11. Синтез и биологическая роль креатинина

Повыш ур ркеатинина в сывортке наблюд при почечных заболев,при кишечной непроходим,закопорке мочев путей,гиперфункции надпочечников,при беременности.

12. Окисление аминокислот в тканях. Прямое и непрямое дезаминирование

Дезаминирование аминокислот - реакция отщепления α-аминогруппы от аминокислоты, в результате чего образуется соответствующая α-кетокислота (безазотистый остаток) и выделяется молекула аммиака.

Прямое дезаминирование глутамата -обратимая реакция и при повышении концентрации аммиака в клетке может протекать в обратном направлении, как восстановительное шинирование α-кетоглутарата. Прямое дезаминирование может проходить только глутамат

Непрямое дезаминирование

(трансдезаминирование)

Большинство аминокислот не способно дезаминироваться в одну стадию, подобно Глу. Аминогруппы таких аминокислот в результате трансаминирования переносятся на α-кетоглутарат с образованием глутаминовой кислоты, которая затем подвергается прямому окислительному дезаминированию. Такой механизм дезаминирования аминокислот в 2 стадии получил название трансдезаминирования, или непрямого дезаминирования:

Биологическая роль непрямого дезаминирования. А - при катаболизме почти все природные аминокислоты сначала передают аминогруппу на а-кетоглутарат в реакции трансаминирования с образованием глутамата и соответствующей кетокислоты. Затем глутамат подвергается прямому окислительному дезаминированию под действием глутаматдегидрогена-зы, в результате чего получаются а-кетоглутарат и аммиак; Б - при необходимости синтеза аминокислот и наличии необходимых а-кетокислот обе стадии непрямого дезаминирования протекают в обратном направлении. В результате восстановительного аминирования а-кетоглутарата образуется глутамат, который вступает в трансаминирование с соответствующей а-кетокислотой, что приводит к синтезу новой аминокислоты.

13. Аминокислоты как источники биологически активных веществ: гистамин, гамк, серотонин, адреналин

Биохимия белков

14.Гликолиз и его биологическая роль

Аэробный распад глюкозы. 1-10- реакции аэробного гликолиза; 11 - малат-аспартатный челночный механизм транспорта водорода в митохондрии; 2 (в кружке) - стехиометрический коэффициент.

Ферменты:1-Гексокиназа (Глюкокиназа в печени),2-изомераза,3-фосфофруктокиназа,4-альдолаза,5-триозофосфоизомераза,6-ГАФ-ДГ, 7-фосфоглицераткиназа,8-фосфоглицератмутаза,9-енолаза,10-пирвуваткиназа

При достаточном количестве кислорода пируват переходит в ЦТК в виде HS-KoA,при недостаточном-переходит в лактат.

На образование фруктозо-1,6-бисфосфата из одной молекулы глюкозы требуется 2 молекулы АТФ (реакции 1 и 3). Реакции, связанные с синтезом АТФ, происходят после распада глюкозы на 2 молекулы фосфотриозы, т.е. на втором этапе гликолиза. На этом этапе происходят 2 реакции субстратного фосфорилирования и синтезируются 2 молекулы АТФ (реакции 7 и 10). Кроме того, одна молекула глицеральдегид-3-фосфата дегидрируется (реакция 6), a NADH передаёт водород в митохондриальную ЦПЭ, где синтезируется 3 молекулы АТФ путём окислительного фосфорилирования. В данном случае количество АТФ (3 или 2) зависит от типа челночной системы. Следовательно, окисление до пирувата одной молекулы глицеральдегид-3-фосфата сопряжено с синтезом 5 молекул АТФ. Учитывая, что из глюкозы образуются 2 молекулы фосфотриозы, полученную величину нужно умножить на 2 и затем вычесть 2 молекулы АТФ, затраченные на первом этапе. Таким образом, выход АТФ при аэробном гликолизе составляет (5×2) - 2 = 8 АТФ.

Таким образом, гликолиз-основной поставщик энергии для процессов жизнедеятельности организма.

1 Окисление глюкозы в аэробных условиях