3.5. Особенности биохимии гладкой мышечной ткани

Гладкая мышечная ткань, представленная в составе внутренних органов и сосудов, состоит из гладких миоцитов, которые в 30 раз тоньше и в сотни раз короче, чем скелетные миоциты. Гладкие миоциты имеют веретеновидную форму, объединены в пласты или пучки, лишены поперечной исчерченности, палочковидные ядра расположены в центре клеток. В гладкомышечных клетках отсутствуют депо Са²⁺ – терминальные цистерны и система Т-трубочек, саркоплазматический ретикулум слабо развит, поэтому внутриклеточных запасов кальция мало. При возбуждении мембраны ионы кальция поступают в миоциты через Са²⁺ - каналы из межклеточной среды.

Основной принцип сокращения гладких мышц – скольжение миозиновых нитей относительно актиновых – аналогичен таковому у скелетных, однако механизм осуществления отличается.

Во-первых, в гладкомышечных клетках отсутствуют тропонины. Их функцию выполняет белок кальдесмон, который способен к ассоциации/диссоциации с комплексом Са²⁺–кальмодулин.

Во-вторых, в составе миозина гладкомышечных клеток имеется уникальная короткая полипептидная цепь – легкая цепь Р. Сокращение гладких миоцитов происходит, если эта цепь находится в фосфорилированном состоянии. Фосфорилирование легких Р-цепей катализирует фермент киназа легких цепей миозина (КЛЦМ), которая в свою очередь активируется комплексом Са²⁺–кальмодулин.

Пусковой механизм в сокращении гладких мышц – это повышение в цитозоле миоцитов концентрации ионов кальция. Основной путь их поступления в клетку – из внеклеточной среды через кальциевые каналы плазматической мембраны. Роль саркоплазматического ретикулума, как депо ионов кальция – незначительна. Повышение (до 10 мкМ) в клетке концентрации Са²⁺ вызывает образование комплекса ионов кальция с кальмодулином, при этом каждая молекула белка кальмодулина связывает 4 иона кальция.

Комплекс Са²⁺–кальмодулин связывается и активирует КЛЦМ, которая в свою очередь фосфорилирует легкие цепи миозина, что приводит к активации АТФ-азной активности головок миозина.

Одновременно комплекс Са²⁺–кальмодулин связывается с молекулой кальдесмона, конформация которого изменяется так, что изменяется положение тропомиозина в бороздке F-актина, это приводит к освобождению на последнем места связывания с миозиновой головкой. При этом миозиновые головки становятся способными проявлять АТФ-азную активность и перемещаться относительно актиновых нитей.

Когда концентрация ионов кальция в цитозоле гладкомышечных клеток снижается (ниже 0,1 мкМ), происходит диссоциация комплекса Са²⁺–кальмодулин и последующие – дефосфорилирование КЛЦМ фосфатазой легких цепей и нарушение связывания с кальдесмоном, что в результате приводит к расслаблению мышцы.

Особенностью гладкой мускулатуры является ее медленное сокращение, способность долго находится в сокращенном состоянии, затрачивая сравнительно мало энергии и не подвергаясь утомлению. Способность долго оставаться сокращенной – «феномен защелки» – важнейшая особенность гладких мышц, многие из которых часами и даже сутками пребывают в постоянном тонусе. По сравнению со скелетными мышцами гладкие на выполнение той же работы расходуют АТФ меньше в 5-10 раз, а кислорода – в 100-500 раз.