- •Белки: строение, свойства и функции
- •1. Белки и их основные признаки
- •2. Биологические функции белков
- •3. Аминокислотный состав белков
- •4. Классификация белков
- •4.1. По растворимости
- •4.2. По форме молекул
- •5. Физические свойства белков
- •6. Структурная организация белковых молекул
- •6.1. Первичная структура белков
- •Пространственное расположение полипептидных цепей (Конформация пептидных цепей в белках)
- •6.2. Вторичная структура белков
- •6.3. Третичная структура белков
- •7. Способность к специфическим взаимодействиям как основа биологической активности белков
- •8. Ингибиторы функций белков
- •9.Связь структуры белков с их функциями на примере гемоглобина и миоглобина Четвертичная структура белка.
- •К инетика оксигенирования миоглобина и гемоглобина
- •Транспорт двуокиси углерода
- •Молекулярная основа эффекта Бора
- •Регуляция 2,3-бисфосфоглицератом
- •10. Изофункциональные белки
- •11. Изменения белкового состава организма
Белки: строение, свойства и функции
1. Белки и их основные признаки
2. Биологические функции белков
3. Аминокислотный состав белков
4. Классификация белков
5. Физические свойства белков
6. Структурная организация белковых молекул (первичная, вторичная, третичная структуры)
1. Белки и их основные признаки
Белки или протеины (что в переводе с греческого означает «первые» или «важнейшие»), количественно преобладают над всеми макромолекулами, присутствующими в живой клетке, и составляют более половины сухого веса большинства организмов. Представления о белках как о классе соединений сформировались в XVII-XIX вв. В этот период из разнообразных объектов живого мира (семена и соки растений, мышцы, кровь, молоко) были выделены вещества, обладающие сходными свойствами: они образовывали вязкие растворы, свертывались при нагревании, при горении ощущался запах паленой шерсти и выделялся аммиак. Поскольку все эти свойства ранее были известны для яичного белка, то новый класс соединений назвали белками. После появления в начале XIX вв. Более совершенных методов анализа веществ определили элементный состав белков. В них обнаружили С, Н, О, N, S. К концу XIX вв. Из белков было выделено свыше 10 аминокислот. Исходя из результатов изучения продуктов гидролиза белков, немецкий химик Э.Фишер (1852-1919) предположил, что белки построены из аминокислот.
В результате работ Фишера стало ясно, что белки представляют собой линейные полимеры -аминокислот, соединенных друг с другом амидной (пептидной) связью, а все многообразие представителей этого класса соединений могло быть объяснено различиями аминокислотного состава и порядка чередования разных аминокислот в цепи полимера.
Первые исследования белков проводились со сложными белковыми смесями, например: с сывороткой крови, яичным белком, экстрактами растительных и животных тканей. Позже были разработаны методы выделения и очистки белков, такие как осаждение, диализ, хроматография на целлюлозных и других гидрофильных ионообменниках, гель-фильтрация, электрофорез. Более подробно рассмотрим эти методы на лабораторной работе и семинарском занятии.
На современном этапе основными направлениями изучения белков являются следующие:
-
изучение пространственной структуры индивидуальных белков;
-
изучение биологических функций разных белков;
-
изучение механизмов функционирования индивидуальных белков (на уровне отдельных атомов, атомных групп молекулы белка).
Все эти этапы взаимосвязаны, ведь одна из основных задач биохимии как раз и состоит в том, чтобы понять, каким образом аминокислотные последовательности разных белков дают им возможность выполнять различные функции.
2. Биологические функции белков
Ферменты - это биологические катализаторы, самый многообразный, многочисленный класс белков. Почти все химические реакции, в которых участвуют присутствующие в клетке органические биомолекулы, катализируются ферментами. Настоящему времени открыто более 2000 различных ферментов.
Транспортные белки - Транспортные белки плазмы крови связывают и переносят специфические молекулы или ионы из одного органа в другой. Например, гемоглобин, содержащийся в эритроцитах, при прохождении через легкие связывает кислород и доставляет его к периферическим тканям, где кислород освобождается. Плазма крови содержит липопротеины, осуществляющие перенос липидов из печени в другие органы. В клеточных мембранах присутствует еще один клеточный тип транспортных белков, способных связывать определенные молекулы (напр., глюкозу) и переносить их через мембрану внутрь клетки.
Пищевые и запасные белки. Наиболее известными примерами таких белков служат белки семян пшеницы, кукурузы, риса. К пищевым белкам относится яичный альбумин - основной компонент яичного белка, казеин - главный белок молока.
Сократительные и двигательные белки. Актин и миозин - белки, функционирующие в сократительной системе скелетной мышцы, а также во многих немышечных тканях.
Структурные белки. Коллаген - главный компонент хрящей и сухожилий. Этот белок имеет очень высокую прочность на разрыв. Связки содержат эластин - структурный белок, способный растягиваться в двух измерениях. Волосы, ногти состоят почти исключительно из прочного нерастворимого белка - кератина. Главным компонентом шелковых нитей и паутины служит белок фиброин.
Защитные белки. Иммуноглобулины или антитела - это специализированные клетки, вырабатываемые в лимфоцитах. Они обладают способностью распознавать проникшие в организм бактерии вирусы или чужеродные молекулы, а затем запускать систему их нейтрализации. Фибриноген и тромбин - белки, участвующие в процессе свертывания крови, они предохраняют организм от потери крови при повреждении сосудистой системы.
Регуляторные белки. Некоторые белки участвуют в регуляции клеточной активности. К ним относятся многие гормоны, такие как инсулин (регулирует обмен глюкозы).