4. Закрепление знаний, умений и навыков.

4.1. Выполнение лабораторной работы.

4.2. Учет результатов.

5. Контроль конечного уровня знаний, умений.

5.1. Оформление работы. Вывод. КДЗ исследования.

Повышение активности амилазы встречается, главным образом, при заболеваниях поджелудочной железы. При остром панкреатите активность фермента крови и мочи увеличтвается в 10-30 раз. Гиперамилаземия наступает непосредственно после начала заболевания, достигает максимума к 12-24 часам, после чего быстро снижается и приходит к норме на 2-6-ой день. Обычно гиперамилазурия длится дольше, чем увеличение активности фермента в сыворотке. Встречаются острые панкреатиты без повышения активности фермента (панкреанекроз).

Хронические панкреатиты, рак поджелудочной железы не приводят к резкому повышению активности амилазы крови и для их диагностики применяют так называемые провокационные пробы. Амилазная активность может быть увеличена при целом ряде заболеваний, имеющих сходную клиническую картину с острым панкреатитом: острый аппендицит, перфоративная язва желудка и 12-перстной кишки. При перитонитах повышение амилазной активности является следствием развития образующих амилазу бактерий. Обычно активность фермента при указанных заболеваниях повышается в 3-5 раз. Следовательно, резко выраженная гиперамилаземия, позволяет отдифференцировать острый панкреатит не только от хронических заболеваний поджелудочной железы, но и от других заболеваний, в том числе и от острых приступов желчекаменной болезни.

Почти всегда амилаземия сопровождается амилазурией, но определение активности амилазы мочи является менее точным показателем диагностики, так как выход амилазы в мочу связан с функцией почек. Повышение активности амилазы в сыворотке крови при хронических заболеваниях почек и острых уремиях можно объяснить уменьшением или отсутствием выделения фермента через почки. Определение активности амилазы в крови и моче может дать некоторые указания о функциональном состоянии почечного фильтра. При некрозах активность амилазы повышена, а в моче она резко снижена.

Гипоамилаземия в клинической практике встречается редко. Она отмечается у больных с заболеваниями печени (гепатитами, циррозами), злокачественными опухолями, обширными ожогами кожи, сахарным диабетом, гипотиреозом; при токсикозе беременных.

5.2. Фронтальный опрос.

1. Что такое амилаза?

2. Какие органы содержат этот фермент?

3. Назовите изоформы фермента.

4. Какую роль выполняют панкреатическая амилаза и слюнная?

5. Какое клинико-диагностическое значение имеет определение альфа-амилазы в биологических жидкостях?

6. Что принимают за единицу фермента?

7. Каков принцип определения альфа-амилазы в моче методом «конечной точки»?

6. Домашнее задание: Практическая тетрадь – выучить содержание практического занятия № 27. Повторить лекцию № 1 по теме «Ферменты».

УЧРЕЖДЕНИЕ ОБРАЗОВАНИЯ

«МОЗЫРСКОЕ ГОСУДАРСТВЕННОЕ МЕДИЦИНСКОЕ УЧИЛИЩЕ»

П Р А К Т И Ч Е С К О Е З А Н Я Т И Е № 27

ПО ТЕМЕ «ФЕРМЕНТЫ. КОЛИЧЕСТВЕННОЕ ОПРЕДЕЛЕНИЕ

АКТИВНОСТИ АМИЛАЗЫ В БИОЛОГИЧЕСКИХ ЖИДКОСТЯХ

МЕТОДОМ «КОНЕЧНОЙ ТОЧКИ»».

Тестовый контроль знаний по теме «Ферменты».

1. Ферменты – это:

а) органические вещества белковой природы;

б) биологические катализаторы;

в) гликолипиды;

г) производные углеводов.

2. Что такое активный центр?

3. Ферменты проявляют максимальную активность при температуре:

а) 25°С;

б) 37°С;

в) 84°С.

4. Укажите оптимум рН для пепсина, амилазы слюны, амилазы поджелудочной железы.

5. Активаторами пепсина являются:

а) Н⁺;

б) С1^¯;

в) Сu²⁺;

г) Nа⁺.

6. Активаторами амилазы слюны являются:

а) Н⁺;

б) С1^¯;

в) Nа⁺;

г) К⁺.

7. В основе механизма действия ферментов лежит процесс:

а) образование ЕS;

б) образование Р и Е;

в) образование SJ;

г) мультиферментного комплекса.

8. Конкурентный ингибитор является:

а) структурным аналогом фермента;

б)структурным аналогом субстрата;

в) группа веществ, приводящая к активации фермента.

9. Что положено в основу классификации ферментов:

а) химический состав и тип катализируемой реакции;

б) обеспечение ферментами высокой скорости реакции;

в) состав кофермента.

10. Ферменты вступают в реакции и проявляют абсолютную специфичность в связях:

а) амилаза + крахмал;

б) амилаза + сахароза;

в) сахараза + мальтоза;

г) мальтаза + мальтоза.

ОП 590	Ед/л
0,040	5
0,050	7
0,060	9
0,070	12
0,080	15
0,090	18
0,100	22
0,110	26
0,120	30
0,130	34
0,140	38
0,150	43
0,160	48
0,170	53
0,180	59
0,190	64
0,200	70
0,220	82
0,240	95
0,260	109
0,280	123
0,300	138
0,320	154
0,340	171
0,360	188
0,380	206
0,400	224

ОП 590	Ед/л
0,420	244
0,440	263
0,460	284
0,480	305
0,500	327
0,520	349
0,540	372
0,560	395
0,580	419
0,600	444
0,620	469
0,640	495
0,660	521
0,680	548
0,700	575
0,720	603
0,740	631
0,760	660
0,780	690
0,800	720
0,820	750
0,840	781
0,860	813
0,880	845
0,900	877
0,930	927
0,960	978

ОП 590	Ед/л
0,990	1030
1,020	1086
1,050	1137
1,080	1192
1,110	1249
1,140	1306
1,170	1364
1,200	1423
1,230	1484
1,260	1545
1,290	1607
1,320	1671
1,350	1735
1,380	1800
1,410	1867
1,460	1979
1,510	2095
1,560	2213
1,610	2333
1,660	2456
1,710	2582
1,760	2710
1,810	2841

Чтобы выразить активность альфа-амилазы в мккат/л, найденную по таблице активность в Ед/л разделить на 60: