2. Классификация протеиногенных аминокислот

Существует несколько классификаций протеиногенных аминокислот, в основу которых положены разные критерии. Рассмотрим лишь некоторые из них:

1. Классификация по электрохимической природе радикала (R):

а) неполярные аминокислоты (их 8) – гидрофобные (нерастворимые в воде): аланин (ала); валин (вал); лейцин (лей); изолейцин (иле); пролин (про); фенилаланин (фен); триптофан (три); метионин (мет);

б) полярные аминокислоты (их 12) – растворяются в воде; в свою очередь они делятся на:

- незаряженные (их 7): глицин (гли); серин (сер); треонин (тре); цистеин (цис); тирозин (тир); аспарагин (асп); глутамин (глн);

- заряженные отрицательно (их 2): аспарагиновая кислота (асп); глутаминовая кислота (глу);

- заряженные положительно (их 3): лизин (лиз); гистидин (гис); аргинин (арг).

2. Классификация по способности синтезироваться в организме человека и животных:

а) незаменимые (не синтезируются в организме, поэтому должны поступать с пищей, их 8): валин, лейцин, изолейцин, триптофан, фенилаланин, метионин, треонин, лизин);

б) заменимые (синтезируются в организме) – их 12.

3. Биологическая роль аминокислот

Помимо того, что аминокислоты являются структурными блоками белков, они используются в живых организмах для синтеза разнообразных веществ. Разные аминокислоты (как протеиногенные, так и непротеиногенные) являются предшественниками пептидов, азотистых оснований, гормонов, витаминов, нейромедиаторов, алкалоидов и других важнейших соединений. Так, например, из триптофана синтезируются витамин РР (никотиновая кислота) и серотонин, из тирозина – такие важные гормоны, как адреналин, норадреналин, тироксин. Из аминокислоты валин образуется витамин В₃ (пантотеновая кислота). Аминокислота пролин является соединением, защищающим живые клетки от многих стрессов (в том числе, окислительного).

4. Уровни организации белковых молекул (структура белков)

Существует 4 уровня организации белковых молекул:

• Первичная структура

Первичная структура белка представляет собой полипептидную цепь, состоящую из аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями:

кетоформа енольная форма

Пептидная связь характеризуется следующими свойствами:

1) атомы О и Н пептидной связи имеют трансориентацию;

2) четыре атома пептидной связи лежат в одной плоскости, т.е. для пептидной связи характерна компланарность;

3) пептидная связь в молекуле белка проявляет кето-енольную таутомеризацию;

4) длина C-N-связи, равная 0,13 нм, имеет промежуточное значение между длиной двойной ковалентной связи (0,12 нм) и одинарной ковалентной связи (0,15 нм), из чего следует, что вращение вокруг оси C-N затруднено;

5) пептидная связь прочнее обычной ковалентной, т.к. она является полуторной (из-за перераспределения электронной плотности).

Для каждого индивидуального белка последовательность аминокислот в полипептидной цепи является уникальной. Она определяется генетически и в свою очередь определяет более высокие уровни организации данного белка.

Аминокислотный остаток, находящийся на том конце цепи, где имеется свободная аминогруппа, называется аминоконцевым, или N-концевым, а остаток на другом конце, несущем свободную карбоксильную группу, -карбоксиконцевым, или С-концевым. Название полипептида начинается с N-конца.

• Вторичная структура

Вторичная структура белка представляет собой способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную форму за счет системы водородных связей. Полипептидная цепь самопроизвольно скручивается и приобретает более энергетически выгодную форму. Вторичная структура белков имеет две основные разновидности:

1) α–спираль (как правило, правозакрученная); стабилизируется между кислородом карбонильной группой и водородом аминогруппы.

Между Н и О образуется водородная связь. Она слабая, но поскольку этих связей много, то эта структура устойчивая. Каждая пептидная группа участвует в образовании 2-х водородных связей.

Гидрофильные радикалы R оказываются наружу, а гидрофобные радикалы R¹ находятся внутри спирали (прячутся внутрь от растворителя).

2) β – складчатый слой. При образовании этой структуры несколько полипептидных цепей, не сворачиваясь в α-спираль, связываются межцепочечными водородными связями. Например, такой структурой обладают β-кератины (входят в состав шелка). β-складчатая структура возникает между смежными полипептидными цепями. Складчатые листы могут быть образованы параллельными (N-концы направлены в одну сторону) и антипараллельными полипептидными цепями (N-концы направлены в разные стороны).

При взаимодействии между собой вторичных структур может образовываться сверхвторичная структура (суперспираль). Например, суперспирализованная α-спираль встречается в фибриллярных белках.

• Третичная структура

Третичная структура белков представляет собой глобулу и характерна для глобулярных белков. На третичном уровне организации возникает активный центр и белок приобретает функциональную активность.

Связи, стабилизирующие третичную структуру:

1) дисульфидная (возникает между радикалами цистеина; эта связь прочная, но способна легко восстанавливаться);

2) ионная (образуется между заряженными радикалами аминокислот);

3) водородная (возникает между радикалами полярных аминокислот);

4) изопептидная (образуется между карбоксильной и аминогруппой радикала);

5) гидрофобное взаимодействие (между гидрофобными аминокислотами).

У глобулы полярные радикалы в гидратированном состоянии находятся снаружи, гидрофобные радикалы внутри.

В пределах глобулы часто выделяют домены – участки полипептидной цепи, которые самостоятельно от других участков той же цепи образуют структуру, во многом напоминающую глобулярный белок. В пределах одной полипептидной цепи может встречаться несколько доменов.

• Четвертичная структура

Четвертичная структура характерна только для олигомерных белков (олигомерные белки – белки, состоящие из нескольких полипептидных цепей).

Протомер – полипептидная цепь в составе олигомерного белка.

Четвертичная структура – характерный способ расположения протомеров олигомерного белка. Активный центр возникает при объединении протомеров.

К примеру, четвертичной структурой обладает гемоглобин – белок крови, содержащийся в эритроцитах (переносит кислород); его молекула имеет 2α- и 2 β-протомера.