- •12.Характеристика простых и сложных белков. Характеристика классов сложных белков: нуклеопротеиды, липопротеиды, гликопротеиды, фосфопротеиды, хромопротеиды, металлопротеиды, флавопротеиды.
- •15. Методы выделения и очистки белков.
- •17. Скорость химических реакций и сущность явления катализа. Теоретические основы и особенности ферментативного катализа. Термодинамические и кинетические характеристики ферментативного катализа.
- •18.Классификация и номенклатура ферментов. Химическая природа ферментов, их функциональные группы. Активный и аллостерический центры.
- •19. Коферменты, простетические группы. Роль витаминов, металлов и других кофакторов в функционировании ферментов.
- •22. Влияние ингибиторов на ферментативную активность. Множественные формы ферментов. Изоферменты.
- •23. Общие представления о механизме ферментативного катализа. Количественная характеристика ферментативных реакций.
- •24. Принципы регуляции ферментативных процессов в клетке и регуляция метаболизма. Регуляция ферментативных процессов количеством субстрата и фермента. Локализация ферментов в клетке.
- •25. Роль нуклеиновых кислот в формировании и свойствах живой материи. Основной постулат молекулярной биологии. Строение нуклеиновых кислот. Пуриновые и пиримидиновые основания. Углеводные компоненты.
- •26. Нуклеозиды и нуклеотиды. Нуклеотидный состав днк. Правила Чаргаффа. Нуклеозиды, нуклеотиды
- •27. Первичная, вторичная и третичная структура днк. Функциональная организация
- •28. Общая характеристика рнк. Виды рнк. Особенности структуры, синтеза и функции м-рнк, т-рнк и р-рнк..
- •30. Регуляция синтеза белка у прокариот Мутации, их виды и последствия.
- •31.Ферментативный гидролиз белков. Протеолитические ферменты, их специфичность, активация.
- •32. Общая схема источников и расходования аминокислот в организме. Незаменимые аминокислоты. Общие пути катаболизма аминокислот.
- •34. Образование аммиака. Транспорт аммиака. Восстановительное аминирование. Амиды и их физиологическое значение.
- •35. Особенности обмена отдельных аминокислот и их роль в образовании важнейших биологически активных веществ.
- •36. Биосинтез мочевины. Орнитиновый цикл мочевинообразования.
- •37. Азотистые небелковые вещества (биогенные амины), их синтез, распад и биологическая роль. Нарушения структуры и обмена белков. Наследственные заболевания.
- •38. Алкалоиды, их роль у растений и значение в медицине
- •39. Углеводы и их биологическая роль, классификация и номенклатура.
- •40. Структура, свойства и распространение в природе основных представителей моносахаридов и полисахаридов. Гликопротеины и гликолипиды. Взаимопревращения моносахаридов.
- •4 1. Анаэробный и аэробный распад углеводов. Энергетическая характеристика аэробной и анаэробной фазы углеводного обмена.
- •42. Гликолиз. Спиртовое брожение.
- •43 Биосинтез полисахаридов. Гликозил-трансферазные реакции. Гликогенез
- •44. Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты. Пируватдегидрогеназный комплекс.
- •45. Цикл трикарбоновых кислот. Окислительное фосфорилирование на уровне субстрата. Прямое окисление глюкозо-6-фосфата.
- •47.Макроэргические соединения. Нуклеозидфосфаты, атф, креатинфосфат и аргининфосфат. Пути образования атф и других макроэргических соединений.
- •48.Окислительное фосфорилирование. Окислительно-востановительные процессы.
- •49. Цепь переноса водорода и электронов (дыхательная цепь).
- •52. Окислительное фосфорилирование в дыхательной цепи. Представление о механизмах сопряжения окисления и фосфорилирования в дыхательной цепи.
- •55. Жирные кислоты, их классификация и номенклатура. Простагландины.
- •56.Ферментативный распад и синтез липидов. Окисление жирных кислот, биосинтез жирных кислот. Мультиферментные комплексы синтеза жирных кислот.
- •57. Кетоновые тела, структура, синтез, утилизация в тканях.
- •60.Хим природа и физиол роль важнейших гормонов, их роль в регуляции обмена в-в и синтеза белков.
- •62. Связь между обменом белков, углеводов и липидов. Обмен веществ как единая система процессов.
18.Классификация и номенклатура ферментов. Химическая природа ферментов, их функциональные группы. Активный и аллостерический центры.
ФЕРМЕНТЫ (энзимы), белки, выполняющие роль катализаторов в живых организмах. Осн. ф-ции ферментов - ускорять превращение в-в, поступающих в организм и образующихся при метаболизме (для обновления клеточных структур, для обеспечения его энергией и др.), а также регулировать биохим. процессы (напр., реализацию ге-нетич. информации), в т. ч. в ответ на изменяющиеся условия. Классификация ферментов. По рекомендации Международного биохим. союза, все ферменты в зависимости от типа катализируемой р-ции делят на 6 классов: 1) Оксидоредуктазы (катализаторы окислительно-восстановительных реакций) лактатдегидрогиназа. 2) Трансферазы (реакции переноса групп с одной молекулы на другую) холинацетилтрансфераза. 3) Гидролазы (реакции с участием молекул воды) дипептилаза. 4) Лиазы (Синтазы) (реакции соединения или расщепления молекул, присоединения-отсоединения воды, аммиака, СОг и т.д.) пируватдекарбоксилаза. 5) Изомеразы (изменение строения внутри одной молекулы) мутаза. 6) Лигазы (Синтетазы) (то же, что лиазы, но с участием энергии АТФ) аспартатсинтетаза.. К оксидоредуктазам относятся ферменты, переносящие атомы H или электроны. Многие оксидоредуктазы являются ферментами дыхания и окислительного фосфорилирования. Трансферазы катализируют перенос функц. групп (CH3, COOH, NH2, CHO и др.) от одной молекулы к другой. Гидролазы катализируют гидролитич. расщепление связей (пептидной, гликозидной, эфирной, фосфодиэфирной и др.). Лиазы катализируют негидролитич. отщепление групп от субстрата с образованием двойной связи и обратные р-ции. Эти ферменты могут отщеплять CO2, H2O, NH3 и др. Изомеразы катализируют образование изомеров субстрата, в т. ч. цис-, транс-изомеризацию, перемещение кратных связей, а также групп атомов внутри молекулы. Лигазы - ферменты, катализирующие присоединение двух молекул с образованием новых связей (С — С, С — S, С — О, С — N и др.), как правило, сопряженное с расщеплением пирофос-фатной связи, напр. у АТФ.
Механизм действия ферментов.
1Сближение и «трехточечная» фиксация субстрата на ферменте, образование фермент-субстратного комплекса. При этом происходит изменение конформации фермента, в результате чего резко повышается комплементарность его активного центра к субстрату (индуцированное соответствие). Связывающий и каталитический центры.
2Ферментативная реакция. Если фермент осуществляет нуклеофильную атаку и отдает пару электронов, протекает нуклеофильный катализ. В электрофильном катализе фермент сам является акцептором электронов, в кислотно-основном катализе происходит обмен протоном между ферментом и субстратом.
3Отделение продуктов превращения субстрата от фермента.
Ингибиторы и активаторы ферментов.
Ингибиторы снижают скорость ферментативной реакции:
конкурентные ингибиторы обратимо взаимодействуют с активным центром, конкурируя с субстратом
неконкурентные ингибиторы взаимодействуют с ферментом на удалении от активного центра, изменяя его конформацию
бесконкурентные ингибиторы взаимодействуют с ферментом в момент образования фермент-субстратного комплекса, препятствуя его распаду
ингибирование избытком субстрата вследствие связывания последнего с функциональными группировками вне активного центра, либо вследствие взаимодействия с активным центром нескольких молекул субстрата
В качестве активаторов чаще всего выступают ионы металлов, ускоряющие образование фермент-субстратного комплекса.
Регуляция активности ферментов.
экстенсивная регуляция обусловлена индукцией или репрессией генов, кодирующих синтез ферментов
интенсивная регуляция связана с изменением активности зрелых молекул фермента и определяется разнообразными механизмами
аллостерическая регуляция: ряд ферментов имеют аллостерический центр, к которому присоединяются эффекторы, изменяющие конформацию белковой молекулы.
Присоединение эффектора к аллостерическому центру изменяет третичную и часто также четвертичную структуру молекулы фермента и соответственно конфигурацию активного центра, вызывая снижение или повышение энзимати-ческой активности. Ферменты, активность каталитического центра которых подвергается изменению под влиянием аллостерических эффекторов, связывающихся с аллостерическим центром, получили название аллостерических ферментов.