Билет №1

1. Ферменты (энзимы) - органические вещества белковой природы, которые синтезируются в клетках и во много раз ускоряют протекающие в них реакции, не подвергаясь при этом химическим превращениям. Строение ферментов: Все ферменты являются белками и обладают всеми свойствами белков. Подобно белкам они делятся на простые и сложные.

Простые состоят только из аминокислот – пепсин, трипсин, лизоцим.

Сложные ферменты имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот – апофермент, и небелковую часть – кофактор. Кофактор может называться коферментом, если он легко отделяется от апобелка, или простетической группой, если он связан с белком прочно.

Для осуществления катализа необходим комплекс апобелка и кофактора, по отдельности они катализ осуществить не могут.

В составе апофермента выделяют несколько участков, выполняющих различную функцию.

1. Активный центр – комбинация аминокислотных остатков, обеспечивающая непосредственное связывание с молекулой субстрата и осуществляющая катализ. У сложных ферментов в активном центре обязательно расположены функциональные группы кофактора.

В свою очередь в активном центре выделяют два участка:

• Якорный (или контактный, или связывающий) – отвечает за связывание и ориентацию субстрата в активном центре

• Каталитический – отвечает непосредственно за осуществление реакции.

2. Аллостерический центр – регуляторный центр, пространственно отделен от активного, имеется не у всех ферментов и осуществляет регуляцию активности фермента. Связывание с ним какой-либо молекулы, называемой эффектором, модулятором, регулятором, активатором или ингибитором, вызывает изменение конфигурации белка и, как следствие, скорости ферментативной реакции.

Ферменты делятся:

• на классы – по типу катализируемой реакции,

• каждый класс подразделяется на подклассы – по природе атакуемой химической группы,

• подклассы делятся на подподклассы – по характеру атакуемой связи или по природе акцептора.

Выделяют 6 классов ферментов

I. Оксидоредуктазы, II. Трансферазы, III. Гидролазы, IV. Лиазы, V. Изомера-зы, VI. Лигазы

Каждому ферменту присваивается четырехзначный порядковый номер: Например, алкогольдегидрогеназа имеет номер КФ 1.1.1.1. – это оксидоредук-таза, действует на ОН-группу донора с НАД в качестве акцептора с первым порядковым номером в своем подподклассе; лактатдегидрогеназа – КФ 1.1.1.27.

Проферменты - неактивные предшественники ферментов, образующиеся в процессе их биосинтеза. Превращаются в активные ферменты в результате реакции ограниченного протеолиза. Биологическое значение П. заключается в предотвращении преждевременного проявления ферментативной активности внутри клеток и тканей, в которых осуществляется биосинтез ферментов.

Изоферменты — это различные по аминокислотной последовательности изоформы или изотипы одного и того же фермента, существующие в одном организме, но, как правило, в разных его клетках, тканях или органах.

2. ВИТАМИН С (АСКОРБИНОВАЯ КИСЛОТА, АНТИЦИН-ГОТНЫЙ, антискорбубный) Суточная потребность 100 мг

Источники-Свежие овощи и фрукты

Биохимические функции

Участие в окислительных процессах в качестве кофермента гидроксилаз. 1. Реакции гидроксилирования:

• пролина в гидрооксипролин при «созревании» коллагена, синтезе гиалуроновой кислоты и хондроитинсульфата;

• при синтезе гормонов надпочечников (кортикостероидов и катехоламинов), тиреоидных гормонов;

• при синтезе серотонина; • при синтезе карнитина – вещества необходимого для окисления жирных кислот.

2. Превращение фолиевой кислоты в коферментную форму.

3. Восстановление Fe3+ в Fe2+ в кишечнике (улучшение всасывания) и в крови (высвобождение из связи с трансферрином).

4. Участие в иммунных реакциях иммунитета:

• повышает продукцию защитных белков нейтрофилов;

• высокие дозы витамина бактерицидную активность и миграцию нейтрофилов.

5. Антиоксидант:

• сбережение витамина Е; • лимитирование свободнорадикальных реакций;

• ограничивает воспаление;

6. Активация фермента гексокиназы («ловушки глюкозы»).

При гиповитаминозе С происходит слипание сперматозоидов и возникает мужское бесплодие. Цинга — нарушение синтеза коллагена и хондроитинсульфата, что приводит к ломкости и проницаемости капилляров. В результате ухудшается заживление ран. Снижается всасываемость железа в кишечнике и уменьшается активность фолиевой кислоты – это приводит к анемии. Нарушение иммунитета, особенно легочного, быстрая утомляемость.

У детей дефицит аскорбиновой кислоты приводит к болезни Меллера-Барлоу, проявляющуюся в поражении костей.

Лекарственные формы: Аскорбиновая кислота чистая или с глюкозой

Аскорбиновая кислота, сод-яся в моче восст-т 2,6-дихлорфенолиндофенол. По кол-ву красителя, затраченному на титрование, опред-т кол-во вит. С. Как только весь вит.С окислится, титруемый р-р приобретает розовую окраску за счёт образ-я в кислой среде недиссоциированных молекул 2,6-дихлорфенолиндофенола.

3. Биуретовая р-ия: универсальная р-ия на обнаружение пептидной связи в белках и пептидах. Пептидная группа образует в щелочной среде с ионами Сu²⁺ комплексное соединение фиолетового цвета с красным или синим оттенком в завис-ти от числа пептидных связей. Интенсивность окрашивания пропорциональна кол-ву пептидных групп.

Нингидриновая р-ия: универ-я р-ия для обнар-я любых а-аминогрупп, сод-ся в а-АК, пептидах, белках. А-аминогруппа АК, взаимод-я с нингидрином, обр-т комплекс сине-фиолетового цвета. При нагревании АК с нингидрином происходит окислительное дезаминирование а-аминогрупп и восст-ие нингидрина. Восстановленный нингидрин реагирует с аммиаком и др. мол-лой окисленного нингидрина с образ-м окрашенного продукта.