6. Белки, биологическая роль, функциональная классификация белков.

Белки – основной материал клетки, составляют до половины и более сухой массы животной клетки. Все белки состоят в основном из 20 ά-аминокислот. Существует несколько классификаций белков.

Функциональная классификация (биологическая роль):

• Ферменты – биологические катализаторы.

• Транспортные белки, трансферазы.

• Пищевые и запасные.

• Сократительные и двигательные белки.

• Структурные белки.

• Защитные (иммуноглобулины и антитела у животных и лектины у растений).

• Регуляторные (гормоны, ФРТ, антибиотики, рецепторные белки).

Классификация по составу:

Простые белки состоят только из аминокислотных остатков.

Сложные белки содержат протеолитическую группу (металлопротеины содержат атомы металлов, гемопротеины – железопротопорфирин, фосфопротеины – фосфатные группы, гликопротеины – олигосахариды, простые сахара, протеогликаны – полисахариды, липопротеины – липиды, нуклеопротеины – ДНК или РНК).

Классификация по третичной структуре:

• ά-белки, преобладают ά- спирали.

• β-белки из антипараллельных β-слоев.

• ά+β-белки, участки только из ά- или только из β-спиралей.

• ά/β-белки, ά–β-ά-β-ά-β.

• Белки, содержащие домены без выраженной вторичной структуры.

Классификация по растворимости:

• Протеиноиды не растворяются в обычных растворителях, растворители – специфические агенты.

• Альбумины растворяются в воде и крепких солевых растворах.

• Глобулины не растворимы в воде, но растворимы в разбавленных солевых растворах.

• Проламины не растворимы в воде, растворимы в 60-80% спирту.

• Протамины сильно щелочные, не осаждаются при кипячении.

• Гистоны растворимы в слабых кислотах.

• Глютемины растворимы в щелочных растворах.

Выделяют также другие белки:

• Фибриллярные белки – белки цитоскелета и межклеточного пространства.

• Глобины – семейство эволюционно родственных белков, которые способны обратимо связывать кислород и обеспечивать его хранение и транспорт в биологических системах.

• Иммуноглобулины – белки, синтезируемые в организме и способные распозновать и специфически связывать чужеродные молекулы (антигены), а также включать механизмы их удаления, выполняя функцию антител.

• G-белки (гуанозинтрифосфат связывающие) осуществляют передачу сигналов в клетку и внутри клетки.

• Белки плазмы крови.

• Рибосомальные белки.

7 Множественные формы ферментов. Изоферменты.

Под множеств. молекулярн. формами ферментов (ММФФ) понимают группу ферментов, выполняющих идентичную каталитическую функцию у одного биологического вида, но отлич-ся по структуре и ряду физ-хим св-в. Наличие ММФФ имеет определенное биол. значение. При изменении условий существования спектр ММФФ в клетке может меняться, в рез-те чего организм лучше приспосабливается к внешним условиям. Различные молекулярные формы ферментов играют важную роль в процессе дифференцировки развития. Сдвиги в соотношении ММФФ (их число, активность каждой из них, стабильность) являются одним из механизмов регуляции обменных процессов.

В наст. время известно большое число ферментов, представленных в организме несколькими молекулярн. формами. Причины, приводящие к появлению ММФФ, могут быть различными, в соответствии с чем международн. комиссией по биохим. номенклатуре была разработана классификация ММФФ. Среди ММФФ есть как генетически детерминированные, их принято называть изоферментами (отлич-ся др. от др. по первичной стр-ре) так и формы, возникшие в рез-те эпигенетических изменений (на посттрансляционном уровне).

Все ММФФ делят на 6 классов:

1.Генетически независимые белки – это ферменты, синтезирующиеся на разных генах. У многоклет. орг-мов они часто хар-ся различной внутриклеточной, тканевой локализацией (# енолаза, пируваткиназа – в тканях мышц и печени, малатдегидрогеназа – в МХ и цитозоле).

2.Гетерополимеры (гибриды) двух и более полипептидных цепей, связанных ковалентно (# лактатдегидрогеназа, алкогольдегидрогеназа).

3.Генетические варианты (аллелозимы) – встреч-ся у организмов, гетерозиготных по генам, кодирующим данный фермент. В этот класс входят мутантные формы ферментов. Это оч. многочисленный класс (аденозиндезаминаза).

4.Сопряженные или производные белки – формы ферментов, образующиеся в результате клвалентного присоединения или отщепления специфических групп к (от) белку. Такие модификации как правило сопровожд-ся изменением ферментативной акт-ти и некоторых физ-хим сво-в фермента. Модификация может закл-ся в фосфорилировании – дефосфорилир. (# гликоген-фосфорилаза, гликоген-синтаза), аденилировании-деаденилировании (глутамин-синтаза у E. coli), окисление сульфгидрильных групп (ксантиноксидаза), гликозилировании (варьирование число углеводных остатков показано для -глюкуронидазы из печени быка), расщепление пептидных связей протеазами (альдолаза).

6.Олигомеры единственной субъединицы. При наличии у фермента четвертичн. стр-ры различные молекулярные формы могут возникать за счет объединения в четвертичную структуру разного числа одинаковых полипептидных цепей. Так -глюкозидаза активна в виде моно-, ди-, тетра- и октамера. Различная степень олигомерности, как причина появления ММФФ была установлена для глутаматдегидрогеназы, холинэстеразы и др.

7.Конформационно различающиеся формы (конформеры). Белки, отличающиеся по конформации при одной и той же аминокисл. послед-ти. Различия в пространств. стр-ре белка, связанные с числом заряженных групп на поверхности мол-лы, приводят к неодинаковой электрофоретической подвижности. К этому классу относятся и все аллостерические модифицируемые ферменты.

Т.о., термин ММФФ может быть исользован, как наиболее общий для группы ферментов, встречающихся у одного биологического вида и обладающих одинаковой специфичностью действия. Его следует использовать независимо от причины их появления.