17. Міоглобін і саркоплазматичний ретикулум скелетного м’яяязового волокна.

У саркоплазмі міститься речовина близька за своєю хімічною природою до гемоглобіна крові – міоглобін, який теж здатен зв’язувати кисень і віддавати його при необхідності. Молекула міоглобіну має глобулярну структуру і складається із групи – гема ­(залізо-порфірина) і білкового компонента глобіна. Цей розчинний пігментний білок забарвлює м’язові волокна у червоний колір.

Саркоплазматична сітка (ретикулум) представляє собою систему із трубочок і цистерн , які оточують міофібрили. Комплекс цих структур утворює ніби манжети навколо саркомера. Кожна манжета складається із трьох компонентів:

1. Термінальних цистерн, які являють собою плоскі резервуари з країв манжети.

2. Саркотубул – трубочки, що відходять від термінальних цистерн і йдуть на зустріч одні до других.

3. Центральної час тини, де саркотубули утворюють численні анастомози, що нагадують мереживо.

Описаний елемент саркоплазматичного ретикулума має вигляд мереживної або драної манжети. У ссавців термінальні цистерни проходять на межі А- та І-дисків саркомерів і тому в одному сарокомері розташований один цілий елемент на рівні А-диска і половини двох сусідніх. Інакше кажучи елементи, що оточують А-диски, чергуються з елементами, що оточують І-диски. При цьому навколо І-диска охоплюють кінцеві ділянки суміжних саркомерів. Порожнина манжети саркомера сполучається з порожнинами манжет того ж рівня сусідніх міофібрил, так що на будь-якому рівні волокна усі саркомери, що належать різним міофібрилам оточені єдиною системою манжетів саркоплазматичної сітки.

18. Механізм скорочення міофібрил скелетного м’язового волокна.

На основі електронно-мікроскопічних досліджень і рентгено-структурного аналізу Г.Хакслі зі співробітниками у 1954 р. запропонував модель ковзких ниток. Вона базується на уявлені про актинові й міозинові філаменти, які в процесі скорочення зсуваються одні відносно інших. Щоб з’ясувати механізм взаємодії актинових і міозинових ниток, слід розглянути їхню молекулярну будову. Тонкі актинові філаменти поперечносмугастих волокон побудовані із трьох білків: актину,тропоміозину та тропоніну. Основу філамента утворює подвійна спіраль, побудована з двох ланцюжків глобулярних молекул актину. Ці два ланцюжки молекул актину спірально закручуються один навколо одного утворюючи подвійну спіраль. При цьому з обох боків подвійного ланцюга виникає по одному спіральному поздовжньому жолобку. В цих жолобках укладені одна за другою довгі нитки молекул тропоміозину, так що утворюються дві спіралі із таких молекул. До молекул тропоміозину на певних відстанях одна від одної приєднані молекули тропоніну. Товсті ( міозинові) філаменти складаються з молекул міозину, кожна з яких має подвійну головку і довгий хвіст. Молекула міозину може згинатися у двох місцях: на межі головки та хвоста, і між проксимальною (l = 60 нм.) та дистальною (l = 90 нм.) частинами хвоста. В цих місцях наявні шарнірні з’єднання, завдяки яким подвійна головка та проксимальна частина хвоста здатні повертатись, як на шарнірі. У товстому філаменті молекули міозину лежать паралельно утворюючи пучок. Половина їх звернена головками до одного кінця філамента, а друга - до другого кінця. Молекули міозину дещо зміщені одна відносно іншої і їхні головки розташовуються вздовж товстого філамента з правильними інтервалами, виключаючи його серединну частину в ділянці М-лінії, де головок зовсім не має. Серединна частина товстого філамента побудована лише з хвостів міозинових молекул. Головки міозину розташовані по спіралі і утворюють шість повздовжніх рядів. Кожен ряд головок лежить точно навпроти одного із шести тонких філаментів , які оточують один товстий філамент. Комплекси тропоніну і тропоміозину діють як своєрідний молекулярний “замикальний пристрій” , який під час розслаблення м’язового волокна не дає молекулам актину взаємодіяти з міозиновими головками товстих філаментів. Відмикають актин іони кальцію, які звільняються з порожнин саркоплазматичного ретикулуму при поширенні імпульсу по Т-трубочкам: іони приєднуються до тропоніну і молекул тропоміозину, зсуваються і відкривають активні ділянки актину, які здатні взаємодіяти з головками міозину. Енергію необхідну для скорочення м’язів дає АТФ. Головки міозину здатні зв’язувати молекули АТФ і мають АТФ-азну активність, тобто здатні розчеплювати АТФ. Енергія, що вивільняється при цьому використовується на згинання молекул міозину в шарнірних ділянках, їхнє приєднання до актинових філаментів і просування цих філаментів вздовж міозинових. Таким чином робочий цикл включає чотири етапи:

1. Відділення головки міозину від молекули актину.

2. Перехід головки в друге крайнє положення.

3. Приєднання головки міозину в цьому положенні до другої молекули актину, розміщеної дещо дальше по довжині тонкого філамента.

4. Повернення головки в першопочаткове положення, коли вона тягне за собою тонкий філамент, до якого вона тимчасово прикріплена.

Цей цикл повторюється дуже швидко 50-100 раз за секунду.