Метод Лоури Таблица 2

№	Концентрация белка, 500 мкг/мл	Приготовление пробы (объемом 1 мл)		Оптическая плотность при =750 нм
		Исходный раствор белка №2, мл	Вода, мл
1.	0	0	1
2.	25	0,05	0,95
3.	100	0,2	0,8
4.	250	0,5	0,5
5.	400	0,8	0,2
6.	500	1	0

Метод Брэдфорд Таблица 3

№	Концентрация белка, 100мкг/0,1мл	Приготовление пробы (объемом 100 мкл)		Оптическая плотность при =595 нм
		Исходный раствор белка №3, мкл	Вода, мкл
1.	0	0	100
2.	10	10	90
3.	20	20	80
4.	40	40	60
5.	80	80	20
6.	100	100	0

Приложение Строение и номенклатура аминокислот

В природных объектах обнаружено около 300 аминокислот, однако только 20 из них – протеиногенных – входит в состав белков (см. таблицу в Приложении). В таблице показаны структуры этих аминокислот, а также их трехбуквенные и однобуквенные обозначения, которые широко используют-ся в биохимической литературе. Однобуквенные обозначения применяются для записи наиболее длинных аминокислотных последовательностей (например, полных аминокислотных последовательностей белков).

В настоящее время существует множество различных принципов классификации аминокислот. Рассмотрим некоторые из них.

1. Классификация, учитывающая строение радикала и функциональных групп

1. Ациклические аминокислоты:

1. Моноаминомонокарбоновые аминокислоты (глицин, аланин, серин, цистеин, метионин, треонин, лейцин, изолейцин, валин);

2. Моноаминодикарбоновые аминокислоты (аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота);

3. Диаминомонокарбоновые аминокислоты (лизин, аргинин).

2. Циклические аминокислоты:

1. Гомоциклические (фенилаланин, тирозин);

2. Гетероциклические (триптофан, гистидин).

2. Классификация ациклических аминокислот по числу углеродных атомов в молекуле (“семейства” аминокислот)

1. С₂ – глицин;

2. С₃ – аланин, серин, цистеин;

3. С₄ – треонин, метионин, -аминомасляная кислота, аспарагиновая кислота, аспарагин;

4. С₅ – валин, глутаминовая кислота, глутамин, аргинин;

5. С₆ – лизин, лейцин, изолейцин.

3. Классификация аминокислот по полярности, входящих в их состав радикалов

1. Полярные

1. Незаряженные: аминокислоты, содержащие в боковых цепях гидроксильные группы (серин, треонин, тирозин), атом серы (цистеин, метионин), а также амиды кислых аминокислот (глутамин, аспарагин).

2. Заряженные: это кислые (аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота) и основные (лизин, аргинин, гистидин) аминокислоты.

2. Неполярные (гидрофобные)

К этой группе относятся алифатические (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин) и ароматические (фенилаланин, триптофан, пролин) аминокислоты.