Вопросы к итоговому занятию «химия белков. Ферменты».

1. Первичная структура белков (определение, связи, стабилизирующие первичную структуру, свойства).

2. Вторичная структура белков (определение, связи, стабилизирующие вторичную структуру, виды).

3. Третичная структура белков (определение, связи, стабилизирующие третичную структуру).

4. Четвертичная структура белков (определение, связи, стабилизирующие четвертичную структуру).

5. Протомер (определение, пример). Строение молекулы гемоглобина.

6. Изоэлектрическое состояние белковой молекулы (определение, свойства белков в изоэлектрической точке).

7. Напишите структурную формулу трипептида, состоящего из ВАЛ, ЦИС и ФЕН.

8. Напишите структурную формулу трипептида, состоящего из АЛА, ГИС и ТИР.

9. Напишите структурную формулу трипептида «глицил-серил-триптофан».

10. Напишите структурную формулу трипептида «лейцил-метионил-цистеин».

11. Классификация белков (по строению, функциям, примеры).

12. Денатурация белков (виды, факторы, вызывающие денатурацию).

13. Применение обратимой и необратимой денатурации в медицине.

14. Назовите признаки, отличающие биологические катализаторы от неорганических.

15. Укажите, в чем сходство биологических и неорганических катализаторов.

16. Дайте определение понятиям: кооперативность действия ферментов, компартментализация.

17. Дайте определение активного центра фермента. Какие функциональные группы и радикалы наиболее часто входят в состав активного центра?

18. Структура сложных ферментов.

19. Дайте определение специфичности ферментов. Виды специфичности.

20. Дайте определение абсолютной специфичности ферментов. Приведите пример.

21. Дайте определение относительной специфичности ферментов. Приведите пример.

22. Дайте определение стереохимической специфичности ферментов. Приведите пример.

23. Перечислите факторы, от которых зависит скорость ферментативной реакции.

24. Дайте определение оптимальному значению рН фермента.

25. Нарисуйте график зависимости скорости ферментативной реакции от рН среды.

26. Дайте определение термолабильности ферментов. Температурный оптимум действия ферментов.

27. Нарисуйте график зависимости скорости ферментативной реакции от температуры.

28. Константа Михаэлиса (определение, значение). На графике определите К_m (укажите, какое свойство фермента характеризует K_m).

29. Регуляторные ферменты. Особенности структуры, кинетика реакций, катализируемых регуляторными ферментами. Биологическое значение.

30. Нарисуйте график зависимости скорости реакции от концентрации субстрата для регуляторного фермента.

31. Назовите виды ингибирования ферментов. Приведите пример необратимого ингибирования.

32. Назовите типы обратимого ингибирования. Приведите пример.

33. Конкурентное ингибирование. Основные признаки конкурентного ингибитора. Выявление типа ингибирования с помощью графиков Михаэлиса-Ментен и Лайнуивера-Берка.

34. Неконкурентное ингибирование. Основные признаки этого типа ингибирования, выявление с помощью графиков Михаэлиса-Ментен и Лайнуивера-Берка.

35. Аллостерическая регуляция активности ферментов. Физиологическое значение регуляции активности ферментов.

36. Гомотропная регуляция активности ферментов. Приведите пример.

37. Гетеротропная регуляция активности ферментов. Приведите пример.

38. Изоферменты (особенности строения, локализация, функции). Приведите примеры.