9. Скорость оседания эритроцитов, ее механизмы, клиническое значение соэ.

СОЭ – скорость образования эритроцитарных агломератов in vitro (адсорбция на поверхности эритроцитов антигенов, антител). Основной механизм – при помещении крови, лишённой возможности свёртываться, в вертикально расположенную пробирку.

Относит. плотность RBC (1,096) > относит. плазмы (1,027), поэтому в крови с кровью, лишённый возможности свёртываться, они способны медленно оседать на дно.

СОЭ зависит от: кол-ва эритроцитов, их морф. особенностей, способности к агрегации, белкового состава крови, физиол. состояния организма, величины z мембраны.

В условиях физиолг. нормы СОЭ невысока, что обусловлено преобладанием в плазме крови белков альбуминов. Альбумины явл. липофильными коллоидами, они создают вокруг эритроцитов гидратную оболочку и удерживают их во взвешенном состоянии. Глобулины представляют собой лиофобные коллоиды; они способствуют уменьш. гидратной оболочки вокруг эритроцитов, «-»-ого заряда их мембран, что ведёт к усилению агрегации эритроцитов. Сопротивление таких агрегатов трению меньше, чем отдельных эритроцитов, и они быстрее оседают. СОЭ зависит от соотношения альбуминовой и глобуминовой фракций крови, т.е. белкового коэф. (БК. В норме БК=1,5-1,7.

При нормальном белковом коэф. СОЭ составляют у мужчин = 1-10 мм/ч, у женщин – 2-15 мм/ч. При некоторых пат. процессах и заболеваниях СОЭ повышается, т.к. увел. кол-во белков глобулиновой фракции (гаптоглобина, церулоплазмина, липопротеинов, фибриногена), получивших название агломеринов.

СОЭ увел. при беременности (в связи с повышением конц. фибриногена). У новорождённых наблюдается замедление СОЭ, обусловленное эритроцитозом и низкой конц. фибриногена. В дальнейшем значение СОЭ соответствует уровню у взрослых.

10. Гемоглобин, его функции. Виды, соединения гемоглобина, их функциональное значение.

Гемоглобин – особый белок хромопротеида, благодаря которому эритроциты выполняют дых. функцию и поддерживают рН крови.

У мужчин = 130-160 г/л, у женщин – 120-150 г/л, у беременных – 110 г/л.

Гемоглобин сост. из желкосодержающих групп гема (4%) и белкового остатка глобина (96%). Гем состоит из молекулы порфирина, в центре которой расположен ион Fe2+, способный присоединять 02. Большая часть гемоглобина взрослого человека (95—98%) состоит из фракции А; от 2 до 3% всего гемоглобина приходится на фракцию А2; наконец, в эритроцитах взрослого человека находится так называемый гемоглобин F (1—2 %.) Гемоглобин F содержится преимущественно у плода. К моменту рождения ребенка на его долю - 70—90 %. Гемоглобин F имеет большее сродство к О2, чем гемоглобин А, что позволяет тканям плода не испытывать гипоксии, несмотря на низкое напряжение кислорода в его крови.

Соединения: Гемоглобин, присоединивший к себе О2, превращается в оксигемоглобин. Это соединение непрочное. В виде оксигемоглобина переносится большая часть кислорода. Гемоглобин, отдавший кислород, называется восстановленным, или дезоксигемоглобином. Гемоглобин, соединенный с СО2, носит название карбгемоглобина. Это соединение также легко распадается. В виде карбгемоглобина переносится 20% углекислого газа.

Соединение гемоглобина с СО наз. карбоксигемоглобином, которое явл. прочным соединением. Гемоглобин блокирован в нем угарным газом и неспособен осущ. перенос О2. Сродство гемоглобина к угарному газу выше его сродства к кислороду, поэтому даже небольшое количество угарного газа в воздухе является опасным для жизни.

При некоторых пат. состояниях, например, при отравлении сильными окислителями (бертолетовой солью, перманганатом калия и др.) образуется прочное соединение гемоглобина с О2 — метгемоглобин, в котором происходит окисление Fe 2+ = Fe 3+. В результате этого гемоглобин теряет способность отдавать О2 тканям, что может привести к гибели человека.

В скелетных и сердечной мышцах находится мышечный гемоглобин, называемый миоглобином. Он играет важную роль в снабжении кислородом работающих мышц.

Ряд заболеваний связан с появлением в крови патологических форм гемоглобина. Наиболее известной наследственной патологией гемоглобина является серповидноклеточная анемия. Форма эритроцитов напоминает серп. Отсутствие или замена нескольких аминокислот в молекуле глобина при этом заболевании приводит к существенному нарушению функции гемоглобина.

В клин. условиях принято вычислять степень насыщения, эртроцитов гемоглобином – цветной показатель. В норме =1 (нормохромные). <1,1 – гиперхромные, >0,85 – гипохромные.