраты перекисного окисления.

  157. Какому процессу способствует накопление продуктов ПОЛ в мембране?

  158. К чему может приводить самоускоряющийся процесс ПОЛ?

  159. Чем сдерживается скорость свободно-радикального окисления?

  160. На какие процессы направлено влияние антиоксидантной системы?

  161. Назвать фермент, ингибирующий образование свободных радикалов, какую реакцию он катализирует?

  162. Назвать функцию глутатионпероксидазы как антиоксиданта.

  163. Назвать важнейший витамин-антиоксидант.

  164. Назвать факторы, ускоряющие мобилизацию жиров.

  165. Перечислить возможные причины кетоза.

  166. Каким путем инсулин повышает скорость синтеза ЖК?

  167. Назвать гормоны, активизирующие мобилизацию жиров.

  168. Что называют липотропными факторами? Перечислить их.

  169. Перечислить пути использования холестерола в организме.

  170. Переваривание и всасывание нуклеопротеидов, метаболизм пуриновых и пиримидиновых оснований.

  171. Общее представление о синтезе пиримидиновых и пуриновых оснований

  172. Назвать биологические функции белков, условность разделения функций.

  173. Реакции дезаминирования, переаминирования, восстановительного аминирования и декарбоксилирования аминокислот: энзимы, кофакторы, продукты превращения.

  174. По каким направлениям используются аминокислоты, роль системы глутаминовая-α-кетоглутаровая кислоты в сохранении баланса аминокислот.

  175. Важнейшие биологически активные амины, их образование, функция.

  176. Источники аммиака, пути обезвреживания, орнитиновый цикл Кребса.

  177. Понятие об азотистом равновесии как основе для установления норм потребности в белках.

  178. Протеолитические ферменты пищеварительного тракта, проферменты, их активация.

  179. Потребность в белках, критерии пищевой ценности.

  180. Белки плазмы крови по данным электрофореза.

  181. Основные индивидуальные белки плазмы крови, общее содержание белка в сыворотке крови, соотношение альбумины/глобулины, диагностическое значение.

  182. Основные типы изменений содержания белков в сыворотке крови.

  183. Типы гипопротеинемий (абсолютных и относительных), вызывающие их патологические состояния.

  184. Гиперпротеинемии: типы, причины.

  185. Типы врожденных нарушений обмена аминокислот(гипераминоацидемии с гипераминоацидурией, врожденные нарушения транспорта аминокислот, вторичные аминоацидурии).

  186. Наиболее частые виды молекулярных нарушений обмена аминокислот.

  187. Основной конечный продукт обмена аминокислот, пути его обезвреживания.

  188. Катаболизм гемма, конечный продукт. Обезвреживание и выведение билирубина.

  189. Причины и уровни нарушения катаболизма билирубина (патохимия желтух).

  190. Катаболизм пуриновых оснований. Молекулярные механизмы нарушений пуринового обмена (классическая подагра, вторичные гиперурикемии).

  191. Реакции трансметилирования, донаторы и переносчики метильных групп.

  192. Какие признаки позволяют отнести биологически активное вещество к классу витаминов, к витаминоподбным соединениям?

  193. На какие группы и по каким признакам можно разделить все известные витамины? Каким образом витамины могут участвовать в обменных процессах?

  194. Что представляет собой кофермент, что обозначают как коферментную функцию витаминов, назовите коферменты, содержащие тиамин, рибофлавин, пантотеновую кислоту, никотиновую кислоту, пиридоксин и процессы, в которых ониучаствуют.

  195. Назвать важнейшие источники витамина A, процессы, в которых он участвует, коферментную форму (если она известна), биохимические сдвиги при гиповитаминозе.

  196. Назвать важнейшие источники витамина D, процессы, в которых он участвует, коферментную форму (если она известна), биохимические сдвиги при гиповитаминозе.

  197. Назвать важнейшие источники витамина E, процессы, в которых он участвует, коферментную форму (если она известна), биохимические сдвиги при гиповитаминозе.

  198. Назвать важнейшие источники витамина K, процессы, в которых он участвует, коферментную форму (если она известна), биохимические сдвиги при гиповитаминозе.

  199. Назвать важнейшие источники витамина B1, процессы, в которых он участвует, коферментную форму (если она известна), биохимические сдвиги при гиповитаминозе.

  200. Назвать важнейшие источники витамина B2, B3, B5, B6, процессы, в которых они участвуют, коферментные формы (если они известны), биохимические сдвиги при гиповитаминозе.

  201. Назвать важнейшие источники витамина РР, процессы, в которых он участвует, коферментную форму (если она известна), биохимические сдвиги при гиповитаминозе.

  202. Назвать важнейшие источники витамина C, процессы, в которых он участвует, коферментную форму (если она известна), биохимические сдвиги при гиповитаминозе.

  203. Назвать важнейшие источники витамина B12, процессы, в которых он участвует, коферментную форму (если она известна), биохимические сдвиги при гиповитаминозе.

  204. Чему равна суточная потребность в витаминах A, D, E, K, в витаминах группы B?

  205. Какие витамины или их коферментные формы участвуют в транспорте протонов и электронов по дыхательной цепи?

  206. Какие витамины (витаминоподобные вещества) и каким путем определяют соотношение между синтезом триглицеридов и фосфолипидов в печени?(холин, В4 предупреждает жировое перерождение печени)

  207. Как связан процесс светоощущения с обеспеченностью организма витамином A?

  208. Почему некоторые заболевания почек сопровождаются нарушением кальциевого обмена?

  209. Опишите последовательность превращений 7-дегидрохолестерола в организме и связь его с обменом кальция.

  210. Какие реакции тромбинообразования зависят от витамина K?

  211. Сформулируйте понятие «антивитамины». Каков принцип их классификации?

  212. Назовите антивитамины, широко использующиеся в предупреждении внутрисосудистого тромбообразования. Охарактеризуйте механизм их действия.

  213. Какие биологически активные соединения можно назвать гормонами? На чем основана их номенклатура и классификация?

  214. В какой последовательности взаимодействуют гормоны в управлении метаболизмом (характер соподчиненности)?

  215. Назовите нейрогормоны гипофиза, их органы-мишени и эффекты. Назовите гормоны аденогипофиза, охарактеризуйте эффекты тиреотропина, расскажите, как регулируется его продукция и каковы его функции?

  216. Какими путями реализуются эффекты гормонов на органы-мишени (механизм действия гормонов)?

  217. Как регулируется продукция АКТГ? Какие функции он выполняет?

  218. Назовите гонадотропные гормоны аденогипофиза, их мишени и опишите эффекты.

  219. Опишите этапы и регуляцию продукции тироксина и трийодтиронина, их эффекты на метаболизм.

  220. Как регулируется продукция паратгормона и кальцитонина, какие виды обмена и в каких тканях они регулируют?

  221. Охарактеризуйте природу гормонов коркового и мозгового вещества надпочечников, их влияние на обменные процессы.

  222. Опишите гормональную регуляцию овогенеза, функцию желтого тела, взаимодействие гонадотропных гормонов, эстрогенов, прогестерона в осуществлении полового (овариоменструального) цикла у самок.

  223. Расскажите об экскреторной и инкреторной функциях семенников (сперматогенез и андрогены).

  224. Расскажите о биологическом значении инкреторного отдела поджелудочной железы: молекулярные механизмы влияния инсулина на метаболизм глюкозы, липогенез и протеиногенез; функции глюкагона (стимуляция глюконеогенеза, торможение элонгации или терминации в биосинтезе белка, активация протеолиза).

  225. Написать «в столбик» против тривиальных названий водорастворимых витаминов их наименования по системе IUPAC и буквенные обозначения для соединений: анейрин, рибофлавин, пантотеновая кислота, антипеллагрический фактор, пиридоксин, биотин, фолиевая кислота, цианкобаламин, витамин проницаемости, антицинготный фактор.

  226. Назвать коферментные формы витамина В12 и катализируемые реакции.

  227. Назвать коферментные формы витамина В6 и катализируемые реакции.

  228. Назвать механизмы капилляроукрепляющего действия фактора проницаемости (биофлавоноида).

  229. Перечислить процессы, в которых участвует витамин C.

  230. Каков механизм разрыхления соединительной ткани при цинге?

  231. Написать «в столбик» против тривиальных названий жирорастворимых витаминов и витаминоподобных веществ их наименования по системе IUPAC и буквенные обозначения для соединений: аксерофтол, токоферол, холин, липоевая кислота, оротовая кислота, пангамовая кислота, незаменимые жирные кислоты, антирахитический, антигеморрагический, противоязвенный фактор.

  232. Назвать процессы, контролируемые витамином A.

  233. Назвать предполагаемый механизм ксерофталмии и кератомаляции.

  234. Перечислить проявления гипервитаминоза A.

  235. Назвать последовательные превращения 7-дегидрохолестерола в активную форму витамина D.

  236. Назвать функцию 1,25-дигидрооксихолекальциферола.

  237. Где реализуется эффект активной формы витамина D на обмен кальция?

  238. Какой этап превращений витамина D контролируется паратгормоном?

  239. С чем связана гемолитическая анемия у недоношенных детей, атрофия семенников, рассасывание плода на ранних сроках беременности, мышечная дистрофия при E-авитаминозе?

  240. Почему при механической желтухе желтухе снижается свертываемость крови?

  241. Почему при дефиците донаторов метильных групп может развиться жировое перерождение печени?

  242. В каких процессах участвует липоевая кислота?

  243. Как связана липоевая кислота с потребностью в витаминах E и C?

  244. Почему антигистаминные свойства витамина U обеспечивают его противоязвенную активность?

  245. На каком основании полиненасыщенные жирные кислоты относят к витаминоподобным (витамин F) веществам?

  246. Почему специфические антивитамины можно рассматривать как эффекторы ферментов и к какому классу эффекторов они относятся?

  247. Назвать антивитамины из числа антимикробных средств.

  248. Чем отличаются гармоноподобные вещества от гормонов?

  249. Что отражает название гормона?

  250. На чем основана классификация гормонов?

  251. Чем обусловлена избирательность действия гормона на орган или ткань?

  252. Перечислить существующие механизмы передачи информации гормонами клетке.

  253. Какой вариант действия гормонов на клетку характеризуется наличием вторичного посредника?

  254. Назвать группы вторичных посредников.

  255. Назвать энзим, прерывающий влияние циклических нуклеотидов путем отщепления остатка фосфорной кислоты в цАМФ (цГМФ) и в фосфопротеинах.

  256. Против названий регуляторных гормонов гипоталамуса вписать названия гормонов, продукцию которых они регулируют.

  257. В чем заключается эффект ФСГ у самок и у самцов?

  258. Чем опосредуется эффект гормона роста в разных тканях?

  259. Назвать мишени, на которые гормон роста действует непосредственно и мишени, на которые гормон действует через соматомедины.

  260. Назвать гормоны аденогипофиза, контролирующие липолиз.

  261. Назвать мишени вазопрессина.

  262. Как реализуется антидиуретический эффект вазопрессина?

  263. Назвать мишени окситоцина. Выделить основной орган-мишень.

  264. Назвать тип реализации эффекта вазопрессина и окситоцина.

  265. В чем заключается биологическая роль меланотонина, место продукции и его предшественник?

  266. Перечислить последовательность процессов синтеза тиреоидных гормонов.

  267. Назвать недостающее звено в цепи, регулирующей синтез тиреоглобулина: «тиролиберин -> … -> активация репликации и синтеза мРНК в клетках фолликулярного эпителия -> синтез тиреоглобулина».

  268. Назвать белки, транспортирующие тиреоидные гормоны в кровотоке.

  269. Чем обусловлен калоригенный эффект тиреоидных гормонов?

  270. Назвать антитиреоидные агенты.

  271. Как связана продукция паратгормона с уровнем Ca2+ в крови?

  272. Назвать мишени паратгормона.

  273. Перечислить эффекты паратгормона на уровне почек.

  274. Механизм влияния паратгормона на мобилизацию Ca2+ костной ткани.

  275. Как связана секреция кальцитонина с уровнем кальция в крови?

  276. Назвать мишень и посредник действия кальцитонина.

  277. Назвать последовательные этапы образования адреналина.

  278. Назвать мишени катехоламинов и тип передачи информации в клетку.

  279. Назвать 3 группы кортикостероидов, отличающихся по эффекту на уровне мишеней.

  280. Назвать предшественник кортикостероидов, источник протонов для их синтеза и кофактор синтеза.

  281. Назвать мишени свободного и связанного инсулина.

  282. Почему при дефиците инсулина ускоряется синтез кетоновых тел и холестерола?

  283. Назвать гормонально-активные полипептиды тимуса.

  284. Какие вещества называются антигормонами? Их клиническое применение.

  285. Генерация энергии как процесс, объединяющий метаболизм белков, жиров и углеводов.

  286. Интеграция всех видов обмена веществ черкз образование строительных блоков и восстановительных эквивалентов.

  287. Общность механизмов регуляции обменных процессов.

  288. Описать водные компартменты организма и принципы их количественной оценки.

  289. Описать наиболее доступный способ определения объема интравазального сектора с помощью красителя (синий Эванса).

  290. Как регулируются важнейшие параметры внеклеточной жидкости – осмотическое давление и объем?

  291. Описать взаимодействие вазопрессина, альдостерона и натрийуретического гормона в регуляции параметров внеклеточной жидкости.

  292. Назвать 6 основных патологических состояний, которые вызваны изменением осмотического давления или объема внеклеточной жидкости. По каким биохимическим показателям можно отличать 6 основных патохимических состояний водноэлектролитного объмена?

  293. Назвать причины и лабораторные признаки всех видов дегидратации и гипергидратации.

  294. Как проявляется гипер- и гипокалиемия, каковы причины их развития?

  295. Каково биологическое значение кальция, какими факторами контролируется его содержание?

  296. Чем может обусловливаться гипер- и гипокальциемия, чем проявляются эти состояния?

  297. Какие обменные процессы протекают в печени?

  298. Биохимические изменения при остром вирусном гепатите, как по данным лаборатории отличить его от хронического гепатита?

  299. Какими биохимическими сдвигами характеризуется жировое перерождение печени, циррозы печени? Назовите биохимические признаки обтурации желчевыводящих путей.

  300. Какие типы желтух вам известны? Механизм их возникновения.

  301. Лабораторные показатели, с помощью которых можно дифференцировать желтухи надпеченочные (гемолитические), печеночные (нарушение элиминации, конъюгирования, элиминации и транспорта, выведения) и подпеченочные (обтурационные).

  302. Назвать показатели, определение которых в крови позволяет судить о состоянии печени (их нормальные значения).

  303. Как печень выбирает между реакциями окислительно-восстановительного распада глюкозы, синтеза липидов и глюкозы?

  304. Почему конкурируют окислительно-восстановительные превращения глюкозы и липидов в печени?

  305. Назвать типы реакций, обеспечивающих детоксикацию, осуществляющуюся в гепатоцитах.

  306. Какие типы реакций детоксикации катализируются гидроксилазами (монооксигеназами). Какие субклеточные структуры содержат эти ферменты? Как называется фракция гомогенатов клеток, содержащая обрывки мембран эндоплазматического ретикулума?

  307. Назвать ферменты конъюгирования и субстраты, использующиеся при образовании конъюгатов.

  308. Как происходит конъюгирование и удаление билирубина?

  309. Как называется процесс, обеспечивающий связывание и удаление почечного аммиака?

  310. Как происходит инактивация гормонов в печени?

  311. Какие продукты гниения аминокислот в кишечнике, поступающие в печень через портальную систему, выделяются с мочой в неизменном виде?

  312. Назвать главный окислительный фермент метаболизма лекарственных веществ.

  313. Описать последовательные этапы окисления лекарственного вещества при участии цитохрома P450.

  314. Назвать группы веществ, индуцирующих активность оксидаз микросомальной фракции.

  315. Структура мышечной клетки (мышечного волокна) по данным электронной микроскопии.

  316. Структура и расположение мышечных белков в филаментах.

  317. Механизм сокращения мышцы.

  318. Структура и функция высокополимерных образований соединительной ткани (коллаген, эластин, гликозаминогликаны и протеогликаны).

  319. Структура и функции фибронектина.

  320. Состав нервной ткани (миелиновая оболочка, нейротрубочки и нейрофиламенты, микрофиламенты).

  321. Особенности метаболизма нервной ткани (углеводы, аминокислоты и белки, нуклеиновые кислоты и липиды).

  322. Проведение нервного импульса (потенциал покоя, потенциал действия).

  323. Передача нервных импульсов (синапсы, медиаторы).

  324. Сформулируйте понятие «гемостаз», назовите его компоненты и охарактеризуйте сосудисто-тромбоцитарный (вторичный) гемостаз.

  325. В какой последовательности взаимодействуют сосудистая стенка и тромбоциты, какими соединениями обеспечивается взаимодействие?

  326. Чем представлен коагуляционный (вторичный) гемостаз: перечислите про- и антикоагулянты и назовите их функции.

  327. Схема взаимодействия факторов плазмокоагуляции.

  328. Этапы превращения фибриногена в фибрин, роль фактора XIII и плазмина.

  329. На чем основана классификация заболеваний гемостаза, какие группы заболеваний различают?

  330. Как связаны непрерывное свертывание крови , протекающее в условиях физиологической нормы, и диссеминированное внутрисосудистое свертывание крови?

  331. С помощью каких лабораторных приемов можно охарактеризовать общую свертывающую активность и дифференцировать нарушение одной из фаз свертывания крови?

  332. Какова роль витамина K в функционировании гемостаза, при каких формах коагулопатий имеет смысл его применение?

  333. Какими приемами выделяют клетки для биохимических исследований?

  334. Какие приемы и в какой последовательности используют при изучении субклеточных (надмолекулярных) образований?

  335. Принципы изучения макромолекул.

  336. Способы разделения макромолекул и определения чистоты фракций.

  337. Принципы изучения структурной организации белка (всех уровней организации).

  338. Принципы изучения ферментов (выделение, очистка, критерии чистоты).

  339. Диагностическое значение ферментов (привести примеры).

  340. Концентрация фермента как показатель повреждения тканей.

  341. Изменение активности энзимов в сыворотке крови под действием активаторов и ингибиторов.

  342. Принципы обнаружения врожденных энзимдефектов.

  343. Значение изоэнзимов в диагностике (с примерами).

  344. Исследование белков и мембран с помощью флуоресцентных зондов.

  345. Для чего необходим обмен информацией в многоклеточном организме? Назвать 3 способа, с помощью которых происходит обмен сигналами между клетками.

  346. По какому признаку различают сигнальные механизмы?

  347. От чего зависит, будет ли воспринят сигнал?

  348. Как происходит обмен сигналами при эндокринной, паракринной и синаптической их передаче?

  349. Назовите важнейшие нейромедиаторы.

  350. Охарактеризуйте нейромедиаторы – продукты декарбоксилирования аминокислот.

  351. Где происходит передача сигналов с языка нервной системы на язык эндокринный?

  352. В каких концентрациях действуют сигнальные молекулы, почему?

  353. Чем определяется кратковременность синаптического сигнала, чем определяется кратковременность ускоренной продукции гормона?

  354. Пути устранения сигнальных молекул с примерами для молекул, передающих сигнал эндокринным, синаптическим и паракринным способами. (иммобилизация, растворение, саморазрушение)

  355. Классификация сигнальных молекул в зависимости от расстояния, на котором они действуют.

  356. Механизмы передачи сигнала с участием рецепторов.

  357. Ионы кальция как посредник передачи гормонального сигнала.

  358. Половой цикл у самки (овариальный цикл и соответствующие этапы маточного цикла).

  359. Регуляция осмотического давления во внеклеточной жидкости.

  360. Регуляция pH во внеклеточной жидкости.

  361. Регуляция объема внеклеточной жидкости.

  362. Нарушения электролитного и водного обмена.

  363. Обмен холестерола в печени (синтез, метаболизм).

  364. Две принципиальные группы превращений в печени, обеспечивающие детоксикацию.

  365. Этапы окисления лекарственных веществ в печени, протекающего при участии цитохрома P450.

  366. Чем обусловлена тромборезистентность эндотелия?

  367. В чем заключаются прокоагулянтные свойства тромбоцитов?

  368. Классификация нарушений гемостаза на основе пусковых и ведущих механизмов.

  369. Виды первичных коагулопатий (перечень, причины).

  370. Нарушения тромбоцитарного гемостаза.