Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
AO_shpor (1).docx
Скачиваний:
63
Добавлен:
24.03.2015
Размер:
3.21 Mб
Скачать

52. Аскорбин қышқылын өңдірудің реакциясын көрсетіңіз.

Өңдірісте аскорбин қышқылын D-глюкозадан Рейхштейна — Грюсснера әдісі арқылы алынады.

19 Сурак уксас

53. А витаминін синтездеу реакциясын жазыңыз.

А вит-н синтездеудің көптеген технология-қ схема-ры бар. Соның бірі – орын басқан циклогексаноннан синтездеу. Орын басқан циклогексанондар этинилденіп этинилкарбинол-рға айналады. Этинилкарбинол-р-ң молекуласы негізінде полиенді тарамдалған көміртек тізбегі және соңында гидроксил тобы бар ретинол молекуласын алуға болады.

1,1,3-триметилциклогексанон-2-ден (1) натрий ацетилениді қатысында сұйық аммиакта 1,1,3-триметил-2-этинил-циклогексанол-2 (LXІ) алынды. Молекуласы 11 С көміртек атомынан тұратын бұл қосылыс С9 (3) Гриньяр р-сы жағдайында полиенді кетонмен конденсирленіп А вит-ң толық көміртектік қаңқасын С20 гликольі (4) түрінде түзеді. Қышқыл реагенттер әсерімен анионотропты қайта топтасу нәтижесінде қосылыстың алифатты тізбегінің соңында гидроксильды функциясы бар қанықпаған байланыстарынан тұратын қосарланған жүйе (5) түзіледі. Қосылыстың үштік байланысы литий алюмогидриды қатысында бөлшектеп қос байланысқа айналды, және алынған зат моноацетат С20-ға (6) ацетилденді. Қосылысты қайнатып, толуолдағы н/е бензолдағы п-толуолсульфоқышқылы арқылы дегидратациялап ангидроретинолдың ретинол-ацетатпен (7) қоспасы жоғары емес шығыммен алынды. Синтездеу:

54. Е витаминінің алыну жолын көрсетіңіз

Токоферолдардың синтезінің бірнеше жолдары бар. Ең тиімді әдістер: шығымдары 80 % жоғары алу тәсілдері:

Заттардың аттары мына жерде жазылған =))

55. Амилазаның ферменттік рөлін реакция теңдеуімен көрсетіңіз

Амилазы (от лат. amylum - крахмал), гидролаза классының ферменті, ол крахмал және гликоген сиякты қосылыстарың гидролизін катализдейді.

Амилаза – гидролитикалық фермент. Ол крахмал мен гликогенді мальтозаға дейн ыдыратады. Бұл фермент көп мөлшерде сілікей және бүйрек асты безінде синтезделеді, сосын ауыз қуысына түсіп одан ары ас қорыту жүйесіне барады. Көмірсулардың сіңірілуіне қатысаы. Амилаза негізінен сілтілік және бейтарап ортада әрекет етеді. Сондықтан ол асқазандағы қышқыл соктан белсенділігін жояды. Амилаза бактерицидтік қасиетке ие. Сілікей құрамындағы ферменттер тістердің кариесінің алдын алады.Ферменттік ролін мына реакциямен көрсетсек:

56 Ферменттердің мөлшерін қалай анықтауға болады?

Ферменттерді мөлшерлік анықтау әдістері

Ферменттерді мөлшерлік анықтау негізінен үш принципке сүйенеді:

Ферменттің аз мөлшері белгілі субстраттың мөлшеріне қалай әсер ететіндігін анықтау.

Берілген субстрат мөлшерінен фермент әсері арқылы осы процесте түзілген өнімдерді анықтау.

Ферменттің активтілігі, оның әсер ету жылдамдығына негізделген.

Ферменттердің активтілігі әр түрлі реакция жағдайында температураға, рН ортаға және субстраттың концентрациясына тәуелді болады. Ферменттердің шамасына және инкубация уақытына пропорционал болады. Ферменттердің активтілігі рН шамасы белгілі 25-400 температурада болатын буфер ерітіндісінде анықталады. Зерттелетін қоспа құрамына қажетті коферменттер, активаторлар мен стабилизаторларды қосады, себебі олар белокты ферменттің денатурациялануын болдырмайды. Қазіргі кезде ферменттерді анықтау әдістеріне спектрофотометрлік,полярографиялық, колориметрялық, манометриялық және т.б. жатады. Ферменттердің активтігін анықтауды субстраттың азаюымен немесе жаңа реакция өнімінің пайда болуына байланысты хроматографиялық және электрофорез әдістерін жүргізуге болады. 1961 ж болған Халықаралық биохимиктер одағы комиссия шешімі бойынша ферменттер туралы жалпылама көлемдік анықтама берілді. Ферменттердің меншікті активтігіне І мг белок алынады. Ерітіндідегі ферменттердің концентрациясы І мл дегі бірлік санымен есептеледі. Молекулалық активтігі деп І мкм дегі таза ферменттің бірлік санын айтады (бір фермент молекуласының І минутта сондай субстрат молекулаларын өзгеріске түсіре алатын мөлшеріне тең).

Сілекей амилазасының активтігін мөлшерлік анықтау

Фермент ретінде сұйытылған сілекей, ал субстрат ретінде крахмал алынады. Әдістің принципі: ферменттердің аз мөлшерін есептеуге негізделген.

Жұмыс барысы: нөмірленген 10 пробиркаға бюреткадан І мл су құяды. І мл сұйытылған сілекей, ІО есе сұйытылған араластырып, І мл 2-ге, одан 3-ке, осылайша 10ға дейін жүргізеді. ІО пробиркадан І мл төгіп тастайды. Сонымен әрбір соңғы пробиркаларға фермент мөлшері екі есе азайып отырады. Барлығына Імл дистилденген су және 0,5% ерітіндісін қосып араластырып, 380 су жылытқышында 30 мин ұстайды, фермент әсерін тоқтату үшін пробиркаларды алып тез суытады. Барлығына І тамшы иод ерітіндісін тамызып, түстерін байқаймыз. Алғашқы пробиркалар сарғыш, роза тустес, одан кейін сия көк, ең соңында көк түсті береді. Сарғыш түсті соңғы пробирканы белгілеп(себебі ондағы барлық крахмал ыдырап кеткендіктен йодпен көк түс бермейді) сілекейдің мөлшерін есептейді.

57 Каталаза ферментінің тотығу-тотықсыздану реакциясын жазыңыз

Барлық антиоксиданттық ферменттердің активті орталығында ауыспалы валентті металдардың иондары болады. Олар реакция жағдайына байланысты тотықтырғыш та, тотықсыздандырғыш та бола алады.

Каталаза – гемопротеин. Ол сутек пероксидінің ыдырау реакциясын катализдейді. Бұл сутек пероксиді- супероксид радикалының дисмутациясы нәтижесінде түзіледі: 2H2O2 = 2H2O + O2

Ал супероксиддисмутаза супероксид анион-радикалдарының дисмутация реакциясын катализдейді:

О2.- + О2.-  = О2 + Н 2О2

Реакция нәтижесінде түзілген сутек пероксиді супероксиддисмутазаны активсіздендіреді. Сондықтан супероксиддисмутаза каталазамен бірге жұмыс істейді. Ол сутек пероксидін тез және эффективті ыдыратып, абсолютті бейтарап қосылыстар түзеді.

Каталазаның әсер ету механизмі:

Фермент - Fe-OH + Н2О2 =Фермент-Fe-O-OH + Н2О

Фермент - Fe-O-OH + H2O2 = Фермент-Fe-OH + О2 + Н2О 

Каталаза тотығу-тотықсыздану ферменті болып табылады. Құрамында төрт темір атомы бар. Бейтарап ортада өмір сүреді. Ол екі бөліктен тұрады: белок және қосымша бөлік. Қышқыл-сілті ортада өмір сүрмейді. рН 6,5-ке тең. Каталаза митохондрияда кездеседі. Ол 1секундта 6*106 сутек пероксидінің молекуласын ыдыратады.

Супероксиддисмутазаның әсер ету механизмі (Е—Сu2+-фермент):

Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]