3.Метаболизм Ацетил-Коа в клетке

2.Биохимия белков

4.Классификация белков. Характеристика важнейших представителей простых белков

Протамины и гистоны-данная группа белков отличается рядом физ-хим свойств ,своеобразием аминокислотного состава ,и представлена белками с небольшой молек. Массой. Протамины обладают выраженными основными свойствами, т.к. в их составе от 60 до 85% аргинина (например, сальмин из 85 %).Протамины хорошо растворимы в воде, изоэлектрическая точка (ИЭТ) их водных растворов находится в щелочной среде. Протамины больше являются пептидами, а не белками, поскольку их молек масса не превышает 5000. Они составляют белковый компонент в структуре ряда сложных белков. Гистоны также являются белками основного характера. В их состав входят лизин и аргинин ,содержание которых ,однако ,не превышает 20-30 %.Молек. масса (ММ) гистонов намного больше нижнего предела ММ белков. Эти белки сосредоточены в основном в ядрах клеток в составе дезоксирибонуклеопротеинов и играет важную роль в регуляции экспрессии генов.

Проламины и глютелины- это белки растительного происхождения , отличаются своеобразием аминокислотного состава и физико- химических свойств. Они содержатся в основном в семенах злаков ,составляя основную массу клейковины. Характерной особенностью проламинов является растворимость в 60-80% водном растворе этанола, в то время как все остальные белки в этих условиях выпадают в осадок. (Оризенин, глютенин и глиадин, зеин, гордеин и др.) .Проламины содержат 20- 25% глутаминовой кислоты и 10- 15% пролина..

Альбумины и глобулины – глобулярные белки , различающиеся по растворимости. Глобулины растворимы только в разбавленных солевых растворах, в то время как альбумины растворимы почти везде (кроме насыщенного раствора бисульфата аммония ).ММ альбуминов – 40 000 - 70 000, а глобулинов- 150 000 и более. иАльбумин имеет относительно низкую ИЭТ (4,7) и высокий отрицательный заряд при pH 8,6, благодаря чему он мигрирует с большей скоростью в электрическом поле к аноду. 75-805 осмотического давления белков сыворотки крови приходятся на альбумины. Основной их функцией является транспорт жирных кислот. Глобулины α₁- фракции содержатся в крови в комплексе с билирубином и с ЛПВП. Глобулины α₂-фракции содержат глобулин и неизвестный гликопротеин. Β- Глобулины включают ряд важных в функциональном отношении белков (трансферрин ,ответственный за транспорт железа; церуллоплазмин, транспортирующий медь.; протромбин –предшественник тромбина- белка ,ответственного за превращение фибриногена в фибрин при свертывании крови). γ- Глобулины являются наиболее гетерогенными.

5.Современное представление о биосинтезе белков и их регуляции.

Этапы синтеза белка:

1.активирование АК

2.инициация трансляции

3.элонгация трансляции

4.терминация трансляции

5.постсинтетич модификац белков

6.Понятие о нативном и денатурированном белке. Виды денатурации, практическое использование

Денатурированный белок - Молекула белка, утратившая нативную конформацию вследствие экстремальных воздействий (температура, рН, денатурирующие агенты), что сопровождается потерей его биологической активности.

Денатурация – это процесс нарушения высших уровней организации белковой молекулы (вторичного, третичного, четвертичного) под действием различных факторов.

При этом полипептидная цепь разворачивается и находится в растворе в развернутом виде или в виде беспорядочного клубка.

При денатурации утрачивается гидратная оболочка и белок выпадает в осадок и при этом утрачивает нативные свойства.

Денатурацию вызывают физические факторы: температура, давление, механические воздействия, ультразвуковые и ионизирующие излучения; химические факторы: кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды, соли тяжелых металлов.

Различают 2 вида денатурации:

Обратимая денатурация – ренатурация или ренактивация – это процесс, при котором денатурированный белок, после удаления денатурирующих веществ вновь самоорганизуется в исходную структуру с восстановлением биологической активности.

необратимая денатурация – это процесс, при котором биологическая активность не восстанавливается после удаления денатурирующих агентов.

Свойства денатурированных белков.

1. Увеличение числа реактивных или функциональных групп по сравнению с нативной молекулой белка (это группы COOH, NH2, SH, OH, группы боковых радикалов аминокислот).

2.Уменьшение растворимости и осаждение белка (связано с потерей гидратной оболочки), развертыванием молекулы белка, с «обнаружением» гидрофобных радикалов и нейтрализации зарядов полярных групп.

3. Изменение конфигурации молекулы белка.

4. Потеря биологической активности, вызванная нарушением нативной структуры.

5.Более легкое расщепление протеолитическими ферментами по сравнению с нативным белком – переход компактной нативной структуры в развернутую рыхлую форму облегчает доступ ферментов к пептидным связям белка, которые они разрушают.

Ферментные методы гидролиза основаны на избирательности действия протеолитических ферментов расщепляющих пептидные связи между определенными аминокислотами.

Пепсин расщепляет связи, образованные остатками фенилаланина, тирозина и глутаминовой кислоты.

Трипсин расщепляет связи между аргинином и лизином.

Химотрипсин гидролизует связи триптофана, тирозина и фенилаланина.

Гидрофобные взаимодействия,а также ионные и водородные связи относятся к числу слабых,тк энергия их лишь ненамного превосходит энергию теплового движения атомов при комнатной температуре(т е уже при данной температуре возможен разрыв связей ).

Поддержание характерной для белка конформации возможно благодаря возникновению множества слабых связей между различными участками полипептидной цепи.

Однако,белки состоят из огромного числа атомов ,находящихся в посттояном (броуновском) движении,что приводит к енбольшим перемещениям отдельных участков полипептидной цепи ,которые обычно не нарушают общую структуру белка и его функции.Следовательно,белки обладают конформационной лабильностью – склонностью к небольшим изменениям конформации за счет разрыва одних и образования других слабых связей.Конформация белка может меняться при изменении химических и физических средств среды,а также при взаимодействии белка с другими молекулами.При этом происходит изменение пространственной структуры не только участка,контактирующего с другой молекулой,но и конформации белка в целом.Конформационные изменения играют огромную роль в функционировании белков в живой клетке . Для практических целей иногда используют процесс денатурации в «мягких» условиях, например при получении ферментов или других биологически активных белковых препаратов в условиях низких температур в присутствии солей и при соответствующем значении рН .При лиофилизации белков (высушивание в вакууме путем возгонки влаги из замороженного состояния) для предотвращения денатурации часто пользуются химическими веществами (простые сахара, глицерин, органические анионы).