задание на самоподготовку 15ст

19.

22.

α-D-МАННОПИРАНОЗА ОБРАЗУЕТ СЛОЖНЫЕ ЭФИРЫ ЗА СЧЁТ:

1.полуацетального гидроксила

2.спиртовых гидроксилов

3.всех гидроксильных групп

23.КАК МНОГОАТОМНЫЙ СПИРТ ГАЛАКТОЗА ВСТУПАЕТ В РЕАКЦИЮ?

1.с Cu(OH)2 при комнатной температуре

2.с Cu(OH)2 при нагревании

3.«серебряного зеркала»

4.с метанолом в присутствии сухого HCl

32.ВПИШИТЕ НЕДОСТАЮЩИЕ СЛОВА!

ГЛЮКОЗУ И ФРУКТОЗУ МОЖНО РАЗЛИЧИТЬ ПО РЕАКЦИИ __________________. ДЛЯ НЕЁ НЕОБХОДИМЫ __________________ И КОНЦЕНТРИРОВАННАЯ СОЛЯНАЯ КИСЛОТА.

УКАЖИТЕ СООТВЕТСТВИЯ!

ВПИШИТЕ НЕДОСТАЮЩЕЕ СЛОВО!

36.

ДИСАХАРИД, ПОСТРОЕННЫЙ ИЗ ДВУХ ОСТАТКОВ ГЛЮКОПИРАНОЗЫ, СВЯЗАННЫХ β-1,4-ГЛИКОЗИДНОЙ СВЯЗЬЮ, НАЗЫВАЕТСЯ _________________.

37.

ДИСАХАРИД, ПОСТРОЕННЫЙ ИЗ ДВУХ ОСТАТКОВ ГЛЮКОПИРАНОЗЫ, СВЯЗАННЫХ α-1,4-ГЛИКОЗИДНОЙ СВЯЗЬЮ, НАЗЫВАЕТСЯ _________________.

УКАЖИТЕ ПРАВИЛЬНЫЙ ОТВЕТ (ОТВЕТЫ)!

38.

В МОЛЕКУЛЕ ЦЕЛЛОБИОЗЫ ДВА МОНОСАХАРИДНЫХ ОСТАТКА СВЯЗАНЫ:

40.

ВОССТАНАВЛИВАЮЩИЕ СВОЙСТВА ДИСАХАРИДОВ ПРОЯВЛЯЮТСЯ ЗА СЧЁТ:

63

41.

ПРИ ОБРАЗОВАНИИ МОЛЕКУЛЫ ВОССТАНАВЛИВАЮЩЕГО ДИСАХАРИДА:

1.полуацетальный гидроксил одного моносахарида взаимодействует со спиртовым гидроксилом другого моносахарида

2.полуацетальный гидроксил взаимодействует с полуацетальным

3.спиртовой гидроксил взаимодействует со спиртовым

42.

ПРИ ОБРАЗОВАНИИ МОЛЕКУЛЫ НЕВОССТАНАВЛИВАЮЩЕГО ДИСАХАРИДА:

4.полуацетальный гидроксил одного моносахарида взаимодействует со спиртовым гидроксилом другого моносахарида

5.полуацетальный гидроксил взаимодействует с полуацетальным

6.спиртовой гидроксил взаимодействует со спиртовым

43.

МОНОСАХАРИДНЫМИ ЗВЕНЬЯМИ САХАРОЗЫ ЯВЛЯЮТСЯ:

44.

В МОЛЕКУЛЕ ЛАКТОЗЫ ДВА МОНОСАХАРИДНЫХ ОСТАТКА СВЯЗАНЫ:

45.

ВОССТАНАВЛИВАЮЩИМ ФРАГМЕНТОМ ДИСАХАРИДА ЯВЛЯЕТСЯ:

46.

ВОССТАНАВЛИВАЮЩИМИ СВОЙСТВАМИ ОБЛАДАЮТ:

47.

В МОЛЕКУЛЕ САХАРОЗЫ ДВА МОНОСАХАРИДНЫХ ЗВЕНА СВЯЗАНЫ:

48.

ГАЛАКТОЗА ЯВЛЯЕТСЯ МОНОСАХАРИДНЫМ ЗВЕНОМ:

49.

В МОЛЕКУЛЕ МАЛЬТОЗЫ ДВА МОНОСАХАРИДНЫХ ЗВЕНА СВЯЗАНЫ:

51.

МОНОСАХАРИДНЫМИ ЗВЕНЬЯМИ β-МАЛЬТОЗЫ ЯВЛЯЮТСЯ:

УКАЖИТЕ ПРАВИЛЬНЫЙ ОТВЕТ (ОТВЕТЫ)!

52.

ПРИ ВЗАИМОДЕЙСТВИИ ЛАКТОЗЫ С ЭТАНОЛОМ В ПРИСУТСТВИИ СУХОГО ХЛОРОВОДОРОДА ОБРАЗУЕТСЯ:

53.

ЗА СЧЁТ НАЛИЧИЯ СВОБОДНОГО ПОЛУАЦЕТАЛЬНОГО ГИДРОКСИЛА ДЛЯ ЦЕЛЛОБИОЗЫ ХАРАКТЕРНЫ:

1.реакция кислотного гидролиза

2.реакция щелочного гидролиза

3.образование простых эфиров

4.цикло-цепная таутомерия

5.реакция образования гликозидов

54.

ПРИ КИСЛОТНОМ ГИДРОЛИЗЕ О-МЕТИЛЛАКТОЗИДА ОБРАЗУЮТСЯ:

65

УКАЖИТЕ ПРАВИЛЬНЫЙ ОТВЕТ!

61.

В РЕАКЦИИ САХАРОЗЫ С Cu(OH)2 ПРИ КОМНАТНОЙ ТЕМПЕРАТУРЕ НАБЛЮДАЕТСЯ

1.выпадение кирпично-красного осадка

2.образование ярко-синего раствора

3.выпадение голубого студенистого осадка

4.появление аптечного запаха

5.выпадение белого кристаллического осадка

УКАЖИТЕ СООТВЕТСТВИЯ!

66.

ГЛИКОГЕН ГИДРОЛИЗУЕТСЯ:

1.в присутствии ферментов

2.в кислой среде

3.в щелочной среде

67

4. гидролиз невозможен

67.

КРАХМАЛ ГИДРОЛИЗУЕТСЯ:

1.в кислой среде

2.в щелочной среде

3.в присутствии ферментов

4.гидролиз невозможен

68.

АМИЛОПЕКТИН ГИДРОЛИЗУЕТСЯ:

1.в кислой среде

2.в щелочной среде

3.в присутствии ферментов

4.гидролиз невозможен

69.ВПИШИТЕ НЕДОСТАЮЩИЕ СЛОВА!

КАЧЕСТВЕННОЙ РЕАКЦИЕЙ НА АМИЛОЗУ ЯВЛЯЕТСЯ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ С _____________ С ОБРАЗОВАНИЕМ ________________ ОКРАШИВАНИЯ.

68

Задание № 7

ПРИРОДНЫЕ Α-АМИНОКИСЛОТЫ, ПЕПТИДЫ, БЕЛКИ. СТРОЕНИЕ,

СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ.

Мотивация цели. Аминокислоты играют важную роль в живом организме как мономеры для построения молекул пептидов и белков. Кроме того, они являются материалом для биосинтеза многих ферментов, гормонов, витаминов, антибиотиков,

медиаторов. Отдельные аминокислоты используются как лекарственные препараты

(цистеин, метионин, глутаминовая кислота). Пептиды выполняют в организме регуляторную функцию (гормоны, антибиотики). Белки составляют материальную основу химической деятельности клетки (ферменты, гормоны, структурные, транспортные защитные белки).

Цель самоподготовки. Необходимо усвоить классификацию и строение наиболее часто встречающихся α-аминокислот, химические превращения α-аминокислот in vitro и in vivo, принципы строения пептидов, пространственную организацию молекул белка.

Основные знания, необходимые для изучения темы формируются на базе знаний,

полученных при изучении курса химии, биологии общеобразовательных учебных заведениях.

Формируемые компетенции: ОК-1, ПК-2,ПК-3, ПК-50, ПК-51

План изучения материала.

1.Строение, классификация и стереоизомерия α-аминокислот.

1.1.Классификация природных α-аминокислот по характеру радикала и по числу карбоксильных и аминогрупп (по кислотно-основным свойствам). Строение и номенклатура 20 важнейших α-аминокислот.

1.2.Пространственная изомерия α-аминокислот (оптическая изомерия), её причины.

Отнесение стереоизомеров к D- и L-стереохимическим рядам.

1.3.Незаменимые аминокислоты.

2.Химические свойства аминокислот in vitro.

2.1.Кислотно-основные свойства аминокислот. Биполярная структура. Строение в кислой и щелочной среде. Изоэлектрическая точка.

2.2.Реакции по карбоксильной группе – образование солей, сложных эфиров,

галогенангидридов.

2.3.Реакции по аминогруппе – образование солей, ацилирование, взаимодействие с альдегидами (как основа пиридоксалевого катализа), дезаминирование (под действием азотистой кислоты).

69

2.4.Специфические реакции α-аминокислот – декарбоксилирование, образование внутрикомплексных солей, реакция с нингидрином.

2.5.Реакции отдельных групп α-аминокислот:

-реакция на ароматические аминокислоты (ксантопротеиновая);

-реакция на серусодержащие аминокислоты.

3.Реакции α-аминокислот in vivo

3.1.Декарбоксилирование – путь к образованию биогенных аминов и

биорегуляторов (коламин, гистамин, триптамин, серотонин, кадаверин, γ-

аминомасляная кислота).

3.2.Реакции дезаминирования (окислительного и неокислительного).

3.3.Реакции гидроксилирования. Гидроксопролин, его образование под действием

витамина С (аскорбиновой кислоты).

3.4. Трансаминирование – основной путь биосинтеза α–аминокислот из α–

оксокислот.

3.5.Образование пептидов.

4.Первичная структура пептидов и белков.

4.1.Электронное и пространственное строение пептидной связи.

4.2.Состав и аминокислотная последовательность пептидов. Их кислотно-основные свойства, изоэлектрическая точка.

4.3.Установление состава пептидов. Гидролиз пептидов, условия.

4.4.Качественные реакции на белки (биуретовая, ксантопротеиновая, с

нингидрином, с ацетатом свинца).

5.Пространственное строение молекул белков.

5.1.Вторичная структура белков (α-спираль, β-складчатая структура). Связи,

фиксирующие вторичную структуру.

5.2.Третичная структура белков. Связи, фиксирующие её (дисульфидные и ионные).

Учебники и дополнительная литература.

А – с. 313-321, 322-324, 326-331, 333-340, 343-345, 351, 361366, 369-370, 371-372.

А* - с. 314-342, 344-346, 349-350, 357-361, 363-365.

Б – с. 325-333

В– 148–157, 159–163

Вопросы для самоконтроля.

1.Напишите проекционные формулы энантиомеров серина, валина, глутаминовой

кислоты, гистидина. Какие из этих аминокислот являются незаменимыми?

70