Раздел I. Химия белков. Ферменты.

Белки (протеины) – высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, играют важную роль в построении живой ткани и в осуществлении процессов жизнедеятельности. Особенности структуры и наличие ряда уникальных свойств обеспечивают функционирование белков как одного из основных материальных носителей жизни. Представление о структуре, физико-химических свойствах и биологических функциях белков являются теоретической основой изучения всех последующих разделов биологической химии.

Ферменты – это биологические катализаторы, характеризующиеся высокой активностью и специфичностью. Благодаря этим свойствам ферментативный катализ выступает в качестве механизма биологической регуляции химических процессов в живой клетке. Закономерности биохимических процессов можно понять только на базе четких представлений о структуре и свойствах катализирующих их ферментов.

В клинико-лабораторной практике широко используется определение активности ферментов в крови, моче и клетках для диагностики и прогнозирования течения многих заболеваний, а также для контроля за эффективностью применяемых методов лечения.

ЦЕЛЬ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА: уметь использовать знания о структуре и функциональном многообразии белков, об изменении белкового состава органов и тканей в норме и при болезнях для объяснения нормальных функций организма и их нарушений при патологии. Применять знания о свойствах ферментов и ферментативном составе органов и тканей при последующем изучении метаболизма и функций органов и для решения вопросов диагностики.

Задачи изучения раздела.

Знать: структуру аминокислот, пептидную связь;

• значение первичной структуры белков, определяющей их структурное и функциональное многообразие;

• уровни структурной организации белков;

• химические и энергетические особенности связей и взаимодействий, стабилизирующих различные уровни организации молекулы;

• причины и следствия денатурации белков, факторы вызывающие денатурацию;

• примеры использования денатурирующих факторов в медицине;

• основные методы разделения и очистки белков;

• классификацию и номенклатуру ферментов;

• структурно-функциональную организацию ферментов;

• механизм действия ферментов;

• кинетику ферментативных реакций;

• общие свойства ферментов;

• принципы применения препаратов белка и ферментов в медицине.

Уметь: выполнять качественные и количественные реакции определения белка;

- определять активность некоторых ферментов в биологических жидкостях.

Раздел I. Химия белков. Ферменты.

Тема 1.1. Структура и свойства аминокислот. Аминокислотный состав белков.

Тема 1.2. Структура, свойства и функции белков.

Тема 1.3. Структура и свойства ферментов. Кинетика ферментативных реакций.

Тема 1.4. Ингибиторы и активаторы ферментов. Регуляция активности ферментов.

Лабораторные работы по разделу.

Требования к результатам освоения дисциплины

Вопросы к итоговому занятию «Химия белков. Ферменты».

Тема 1.1. Структура и свойства аминокислот. Аминокислотный состав белков.

Вопросы для самоподготовки.

1. Что является основной структурной единицей белков?

2. Сколько аминокислот участвует в построении белков всех видов живых существ – от бактерии до человека?

3. Напишите общую формулу α-аминокислоты.

4. Наличие какого атома углерода в молекуле α-аминокислоты обусловливает ее оптическую активность?

5. Напишите формулы D- и L-стереоизомеров аминокислоты (на примере любой аминокислоты), указав принципы, лежащие в основе отношения их к D- или L-ряду.

6. Какая форма стереоизомеров α-аминокислот участвует в построении белковых молекул, свойственных организму?

7. Что в структуре α-аминокислот обусловливает их химическую индивидуальность?

8. По каким свойствам отличаются радикалы аминокислот?

9. Как классифицируются аминокислоты по строению бокового радикала?

10. Напишите формулы алифатических незамещенных аминокислот (моноаминомонокарбоновых).

11. Напишите формулы алифатических замещенных гидроксиаминокислот.

12. Напишите формулы алифатических замещенных тиоаминокислот.

13. Напишите формулы алифатических замещенных карбоксиаминокислот (моноаминодикарбоновых кислот).

14. Напишите формулы алифатических замещенных диаминокислот (диаминомонокарбоновых кислот).

15. Напишите формулы ароматических аминокислот.

16. Напишите формулы гетероциклических аминокислот.

17. Напишите формулу циклической иминокислоты.

18. На какие три группы делятся аминокислоты по полярности их радикала?

19. Напишите формулы аминокислот с неполярным радикалом.

20. Напишите формулы α-аминокислот с полярными, но незаряженными радикалами.

21. Напишите формулы α-аминокислот с полярными анионогенными радикалами.

22. Напишите формулы α-аминокислот с полярными катионногенными радикалами.

23. На какие две группы делятся аминокислоты по их физиологическому (биологическому) значению?

24. Напишите формулы заменимых аминокислот.

25. В виде каких частиц находятся α-аминокислоты в водных растворах при нейтральном значении рН?

26. Как влияет на заряд растворенных аминокислот изменение рН среды?

27. Напишите формулу аминокислоты в виде иона в нейтральной, кислой и основной средах на примере аминокислоты, относящейся к группам:

1. полярных, но незаряженных;

2. заряженных отрицательно;

3. заряженных положительно;

4. незаряженных.

28. Дайте определение понятию «изоэлектрическая точка».

29. При помощи какой связи могут ковалентно связываться между собой α-аминокислоты? Какова энергия этой связи?

30. Напишите реакцию взаимодействия: а) цистеина и треонина; б) серина и триптофана.

31. Напишите формулы трипептидов: а) пролил-глицил-аланин; б) лизил-фенилаланил-серин.

32. Какие структуры называют полипептидами?

33. Напишите возможные дипептиды, образованные аминокислотами Лиз и Сер.

34. Напишите формулу трипептида, у которого резко преобладают кислые свойства?

35. Напишите формулу трипептида, у которого преобладают основные свойства.

36. Напишите формулу трипептида, у которого преобладают неполярные свойства.