3. Аминокислотный состав белков

Для определения аминокислотного состава белки подвергают гидролизу.

В состав белков входят 20 L--аминокислот: глицин, аланин, валин, лейцин, серин, глутаминовая кислота, глутамин, лизин, аргинин, пролин, аспарагиновая кислота, аспарагин, изолейцин, треонин, фенилаланин, тирозин, цистеин, метионин, гистидин, триптофан и некоторые производные этих аминокислот, образующиеся в белковой молекуле после матричного синтеза полипептидной цепи.

Частота, с какой аминокислоты встречаются в белках, неодинакова. Например, глицин обнаруживается в 10 раз чаще, чем триптофан. По частоте нахождения аминокислот в белках можно составить такой ряд: ала  вал  лей  сер  глу  глн  лиз  арг  про > асп  асн  изо  тре  фен > тир  цис  мет  гис.

Большинство белков по аминокислотному составу отличаются не очень резко. Но некоторые белки с особыми свойствами отличаются и аминокислотным составом. Так, белок соединительной ткани коллаген на 1/3 построен из остатков глицина, около 1/5 на ост. пролина и оксипролина. Именно такой состав аминокислот позволяет готовой молекуле белка образовывать прочные олигомерные структуры - фибриллы. Фибриллы коллагена превосходят по прочности стальную проволоку равного поперечного сечения. При кипячении в воде нерастворимый коллаген превращается в желатину - растворимую смесь полипептидов. Необычный аминокислотный состав коллагена определяет его низкую питательную ценность. В состав связок и соединительной ткани стенок сосуда входит белок - эластин. Эластин богат остатками лизина. Четыре боковые группы лизина сближаются друг с другом и ферментативным путем превращаются в десмозин.

Таким путем полипептидные цепи эластина могут объединяться в системы, способные обратимо растягиваться во всех направлениях.

В хромосомах содержатся положительно заряженные белки гистоны, примерно на 1/3 построенные из остатков лизина и аргинина. Положительный заряд молекулы белка позволяет образовывать прочные комплексы с отрицательно заряженными молекулами нуклеиновых кислот.

4. Классификация белков

4.1. По растворимости

Альбумины. Растворимы в воде и солевых растворах.

Глобулины. Слаборастворимы в воде, но хорошо растворимы в солевых растворах.

Проламины. Растворимы в 70-80% этаноле, нерастворимы в воде и абсолютном спирте. Богаты аргинином.

Гистоны. Растворимы в солевых растворах.

Склеропротеины. Нерастворимы в воде и солевых растворах. Повышено содержание глицина, аланина, пролина.

4.2. По форме молекул

Если исходить из отношения осей (продольной и поперечной), можно выделить два больших класса белков. У глобулярных белков отношение составляет меньше 10 и в большинстве случаев не превышает 3-4. Они характеризуются компактной упаковкой полипептидных цепей. Примеры глобулярных белков: многие ферменты, инсулин, глобулин, белки плазмы крови, гемоглобин.

Фибриллярные белки, у которых отношение осей превышает 10, состоят из пучков полипептидных цепей, спирально навитых друг на друга и связанных между собой поперечными ковалентными или водородными связями (кератин, миозин, коллаген, фибрин).