Аминокислоты

В процессах жизнедеятельности клетки главенствующую роль играют белки – биополимеры, построенные из мономерных единиц – L--аминокислот. Биологические свойства белков определяются, в основном, их аминокислотным составом, точнее порядком расположения аминокислот в полипептидной цепи, что в конечном итоге определяет пространственную структуру белка. Основными функциональными группами аминокислот являются их амино- и карбоксильные группы, которые связаны с одним и тем же () углеродным атомом (рис. 1.1).

Рис. 1.1 Два варианта изображения структурной формулы аминокислоты.

За исключением глицина, у которого R (см. рис. 1.1) представлен атомом водорода, у всех остальных протеиногенных аминокислот четыре группы, связанные с -углеродным атомом, различны. Благодаря тетраэдрическому расположению четырех разных заместителей у -углеродного атома, любая аминокислота (кроме глицина) обладает оптической активностью. При этом одни аминокислоты, входящие в состав белков, являются (при рН 7.0) право-вращающими, а другие – лево-вращающими. Тем не менее, вследствие того, что природные аминокислоты имеют пространственную конфигурацию L-глицеральдегида, все они относятся к L--аминокислотам.

Ионные формы аминокислот

Свободные аминокислоты включают, по крайней мере, две слабоионизованные группы: карбоксильную группу (–СОО^¯ ) и аминогруппу (–NН₃⁺). В растворе эти группы находятся в двух формах, заряженной и незаряженной, между которыми поддерживается протонное равновесие:

R–COOH и R–NH₃⁺ являются протонированными партнерами, то есть кислотами, а R–COO¯ и R–NH₂ – сопряженными основаниями (т.е. акцепторами протонов) соответствующих кислот. Следовательно, структура аминокислоты, изображенная на рис. 1.1, не может существовать в растворе, поскольку одна из указанных групп в той или иной степени ионизирована.

Вполне понятно, что суммарный заряд (алгебраическая сумма всех положительных и отрицательных зарядов) аминокислоты зависит от величины рН, то есть от концентрации протонов в растворе. Значение рН, при котором суммарный заряд аминокислоты равен нулю и она не перемещается в постоянном электрическом поле, называется ее изоэлектрической точкой (рI). Такая в целом незаряженная форма аминокислоты носит название цвиттериона. Для алифатических аминокислот цвиттерион имеет следующий вид:

При увеличении или уменьшении рН по отношению к изоэлектрической точке происходит «перезарядка» аминокислоты и она утрачивает форму цвиттериона. В случае подкисления раствора, степень ионизации карбоксильной группы резко падает и аминокислота выступает в роли основания, присоединяя протоны.

При повышении рН происходит обратный процесс: аминокислота, выступая в качестве кислоты, протоны отдает.

Химические свойства аминокислот

Функциональные амино- и карбоксильные группы аминокислот вступают во все характерные для них реакции.

1. Реакции аминокислот, обусловленные одновременным присутствием карбоксильных и аминогрупп:

6. амфотерные свойства;

2. образование внутренних солей;

3. образование пептидов;

4. нингидриновая реакция.