Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Зачем врачу нужна биологическая химия.docx
Скачиваний:
25
Добавлен:
13.11.2019
Размер:
6.78 Mб
Скачать

Фолдинг белков

Фолдинг – это процесс укладки вытянутой полипептидной цепи в правильную трехмерную пространственную структуру. Для обеспечения фолдинга используется группа вспомогательных белков под названиемшапероны (chaperon, франц. – спутник, нянька). Они предотвращают взаимодействие новосинтезированных белков друг с другом, изолируют гидрофобные участки белков от цитоплазмы и "убирают" их внутрь молекулы, правильно располагают белковые домены.

В целом шапероны способствуют переходу структуры белков от первичного уровня до третичного и четвертичного.

При нарушении функции шаперонов и отсутствии фолдинга в клетке формируются белковые отложения – развивается амилоидоз. Насчитывают около 15 вариантов амилоидоза.

Трансляция является хорошей мишенью для лекарств

Многие вещества обладают способностью связываться с элементами рибосом или другими факторами трансляции. Некоторые из этих веществ используются в качестве лекарственных средств, которые в состоянии действовать на разных уровнях трансляции, например:

1. Инактивация факторов инициации

  • интерферон активирует внутриклеточные протеинкиназы, которые, в свою очередь, фосфорилируют белковый фактор инициации ИФ-2 и подавляют его активность.

2. Нарушение кодон-антикодонового взаимодействия

  • стрептомицин присоединяется к малой субъединице и вызывает ошибку считывания первого основания кодона.

3. Блокада стадии элонгации

  • тетрациклины блокируют А-центр рибосомы и лишают ее способности связываться с аминоацил-тРНК,

  • левомицетин связывается с 50S-частицей рибосомы и ингибирует пептидил-трансферазу,

  • эритромицин связывается с 50S-частицей рибосомы и ингибирует транслоказу,

  • пуромицин по структуре схож с тирозил-тРНК, входит в А-центр рибосомы и участвует в пептидил-трансферазной реакции, образуя связь с имеющимся пептидом. После этого комплекс пуромицин‑-пептид отделяется от рибосомы, что останавливает синтез белка.

Строение и обмен углеводов Углеводы дают энергию и строят органы

Углеводы являются наиболее распространенным классом органических соединений природы и, благодаря их функции, углеводы можно рассматривать как основу существования растительных и животных организмов. Необходимость изучения углеводов заключается в широком спектре их функций.

Функции

  • Энергетическая – преимущество углеводов состоит в их способности окисляться как в аэробных, так и в анаэробных условиях (глюкоза),

  • Защитно-механическая – основное вещество трущихся поверхностей суставов, находятся в сосудах и слизистых оболочках (гиалуроновая кислота и другие гликозаминогликаны),

  • Опорно-структурная – целлюлоза в растениях, гликозаминогликаны в составе протеогликанов, например, хондроитинсульфат в соединительной ткани,

  • Гидроосмотическая и ионрегулирующая – гетерополисахариды обладают высокой гидрофильностью, отрицательным зарядом и, таким образом, удерживают Н2О, ионы Са2+, Mg2+, Na+ в межклеточном веществе, обеспечивают тургор кожи, упругость тканей,

  • Кофакторная – гепарин является кофактором липопротеинлипазы плазмы крови и ферментов свертывания крови (инактивирует тромбокиназу).