- •12.Характеристика простых и сложных белков. Характеристика классов сложных белков: нуклеопротеиды, липопротеиды, гликопротеиды, фосфопротеиды, хромопротеиды, металлопротеиды, флавопротеиды.
- •15. Методы выделения и очистки белков.
- •17. Скорость химических реакций и сущность явления катализа. Теоретические основы и особенности ферментативного катализа. Термодинамические и кинетические характеристики ферментативного катализа.
- •18.Классификация и номенклатура ферментов. Химическая природа ферментов, их функциональные группы. Активный и аллостерический центры.
- •19. Коферменты, простетические группы. Роль витаминов, металлов и других кофакторов в функционировании ферментов.
- •22. Влияние ингибиторов на ферментативную активность. Множественные формы ферментов. Изоферменты.
- •23. Общие представления о механизме ферментативного катализа. Количественная характеристика ферментативных реакций.
- •24. Принципы регуляции ферментативных процессов в клетке и регуляция метаболизма. Регуляция ферментативных процессов количеством субстрата и фермента. Локализация ферментов в клетке.
- •25. Роль нуклеиновых кислот в формировании и свойствах живой материи. Основной постулат молекулярной биологии. Строение нуклеиновых кислот. Пуриновые и пиримидиновые основания. Углеводные компоненты.
- •26. Нуклеозиды и нуклеотиды. Нуклеотидный состав днк. Правила Чаргаффа. Нуклеозиды, нуклеотиды
- •27. Первичная, вторичная и третичная структура днк. Функциональная организация
- •28. Общая характеристика рнк. Виды рнк. Особенности структуры, синтеза и функции м-рнк, т-рнк и р-рнк..
- •30. Регуляция синтеза белка у прокариот Мутации, их виды и последствия.
- •31.Ферментативный гидролиз белков. Протеолитические ферменты, их специфичность, активация.
- •32. Общая схема источников и расходования аминокислот в организме. Незаменимые аминокислоты. Общие пути катаболизма аминокислот.
- •34. Образование аммиака. Транспорт аммиака. Восстановительное аминирование. Амиды и их физиологическое значение.
- •35. Особенности обмена отдельных аминокислот и их роль в образовании важнейших биологически активных веществ.
- •36. Биосинтез мочевины. Орнитиновый цикл мочевинообразования.
- •37. Азотистые небелковые вещества (биогенные амины), их синтез, распад и биологическая роль. Нарушения структуры и обмена белков. Наследственные заболевания.
- •38. Алкалоиды, их роль у растений и значение в медицине
- •39. Углеводы и их биологическая роль, классификация и номенклатура.
- •40. Структура, свойства и распространение в природе основных представителей моносахаридов и полисахаридов. Гликопротеины и гликолипиды. Взаимопревращения моносахаридов.
- •4 1. Анаэробный и аэробный распад углеводов. Энергетическая характеристика аэробной и анаэробной фазы углеводного обмена.
- •42. Гликолиз. Спиртовое брожение.
- •43 Биосинтез полисахаридов. Гликозил-трансферазные реакции. Гликогенез
- •44. Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты. Пируватдегидрогеназный комплекс.
- •45. Цикл трикарбоновых кислот. Окислительное фосфорилирование на уровне субстрата. Прямое окисление глюкозо-6-фосфата.
- •47.Макроэргические соединения. Нуклеозидфосфаты, атф, креатинфосфат и аргининфосфат. Пути образования атф и других макроэргических соединений.
- •48.Окислительное фосфорилирование. Окислительно-востановительные процессы.
- •49. Цепь переноса водорода и электронов (дыхательная цепь).
- •52. Окислительное фосфорилирование в дыхательной цепи. Представление о механизмах сопряжения окисления и фосфорилирования в дыхательной цепи.
- •55. Жирные кислоты, их классификация и номенклатура. Простагландины.
- •56.Ферментативный распад и синтез липидов. Окисление жирных кислот, биосинтез жирных кислот. Мультиферментные комплексы синтеза жирных кислот.
- •57. Кетоновые тела, структура, синтез, утилизация в тканях.
- •60.Хим природа и физиол роль важнейших гормонов, их роль в регуляции обмена в-в и синтеза белков.
- •62. Связь между обменом белков, углеводов и липидов. Обмен веществ как единая система процессов.
43 Биосинтез полисахаридов. Гликозил-трансферазные реакции. Гликогенез
Гликогенез Гликоген – главная форма запасания углеводов у животных. Запасается в основном в печени и в мышцах. Гликоген мышц является легкодоступным источником глюкозы для процесса гликолиза, протекающего в мышечной ткани. Гликоген печени же используется главным образом для поддержания физиологических концентраций глюкозы в крови.
Глюкозо-6-фосфат, образующийся в результате фосфорилирования поступившей в клетку глюкозы, является ключевым метаболитом углеводного обмена, т.к. вовлекается не только в процесс гликолиза, но также является основой для биосинтеза гликогена. Это соединение изомеризуется в глюкозо-1-фосфат, который реагирует с уридинтрифосфатом с образованием активного нуклеотида уридинтрифосфатглюкозы. Эта активная форма глюкозы взаимодейтсвует с С4-атомом концевого остатка глюкозы гликогеновой «затравки». Наращивание цепи с образованием(1→4)-гликозидных связей продолжается пока ее длина не достигнет 11 молекул. В результате описанного процесса образуется неразветвленная цепь, и первые попытки получить высшие полиозы in vitro при помощи лишь одного фермента — фосфорилазы приводили к синтезу полисахаридов типа амилозы. Для получения разветвленных структур необходимы другие ферменты, способные в отличие от фосфорилазы создавать связи α-1,6'. Такие ферменты были найдены как в растительных, так и в животных организмах. В настоящее время при помощи этих ферментов произведены in vitro ферментативные синтезы как амилозы и амилопектина, так и гликогена. Затем бранчинг-фермент амилотрансглюкозидаза переносит фрагмент (1→4)-цепи на соседнюю цепь с образованием (1→6)-гликозидной связи. Так образуется точка ветвления.
44. Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты. Пируватдегидрогеназный комплекс.
Окисление пирувата до ацетил-КоА происходит при участии ряда ферментов и коферментов, объединенных структурно в мультиферментную систему, получившую название «пируватдегидрогеназный комплекс». На I стадии этого процесса пируват (рис. 10.8) теряет свою карбоксильную группу в результате взаимодействия с тиаминпирофосфатом (ТПФ) в составе активного центра фермента пируватдегидрогеназы (E1). На II стадии оксиэтильная группа комплекса E1–ТПФ–СНОН–СН3 окисляется с образованием ацетильной группы, которая одновременно переносится на амид липоевой кислоты (кофермент), связанной с ферментом дигидроли-поилацетилтрансферазой (Е2). Этот фермент катализирует III стадию – перенос ацетильной группы на коэнзим КоА (HS-KoA) с образованием конечного продукта ацетил-КоА, который является высокоэнергетическим (макроэргическим) соединением. На IV стадии регенерируется окисленная форма липоамида из восстановленного комплекса дигидролипоамид–Е2. При участии фермента дигидролипоилдегидрогеназы (Е3) осуществляется перенос атомов водорода от восстановленных сульфгидрильных групп дигидролипоамида на ФАД, который выполняет роль простетической группы данного фермента и прочно с ним связан. На V стадии восстановленный ФАДН2 дигидро-липоилдегидрогеназы передает водород на кофермент НАД с образованием НАДН + Н+. Процесс окислительного декарбоксилирования пирувата происходит в матриксе митохондрий. В нем принимают участие (в составе сложного мультиферментного комплекса) 3 фермента (пируватдегидрогеназа, ди-гидролипоилацетилтрансфераза, дигидролипоилдегидрогеназа) и 5 кофер-ментов (ТПФ, амид липоевой кислоты, коэнзим А, ФАД и НАД), из которых три относительно прочно связаны с ферментами (ТПФ-E1, ли-поамид-Е2 и ФАД-Е3), а два – легко диссоциируют (HS-KoA и НАД). Все эти ферменты, имеющие субъединичное строение, и коферменты организованы в единый комплекс. Поэтому промежуточные продукты способны быстро взаимодействовать друг с другом. Показано, что составляющие комплекс полипептидные цепи субъединиц дигидролипоил-ацетилтрансферазы составляют как бы ядро комплекса, вокруг которого расположены пируватдегидрогеназа и дигидролипоилдегидрогеназа. Принято считать, что нативный ферментный комплекс образуется путем самосборки. Суммарную реакцию, катализируемую пируватдегидрогеназным комплексом, можно представить следующим образом: Пируват + НАД+ + HS-KoA –> Ацетил-КоА + НАДН + Н+ + СO2. Реакция сопровождается значительным уменьшением стандартной свободной энергии и практически необратима. Образовавшийся в процессе окислительного декарбоксилирования аце-тил-КоА подвергается дальнейшему окислению с образованием СО2 и Н2О. Полное окисление ацетил-КоА происходит в цикле трикарбоновых кислот (цикл Кребса). Этот процесс, так же как окислительное декарбо-ксилирование пирувата, происходит в митохондриях клеток. Пируватдегидрогеназный комплекс включает в себя 3 фермента, 3 кофактора (простетическая группа, связанная с апоферментом прочно ковалентно), 2 кофермента (простетическая группа, связанная с апоферментом непрочно нековалентно): Е1 — пируватдегидрогеназа декарбоксилирующая. Кофактором является активная форма витамина В1 — тиаминпирофосфат. Е2 — дигидролипоилацетилтрансфераза. Кофактором является витаминоподобное вещество — липоевая кислота, которая присоединив 2 атома водорода может превращаться в дигидролипоил. Коферментом является активная форма пантотеновой кислоты — НS-КоА, она принимает ацетильный остаток от липоевой кислоты. Е3 — дигидролипоилдегидрогеназа. Кофактором является флавинадениндинуклеотид (ФАД) — активная форма витамина В2. Коферментом является активная форма витамина PP — никотинамидадениндинуклеотид (НАД+).