- •Билет №1
- •Билет №2
- •Использование ферментов в медицине происходит по трем направлениям:
- •Витамин в1 (тиамин, антиневритный)
- •Билет №3
- •IV класс. Лиазы.
- •2. Витамин в2 (рибофлавин, витамин роста)
- •Билет №4
- •2. Витамин н (биотин, антисеборейный)
- •Билет №5
- •Регуляция активности ферментов
- •Витамин в3 (ниацин, рр, антипеллагрический)
- •Билет№6
- •Дегидрогеназы:
- •2. Витамин d (кальциферол,антирахитический)
- •Билет 13
- •1 Механизмы катализа
- •2 Витамин к-жирорастворимый (нафтохиноны, антигеморрагический)
- •1 Сложные белки
- •Билет 15
- •2. Строение ферментов
- •Билет 16
- •1 VI класс. Лигазы
- •2 Витамин е –жирорастворимый (токоферол, антистерильный)
- •3 Сложные белки
- •Билет 17
- •2 Витамин в12-водорастворимый (кобаламин, антианемический)
- •Билет 18
- •1 Регуляция активности ферментов
- •8. Аллостерическая регуляция
- •2 Витамин е жирорастворимый (токоферол, антистерильный)
- •Билет №7
- •2. Витамин в3 (ниацин, рр, антипеллагрический)
- •1. Трансферазы.
- •2. Витамин а (ретинол, антиксерофтальмический)
- •1. Уровни организации белков
- •2. Витамин в2 (рибофлавин, витамин роста)
- •1. III класс. Гидролазы.
- •1. V класс. Изомеразы
- •2. Витамин в3 (ниацин, рр, антипеллагрический)
- •1. Физико-химические свойства белков
Билет 15
1 Аминокислоты – это строительные блоки макромолекул – белков. По строению они являются органическими карбоновыми кислотами, у которых, как минимум, один атом водорода замещен на аминогруппу.
• По строению бокового радикала – неполярные (алифатические, ароматические) и полярные (незаряженные, отрицательно и положительно заряженные);
• По необходимости для организма (физиологическая классификация) – незаменимые (Лей, Иле, Вал, Фен, Три, Тре, Лиз, Мет) и заменимые. Две аминокислоты являются условно незаменимыми (Арг. Гис)
2. Строение ферментов
Давно выяснено, что все ферменты являются белками и обладают всеми свойствами белков. Подобно белкам они делятся на простые и сложные.
Простые состоят только из аминокислот – пепсин, трипсин, лизоцим.
Сложные ферменты имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот – апофермент, и небелковую часть – кофактор. Кофактор может называться коферментом, если он легко отделяется от апобелка, или простетической группой, если он связан с белком прочно.
N.B. Для осуществления катализа необходим комплекс апобелка и кофактора, по отдельности они катализ осуществить не могут.
В составе апофермента выделяют несколько участков, выполняющих различную функцию.
1. Активный центр – комбинация аминокислотных остатков, обеспечивающая непосредственное связывание с молекулой субстрата и осуществляющая катализ. Аминокислотные
радикалы в активном центре могут находиться в любом сочетании. При разворачивании пептидной цепи аминокислоты активного центра могут значительно удаляться друг от друга.
У сложных ферментов в активном центре обязательно расположены функциональные группы кофактора.
В свою очередь в активном центре выделяют два участка:
• Якорный (или контактный, или связывающий) – отвечает за связывание и ориентацию субстрата в активном центре
• Каталитический – отвечает непосредственно за осуществление реакции.
2. Аллостерический центр (allos - чужой) – регуляторный центр, пространственно отделен от активного, имеется не у всех ферментов и осуществляет регуляцию активности фермента. Связывание с ним какой-либо молекулы, называемой эффектором, модулятором, регулятором, активатором или ингибитором, вызывает изменение конфигурации белка и, как следствие, скорости ферментативной реакции. В качестве такого регулятора чаще всего выступает продукт данной реакции или одной из последующих реакции.
3 метод основан на сравнении скорости гидролиза крахмала под действием амилазы слюн до и после прибавления ионов Cl и Cu. Действие фермента на субстрат выявляется при помощи реакции с йодом.
Cl-активатор-усиливает активность амилазы слюны-не изменяется окраска йода. Cu- ингибитор.тормозит активность амилазы-синяя окраска. Индифферентные вещества не сильно влияют на фермент, что приводит к неполному расщеплению крахмала до декстринов.