2.3.3. Структура белков

Способность белков выполнять различные биологические функ­ции обусловлена тем, что белки могут существовать в самых различных конформациях. Принято подразделять их структуру на три уровня, а при наличии нескольких полипептидных цепей рассматривают еще и чет­вертый уровень.

Таблица 2.3

Структура белков

1. Первичная	Последовательность аминокислотных остатков, соединен­ных пептидными связями
2. Вторичная	Способ расположения полимерной цепи в пространстве, обусловленный водородными связями между NH- и COOH- группами, близко расположенными в последовательности аминокислотными остатками
3. Третичная	Складывание и сгибание полипептидной цепи, обусловлен­ное водородными, ионными и ковалентными (дисульфид- ными) связями между радикалами аминокислот, часто дале­ко расположенных друг от друга
4. Четвертичная	Характер упаковки полипептидных цепей; структура стаби­лизируется теми же силами, что и третичная

Первичная структура белков

Первичной структурой называют порядок чередования (последо­вательность) аминокислотных остатков в белке.

Белки построены из остатков a-аминокислот, соединенных между собой пептидной связью, которая образуется между a-карбоксильной группой одной аминокислоты и a-аминогруппой другой аминокислоты:

CH C OH

h₂n-

+ H2-

H₂N CH C—OH

R O

R ⁰

CH C OH + H₂O

N-концевая аминокислота

C-концевая аминокислота

пептидная связь

Ri 0

Структуру белков принято изображать, начиная с N-концевой аминокислоты.

Даже идентичные по длине и аминокислотному составу пептиды могут быть разными веществами. Например, из двух аминокислот Gly и Met можно построить два дипептида Gly-Met и Met-Gly. Из трех раз­ных аминокислот можно получить шесть различных по структуре три-

18

пептидов. При n=20 число возможных изомеров равно 2-10 , а если учесть, что одна аминокислота может встречаться более одного раза, то число изомеров является невообразимым. Однако в живой природе реа­лизуются не все возможности, так, например, в организме человека имеется только около 100 тыс. белков.

Вторичная структура

Вторичная структура белков обусловлена образованием водород­ной связи между амино- и карбоксильной группами соседних амино­кислотных остатков:

hn

Известно два типа вторичной структуры: a-спираль и b-структура (складчатый слой, складчатый листок).

Рис. 2.1. Молекулярная модель полипептидной цепи, свернутой в a-спираль

В a-спирали NH-группа данного остатка аминокислоты взаимо­действует с СО-группой четвертого от нее остатка; в результате пеп­тидный остов образует спираль, на каждый виток которой приходится 3,6 аминокислотных остатка. Водородные связи ориентированы вдоль оси спирали, соединяя ее витки:

В складчатом слое (b-структура) пептидные связи располагаются параллельно друг другу в один слой, образуя фигуру, подобную листу, сложенному гармошкой. Слой может быть образован двумя или боль­шим количеством пептидных цепей; смежные цепи в слое ориентирова­ны N-концами в противоположные стороны (антипараллельно) или в одну сторону (параллельно). Слой может быть образован двумя или большим количеством пептидных цепей:

—h-"^o=c^_ch'^r \_h"

Л.В. Тимощенко, М.В. Чубик 1

ОСНОВЫ БИОТЕХНОЛОГИИ Учебное пособие 1

O OH 54

(3'_^5') T-A-T-T-C-C-A-G 167

к о д 181

Pi ' 196

1. Новые методы диагностики и исследований 233

2. Генная инженерия и белковая инженерия ферментов 233

3. Получение бактерий для деградации токсикантов и ксено­биотиков 237

5. Биоматериалы 238

ГЛАВА 5. ПРОМЫШЛЕННАЯ МИКРОБИОЛОГИЯ 244

Аминокислота - целевой продукт 248

h₃n-ch-cooh 252

Бродильные процессы 254

Окислительные процессы 256

Классификация антибиотиков 269

Основные этапы промышленного получения антибиотиков 271

ГЛАВА 6. ИНЖЕНЕРНАЯ ЭНЗИМОЛОГИЯ 326

Иммобилизация ферментов адсорбцией: 335

Иммобилизация ферментов путем включения в гели 338

Иммобилизация ферментов микрокапсулированием 339