- •Раздел 1. Введение в курс биохимии Лекция 1. Введение в дисциплину
- •1. Предмет и задачи биохимии
- •2. Краткая история развития биохимии
- •3. Основные биополимеры и их мономеры
- •4. Общая характеристика метаболических процессов
- •Раздел 2. Белковые вещества Лекция 2. Общая характеристика белков и аминокислот. Строение, классификация и свойства аминокислот
- •1. Общая характеристика аминокислот
- •2. Классификация протеиногенных аминокислот
- •3. Биологическая роль аминокислот
- •4. Уровни организации белковых молекул (структура белков)
- •Биологический смысл образования четвертичной структуры
- •5. Классификация белков
- •Лекция 3. Основные свойства белков и методы разделения белков и аминокислот
- •1. Основные свойства белков
- •2. Выделение белков из биологического материала
- •3. Методы разделения белков и аминокислот
- •4. Определение первичной структуры белка
- •Раздел 3.Нуклеотиды и нуклеиновые кислоты Лекция 4. Строение и функции нуклеотидов
- •1. Общая характеристика нуклеотидов
- •2. Строение и функции моно- и динуклеотидов
- •3. Строение и функции нуклеиновых кислот
- •4. Основные биохимические функции нуклеотидов
- •Раздел 4.Ферменты Лекция 5. Строение, механизм действия и классификация ферментов
- •1. Строение и основные свойства ферментов
- •2. Механизм действия ферментов
- •3. Номенклатура и классификация ферментов
- •4. Кинетика ферментативных реакций
- •5. Регуляция ферментативных процессов в клетке
- •Ингибирование
- •Раздел 5.Углеводы и их обмен Лекция 6. Химическое строение и свойства углеводов
- •1. Общая характеристика и классификация углеводов
- •2. Строение, свойства и функции моносахаридов
- •3. Строение, свойства и функции олигосахаридов
- •4. Строение, свойства и функции полисахаридов
- •5. Углеводы зерна и продуктов его переработки
- •Лекция 7. Основные пути распада и синтеза углеводов. Гликолиз и брожение
- •1. Процессы распада олиго- и полисахаридов
- •Фосфоролиз
- •Гидролиз
- •2. Синтез олиго- и полисахаридов
- •3. Анаэробные процессы расщепления моносахаридов. Гликолиз
- •4. Брожение и его основные типы
- •Молочнокислое брожение
- •Молочнокислое брожение у аэробных организмов
- •Маслянокислое брожение
- •Лекция 8. Аэробное дыхание
- •2. Окислительное декарбоксилирование пирувата (пвк)
- •Следует отметить, что в результате реакции окисления пвк в образующейся молекуле ацетилкоэнзима а возникают макроэргические связи, которые способствуют его энергетическому обмену в дальнейшем.
- •3. Цикл Кребса (цикл ди- и трикарбоновых кислот, цикл лимонной кислоты)
- •4. Окислительное фосфорилирование
- •Лекция 9. Фотосинтез как основной источник органических веществ на Земле
- •1. Значение фотосинтеза
- •2. Общие представления о химизме фотосинтеза
- •3. Характеристика фотосинтетического аппарата
- •4. Световая фаза фотосинтеза
- •5. Темновая фаза фотосинтеза
- •Раздел 6.Липиды и их обмен Лекция 10. Классификация липидов, их свойства и биологическая роль
- •1. Классификация липидов
- •2. Характеристика основных групп липидов Жирные кислоты
- •Нейтральные жиры
- •Фосфолипиды
- •Стероиды
- •Терпены
- •3. Основные функции липидов
- •4. Липиды зерна и продуктов его переработки
- •В зерне пшеницы около 30% всех липидов составляют липиды, связанные с белками и углеводами, и не экстрагируемые диэтиловым эфиром.
- •В зерне пшеницы, ржи и ячменя содержится в среднем 2% жира. В зерне овса жира несколько больше – около 5%. Именно поэтому овсяные мука и крупа очень легко прогоркают при хранении.
- •Лекция 11. Обмен липидов
- •1. Катаболизм (распад) триацилглицеринов
- •Гидролитическое расщепление триацилглицеринов
- •Катаболизм жирных кислот
- •Катаболизм глицерина
- •2. Синтез жирных кислот и триацилглицеринов Синтез жирных кислот
- •Биосинтез триацилглицеринов
- •3. Обмен фосфолипидов
- •Раздел 7. Витамины и минеральные вещества Лекция 12. Характеристика витаминов и минеральных веществ и их роль в организме человека
- •1. Особенности биологического действия витаминов
- •2. Классификация витаминов
- •3. Патологии, вызванные избытком или недостатком витаминов
- •4. Витамины зерна и продуктов его переработки
- •5. Общая характеристика минеральных веществ и их роли в организме человека
- •Раздел 8.Обмен азота Лекция 13.Ферментативный распад и синтез белков
- •1. Распад белков
- •2. Синтез белков (реализация наследственной информации)
- •Репликация днк
- •Транскрипция
- •Трансляция
- •Лекция 14.Ферментативный распад и синтез аминокислот
- •1. Пути превращения аминокислот
- •2. Распад аминокислот
- •Декарбоксилирование
- •Дезаминирование
- •2. Биосинтез аминокислот
- •Раздел 9.Взаимосвязь между процессами обмена
- •2. Основные этапы катаболизма и анаболизма Этапы катаболизма
- •Этапы анаболизма
- •3. Регуляция биохимических процессов
- •4. Особенности гормональной регуляции Химическая структура гормонов
- •Особенности биологического действия гормонов
- •5. Основные принципы регуляции биохимических процессов
- •Раздел 10.Роль биохимических процессов при
- •2. Биохимические процессы, происходящие при прорастании и созревании зерна
- •3. Биохимические процессы, происходящие при хранении продовольственного сырья
- •4. Роль биохимических процессов в переработке продовольственного сырья
Раздел 8.Обмен азота Лекция 13.Ферментативный распад и синтез белков
Азотистый обмен организма – обмен веществ, содержащих азот (белки, витамины, нуклеиновые кислоты). Рассмотрим особенности азотистого обмена на примере обмена белков и аминокислот.
1. Распад белков
Белки, входящие в состав продуктов питания, в желудочно-кишечном тракте подвергаются гидролизу до аминокислот. Этот процесс начинается в желудке, а продолжается в тонком кишечнике. Образовавшиеся аминокислоты всасываются в кровь, с кровью разносятся по организму; часть идет на синтез белков, пептидов, азотистых оснований, витаминов, гормонов и других важных веществ организма; другая часть расщепляется и выводится или превращается в углеводы и липиды.
Белки, входящие в состав тела (собственные белки организма), постоянно обновляются (с разной скоростью). В зависимости от продолжительности их функционирования их можно разделить на:
долгоживущие (обновляются 1 раз в 2-3 месяца);
короткоживущие (обновляются 1 раз в 1-5 дней).
Таким образом, распад белков (путем гидролиза) идет не только в желудочно-кишечном тракте, но и во всех тканях и клетках, при участии соответствующих протеолитических ферментов (или протеаз).
Гидролиз белков осуществляется в 2 этапа:
Частичный гидролиз (образуются более низкомолекулярные азотсодержащие вещества – пептиды).
Ферменты, катализирующие реакции частичного гидролиза, называются протеиназами (поскольку их субстратами являются белки, или протеины). К ним относятся:
пепсин (входит в состав желудочного сока);
трипсин (действует в 12-перстной кишке);
химотрипсин (также действует в 12-перстной кишке).
Полный гидролиз (из пептидов образуются аминокислоты).
Ферменты, катализирующие реакции полного гидролиза, называются пептидазами. К ним относятся:
карбоксипептидаза (катализирует отщепление аминокислоты с С-конца);
аминопептидаза (катализирует отщепление аминокислоты с N-конца);
дипептидаза (катализирует расщепление пептидной связи в молекулах дипептидов).
Гидролиз белков начинается в желудке под действием пепсина рН=1,5 – 3, а затем продолжается в тонком кишечнике в среде, близкой к нейтральной.
Пепсин, трипсин и химотрипсин выделяются железистыми клетками в виде неактивных проферментов – зимогенов: пепсиногена, трипсиногена, химотрипсиногена, т.к. их активные центры заблокированы фрагментами полипептидной цепи, после гидролитического отщепления которых фермент приобретает активность. Например, активатором пепсиногена является HCl, которая входит в состав желудочного сока, именно под ее действием неактивный пепсиноген превращается в активный пепсин.
Важной особенностью протеиназ является выборочный (селективный) характер их действия на пептидные связи в белковой молекуле.
Специфичность действия пепсина заключается в том, что он расщепляет пептидные связи, образованные аминогруппами ароматических аминокислот (быстрее) и образованные лейцином и дикарбоновыми аминокислотами (медленнее).
Трипсин катализирует гидролиз пептидных связей, образованных карбоксильными группами основных аминокислот – аргинина и лизина.
В результате индивидуальный белок под действием определенной протеиназы расщепляется всегда на строго ограниченное число пептидов.
Аминопептидазы отщепляют аминокислоты от пептида, начиная с аминокислоты, обладающей свободной аминогруппой, а карбоксипептидазы – начиная с аминокислоты, имеющей свободную карбоксильную группу.
Дипептидазы (их известно около 10) завершают гидролиз белков.
Таким образом, ферменты, катализирующие гидролиз белков, бывают двух типов:
1-й тип – эндопептидазы (катализируют расщепление внутренних пептидных связей);
2-й тип – экзопептидазы (катализируют расщепление наружных пептидных связей).
Протеиназы являются эндопептидазами, а пептидазы – экзопептидазами.
Протеолитические ферменты, катализирующие гидролиз собственных (тканевых) белков, называются катепсинами. Они в основном локализуются в специальных клеточных органеллах – лизосомах (у животных). У растений большая часть гидролитических (в том числе протеолитических) ферментов находится в вакуолях.
В клетках растений тоже есть протеолитические ферменты. Их активность наиболее высока в семенах (при прорастании), поскольку продукты их гидролиза используются как пластический и энергетический материал. В листьях деревьев активность протеолитических ферментов резко повышается перед листопадом, поскольку образующиеся при этом аминокислоты из листьев перемещаются в другие органы растения для того чтобы уменьшить потери азота.