Обмін аміаку в організмі людини. Сечовина. Біосинтез сечовини - найважливіший механізм знешкодження та виведення аміаку з організму.Транспортні форми аміаку.

Актуальність вивчення змістового модулю: Основна кількість аміаку, яка утворюється при дезамінуванні амінокислот, амінів, амідів та азотистих основ знешкоджується шляхом синтезу сечовини у печінці. Це основний механізм детоксикації аміаку в організмі людини, сечовина - головний кінцевий продукт азотистого обміну.

По зміні рівня сечовини у крові можна зробити висновки про сечоутворюючу функцію печінки, видільну функцію нирок, про стан білкового обміну. Знання біохімічних механізмів синтезу сечовини, важливості цього процесу, причини підвищення або зниження рівня сечовини у біологічних рідинах мають для майбутнього лікаря не тільки теоретичне, але й практичне значення для оцінки стану організму.

Тема заняття: Обмін аміаку в організмі людини. Сечовина. Біосинтез сечовини - найважливіший механізм знешкодження та виведення аміаку з організму.Транспортні форми аміаку.

Лабораторна робота Кількісне визначення сечовини в сечі.

Матеріали методичного забезпечення теми .

1.1Завдання для самоперевірки вихідного рівня знань, вмінь

При дезамінуванні яких сполук утворюється аміак.

Токсичність аміаку.

Які механізми зв’язку аміку у тканинах Ви знаєте?

Які типи азотистого обміну у тваринних організмах Вам відомі? Назвіть кінцеві продукти азотистого обміну, які утворюються в організмі людини.

Основний кінцевий продукт азотистого обміну в організмі людини. Який продукт екскретуючого азоту припадає на долю сечовини.

2. Зміст лабораторної роботи

Принцип методу: сечовина утворює з диацетилмонооксином у присутності іонів Fe3+ і тиосемікарбазиду комплекс червоного кольору, за інтенсивністю забарвлення визначають її концентрацію.

Хід роботи: у пробірки відміряють послідовно, у відповідності з таблицею розчини диацетилмонооксиду, біологічної рідини чи фізіологічного розчину і тиосемикарбазиду. Сечу перед початком аналізу необхідно розвести у 30 або 100 разів, помножити отримані результати на коефіціент розведення.

Вимірювана рідина	Дослідна	Проба калібровочна	Порожня
Диацетилмонооксим	1,0 мл	1,0 мл	1,0 мл
Біологічна рідина	-	0,01 мл	-
Калібровочний розчин сечовини	-	0,01 мл	-
Фізіологічний розчин	-	-	0,01 мл
Розчин тіосемикарбаміду	1,0 мл	1,0 мл	1,0 мл

Пробірки закривають фольгою, вміст перемішують і одночасно ставлять в киплячу водяну баню рівно на 10 хвилин. Потім пробірки охолоджують під струменем холодної води. Потім колориметрирують на фотоелектроколориметрі.

Концентрацію сечовини розраховують за формулою:

Еекс.

С = --------------- 8,32 ммоль/л, де

Екал.

С - концентрація сечовини; Еекс. - оптична щільність дослідної проби; Екал. - оптична щільність калібровочної проби.

Норма: кров - 2,5-8,3 ммоль/л, сеча - 330-580 ммоль/л.

Клініко-діагностичне значення методу

Вміст сечовини у сироватці крові здорових людей складає 3,3-8,3 ммоль/л (20-50 мг%). Зниження цього показника спостерігається при паренхіматозному гепатиті, цирозі та дистрофії печінки, які супроводжуються різким зниженням біосинтезу сечовини, а також під час вагітності та при еклампсії.

Підвищення вмісту сечовини у сироватці крові - одна з головних ознак при нефритах і туберкульозі нирок, але ще спостерігається при посиленому розпаді білків в організмі, при втраті рідини (зневоджуванні, блювоті, проносі), при сепсисі, лихоманці та надлишковому білковому харчуванні.

3 Запитання для перевірки кінцевого рівня знань

1. Яка роль дикарбонових кислот у процесах сполучення та транспорту аміаку кров’ю?

Яка сполука утворюється з аміакуц й диоксиду вуглецю, коли у цьому приймає участь АТФ?

Який вітамін необхідний для функціонування карбамоїлфосфатсинтетази?

Напишіть реакцію, яка каталізується орнітинкарбамоїлтрансферазою.

Напишіть реакцію утворення цитруліну, аргініну у процесі біосинтезу сечовини.

Енергія скількох молекул АТФ витрачається на синтез одної молекули сечовини?

При яких патологічних станах може підвищитися синтез сечовини?

Які ураження печінки призводять до зниження її сечовиноутворюючої функції?

4.Тестові завдання до теми Як знешкоджується аміак в організмі?

Вірна відповідь - Е

А - частково використовується для нейтралізації кислот;

В - шляхом синтезу сечовини;

С - у вигляді амідів;

D - йде на синтез амонійний солей;

Е - усіма вказаними шляхами.

2. Скільки сечовини утворюється за добу у дорослої людини?

Вірна відповідь - А

А - 25-35 г (в залежності від кількості білків в раціоні);

В - 10-35 г;

С - 35-50 г;

D - 50-75 г;

Е - 2-5 г.

Наступна тема Шляхи метаболізму безазотистого скелета амінокислот в організмі людини . Глікогенні та кетогенні амінокислоти .Шляхи обміну ациклічних амінокислот.Глутатіон, Його роль в обміні пероксидів.Обмін аргініну. Шляхи обміну циклічних амінокислот. Спадкові ензимопатії обміну ациклічних, циклічних амінокислот.

Рекомендована література:

Основна:

Рекомендована література: Основна: Березов Т.Г., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия - М: Медицина, 1988.

Губський Ю.І. Біологічна хімія - Київ, Тернопіль: Укрмедкніга, 200 с.

Николаев А.Я. Биологическая химия М.: Мед. информ. агентство, 1988.

Савицький І.В. біологічна хімія М: Вища хімія, 1988

Хмелевський Ю.В. Біологічна хімія: Практикум - К.: Вища школа, 1985.

Березов Т.Т. Пособие к лабораторным занятиям по биологической химии - М.: Медицина, 1976 - 211 с.

Додаткова:

Бимявский А.Ш., Терехов О.А. Биохимия для врача. Екатеринбург: Урал рабочий, 1994

: в 3 томах - М: Мир, 1985.

Греппер Д., Мейес П., Родуел В. Биохимия человека. в 2 т - М: Мир

Тестові завдання та запитання до змістового модулю Раздел “ОБМЕН АМИНОКИСЛОТ”

1. Обмен глицина и серина

2. Обмен серосодержащих аминокислот - метионина, цистеина, цистина

3. Обмен аргинина. участие аргинина в синтезе мочевины и креатина.

4. Обмен фенилаланина и тирозина.

5. Генетические аномалии обмена фенилаланина и тирозина

6. Схема реакций внутриклеточного метаболизма триптофана.

7. Биологически активные вещества, образующиеся из триптофана - медиаторы ЦНС.

8. Генетические аномалии обмена триптофана.

9. Биологически активные вещества, образующиеся из гомоциклических аминокислот.

10. Процессы трансаминирования, какое звено связи в метаболизме белков и углеводов.

11. Механизм реакций трансаминирования.

12. Роль пиридоксальфосфата в процессах трансаминирования. Биологическая роль процессов трансаминирования.

13. Что понимают под процессами дезаминирования. Перечислить возможное виды дезминирования и напишите их схематически.

14. Какой вид дезаминирования аминокислот характерен для организма человека, какие ферменты и коферменты в этом участвуют.

15. Что понимают под процессами декарбоксилирования. Перечислите возможные виды декарбоксилирования аминокислот.

16. Образование биогенных аминов, их биологическая роль.

17. Временная детоксикация аммиака.Механизм восстановительного аминирования

α-кетоглутарата, его биологическое значение.

18. Механизм участия пиридоксальфосфата в процессах декарбоксилирования аминокислот.

19. Написать реакции декарбоксилирования гистидина, тирозина, триптофана, глутамата и аспартата.

20. Особенности обмена глутаминовой кислоты в организме человека.

21. Роль глутамина, аспарагина в транспорте аммиака

22. Написать ферментативный процесс синтеза мочевины . Почему его называют орнитиновым циклом?

23. Участие биотина, АТФ, глутамина и аспарагина в синтезе мочевины.

24. Написать реакции образования цитрулина,аргинина в процессе синтеза мочевины.

25. Какое соединение образуется из аммиака и СО2 .Какой витамин необходим для функционирования карбомаилфосфатсинтетазы.

ОДЕСЬКИЙ ДЕРЖАВНИЙ МЕДИЧНИЙ УНІВЕРСИТЕТ

Кафедра медичної хімії

Модуль № 3

„Молекулярна біологія. Біохімія міжклітинних комунікацій. Біохімія тканин та фізіологічних функцій”

Змістовий модуль 12

“ОСНОВИ МОЛЕКУЛЯРНОЇ БІОЛОГІЇ”

Методичні вказівки

ОДЕСА-2008 р.

Актуальність вивчення змістового модулю:

Нуклеїнові кислоти, так як і білки, є основним субстратом життя. Особливо значна роль нуклеїнових кислот в процесах біосинтезу білків, а в зв’язку з цим в формуванні спадкових ознак організму, в репродукції, рості і розвитку, а також в пристосуванні (адаптації) організму до різних умов існування. До складу клітин нуклеїнові кислоти входять, як правило, в сполученні з білками, у вигляді нуклеопротеїдів, і власне у вигляді нуклеопротеїдів реалізуються їхні функції.

Мета вивчення змістового модулю

- студент повинен знати структуру нуклеопротеїдів та нуклеїнових кислот, локалізацію їх в клітині, засвоїти структуру складових частин нуклеїнових кислот – мононуклеотидів (ДНК та РНК)

- засвоїти та знати рівні структурної організації нуклеїнових кислот (первинну, вторинну, третинну).

- надати студентам можливість оволодіти технікою виконання лабораторної роботи по кількісному визначенню сечової кислоти в сечі

- ознайомити студентів з біологічною роллю нуклеїнових кислот і нуклеопротеїдів, створити уявлення про нуклеїнові кислоти, як носії генетичної інформації

- студент повинен знати утворення кінцевих продуктів пуринового і піримідинового обміну (сечовини та сечової кислоти) та порушення пуринового обміну (при подагрі).

Зміст навчально-методичної розробки

№п\п	Тема заняття	К-сть год
	Тема 25. Тканинний обмін нуклеотидів, процеси розщеплення пуринових та піримідинових нуклеотидів. Порушення пуринового обміну (подагра)	2
	Тема 26. “Біосинтез пуринових та піримідинових нуклеотидів. Регуляція біосинтезу. Біосинтез дезоксирибонуклеотидів. Утворення тимідилових нуклеотидів. Інгібітори біосинтезу дТМФ як протипухлинні засоби.	2
	Тема 27. .”Біосинтез нуклеїнових кислот.Молекулярні механізми реплікації ДНК. Етапи синтезу дочірніх ланцюгів молекули ДНК. Молекулярні механізми транскрипції. Етапи та ферменти синтезу РНК. Процесінг – посттранскрипційна модифікація РНК. Антибіотики – інгібі-тори транскрипції	4
	Тема 28. Біосинтез білків в рибосомах. Посттрансляційна модифікація пептид- них ланцюгів. Регуляція трансляції. Вплив фізіологічно активних сполук на процеси трансляції.	2
	Тема 29. Регуляція експресії генів. Механізми мутацій, репарацій ДНК. Отримання рекомбінантних ДНК, трансгенних білків	2